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Structure paper

タイトルSmall angle X-ray scattering as a complementary tool for high-throughput structural studies.
ジャーナル・号・ページBiopolymers, Vol. 95, Issue 8, Page 517-530, Year 2011
掲載日2011年4月1日
著者Thomas D Grant / Joseph R Luft / Jennifer R Wolfley / Hiro Tsuruta / Anne Martel / Gaetano T Montelione / Edward H Snell /
PubMed 要旨Structural crystallography and nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy are the predominant techniques for understanding the biological world on a molecular level. Crystallography is constrained ...Structural crystallography and nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy are the predominant techniques for understanding the biological world on a molecular level. Crystallography is constrained by the ability to form a crystal that diffracts well and NMR is constrained to smaller proteins. Although powerful techniques, they leave many soluble, purified structurally uncharacterized protein samples. Small angle X-ray scattering (SAXS) is a solution technique that provides data on the size and multiple conformations of a sample, and can be used to reconstruct a low-resolution molecular envelope of a macromolecule. In this study, SAXS has been used in a high-throughput manner on a subset of 28 proteins, where structural information is available from crystallographic and/or NMR techniques. These crystallographic and NMR structures were used to validate the accuracy of molecular envelopes reconstructed from SAXS data on a statistical level, to compare and highlight complementary structural information that SAXS provides, and to leverage biological information derived by crystallographers and spectroscopists from their structures. All the ab initio molecular envelopes calculated from the SAXS data agree well with the available structural information. SAXS is a powerful albeit low-resolution technique that can provide additional structural information in a high-throughput and complementary manner to improve the functional interpretation of high-resolution structures.
リンクBiopolymers / PubMed:21462184 / PubMed Central
手法SAS (X-ray synchrotron)
構造データ

SASDC96:
N-terminal domain of Diguanylate cyclase with PAS/PAC sensor (Maqu_2914) from Marinobacter aquaeolei, Northeast Structural Genomics Consortium Target MqR66C
手法: SAXS/SANS

SASDCA6:
SirA-like protein (DSY4693) from Desulfitobacterium hafniense, Northeast Structural Genomics Consortium Target DhR2A
手法: SAXS/SANS

SASDCB6:
Nmul_A1745 protein from Nitrosospira multiformis, Northeast Structural Genomics Consortium Target NmR72
手法: SAXS/SANS

SASDCC6:
Sensory box domain of the sensory-box/GGDEF protein SO_1695 from Shewanella oneidensis, Northeast Structural Genomics Consortium Target SoR288B
手法: SAXS/SANS

SASDCD6:
MucBP domain of the adhesion protein PEPE_0118 from Pediococcus pentosaceus. Northeast Structural Genomics Consortium target id PtR41A
手法: SAXS/SANS

SASDCE6:
PAS domain of the protein CPS_1291 from Colwellia psychrerythraea. Northeast Structural Genomics Consortium target id CsR222B
手法: SAXS/SANS

SASDCF6:
HIT family hydrolase protein from Vibrio fischeri. Northeast Structural Genomics Consortium target id VfR176
手法: SAXS/SANS

SASDCG6:
EAL/GGDEF domain protein from M. capsulatus, Northeast Structural Genomics Consortium Target McR174C
手法: SAXS/SANS

SASDCH6:
GGDEF domain from Marinobacter aquaeolei diguanylate cyclase complexed with c-di-GMP - Northeast Structural Genomics Consortium Target MqR89a
手法: SAXS/SANS

SASDCJ6:
MmoQ Response regulator (fragment 20-298) from Methylococcus capsulatus str. Bath, Northeast Structural Genomics Consortium Target McR175G
手法: SAXS/SANS

SASDCK6:
Sheath tail protein (DSY3957) from Desulfitobacterium hafniense, Northeast Structural Genomics Consortium Target DhR18
手法: SAXS/SANS

由来
  • Marinobacter hydrocarbonoclasticus (strain atcc 700491 / dsm 11845 / vt8) (バクテリア)
  • Desulfitobacterium hafniense (strain y51) (バクテリア)
  • Nitrosospira multiformis (strain atcc 25196 / ncimb 11849 / c 71) (バクテリア)
  • Shewanella oneidensis (strain mr-1) (バクテリア)
  • Pediococcus pentosaceus (strain atcc 25745 / ccug 21536 / lmg 10740 / 183-1w) (バクテリア)
  • Colwellia psychrerythraea (strain 34h / atcc baa-681) (バクテリア)
  • Vibrio fischeri (strain atcc 700601 / es114) (バクテリア)
  • Methylococcus capsulatus (strain atcc 33009 / ncimb 11132 / bath) (バクテリア)
  • Methylococcus capsulatus (バクテリア)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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