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タイトルThe role of conformational flexibility in Baeyer-Villiger monooxygenase catalysis and structure.
ジャーナル・号・ページBiochim Biophys Acta, Vol. 1864, Issue 12, Page 1641-1648, Year 2016
掲載日2016年8月26日
著者Brahm J Yachnin / Peter C K Lau / Albert M Berghuis /
PubMed 要旨BACKGROUND: The Baeyer-Villiger monooxygenases (BMVOs) are a group of microbial enzymes that have garnered interest as industrial biocatalysts. While great strides have been made in recent years to ...BACKGROUND: The Baeyer-Villiger monooxygenases (BMVOs) are a group of microbial enzymes that have garnered interest as industrial biocatalysts. While great strides have been made in recent years to understand the mechanism of these enzymes from a structural perspective, our understanding remains incomplete. In particular, the role of a twenty residue loop (residues 487-504), which we refer to as the "Control Loop," that is observed in either an ordered or disordered state in various crystal structures remains unclear.
手法: Using SAXS, we have made the first observations of the Loop in solution with two BVMOs, cyclohexanone monooxygenase (CHMO) and cyclopentadecanone monooxygenase. We also made a series of mutants of CHMO and analyzed them using SAXS, ITC, and an uncoupling assay.
RESULTS: These experiments show that Control Loop ordering results in an overall more compact enzyme without altering global protein foldedness. We have also demonstrated that the Loop plays a critical and complex role on enzyme structure and catalysis. The Control Loop appears to have a direct impact on the organization of the overall structure of the protein, as well as in influencing the active site environment.
CONCLUSIONS: The data imply that the Loop can be divided into two regions, referred to as "sub-loops," that coordinate overall domain movements to changes in the active site.
GENERAL SIGNIFICANCE: A better understanding of the mechanistic role of the Control Loop may ultimately be helpful in designing mutants with altered specificity and improved catalytic efficiency.
リンクBiochim Biophys Acta / PubMed:27570148
手法SAS (X-ray synchrotron)
構造データ

SASDBA5: Cyclohexanone monooxygenase, wild-type (Cyclohexanone monooxygenase, CHMO)
手法: SAXS/SANS

SASDBB5: Cyclohexanone monooxygenase, NADP+, wild-type (Cyclohexanone monooxygenase, CHMO)
手法: SAXS/SANS

SASDBC5: Cyclohexanone monooxygenase, NADP+ and cyclohexanone, wild-type
手法: SAXS/SANS

SASDBD5: Cyclohexanone monooxygenase, NADP+ and ε-caprolactone, wild-type
手法: SAXS/SANS

SASDBE5: Cyclohexanone monooxygenase, W492A (Cyclohexanone monooxygenase, CHMO-W492A)
手法: SAXS/SANS

SASDBF5: Cyclohexanone monooxygenase, NADP+, K501A (Cyclohexanone monooxygenase, CHMO-K501A)
手法: SAXS/SANS

SASDBG5: Cyclohexanone monooxygenase, NADP+, W492A (Cyclohexanone monooxygenase, CHMO-W492A)
手法: SAXS/SANS

SASDBH5: Cyclohexanone monooxygenase, NADP+ and cyclohexanone, W492A
手法: SAXS/SANS

SASDBJ5: Cyclohexanone monooxygenase, NADP+ and ε-caprolactone, W492A
手法: SAXS/SANS

SASDBK5: Cyclohexanone monooxygenase, K328A (Cyclohexanone monooxygenase)
手法: SAXS/SANS

SASDBL5: Cyclohexanone monooxygenase, NADP+, K328A (Cyclohexanone monooxygenase)
手法: SAXS/SANS

SASDBM5: Cyclohexanone monooxygenase, K328A-W492A (Cyclohexanone monooxygenase, CHMO-K328A-W492A)
手法: SAXS/SANS

SASDBN5: Cyclohexanone monooxygenase, NADP+, K328A-W492A (Cyclohexanone monooxygenase, CHMO-K328A-W492A)
手法: SAXS/SANS

SASDBP5: Cyclohexanone monooxygenase, N497A (Cyclohexanone monooxygenase, CHMO-N497A)
手法: SAXS/SANS

SASDBQ5: Cyclohexanone monooxygenase, NADP+, N497A (Cyclohexanone monooxygenase, CHMO-N497A)
手法: SAXS/SANS

SASDBR5: Cyclohexanone monooxygenase, K501A (Cyclohexanone monooxygenase, CHMO-K501A)
手法: SAXS/SANS

SASDBS5: Cyclohexanone monooxygenase, N497A-K501A (Cyclohexanone monooxygenase, CHMO-K501A)
手法: SAXS/SANS

SASDBT5: Cyclohexanone monooxygenase, NADP+, N497A-K501A (Cyclohexanone monooxygenase, CHMO-N497A-K501A)
手法: SAXS/SANS

SASDBU5: Cyclopentadecanone monooxygenase, wild-type (Cyclopentadecanone 1,2-monooxygenase)
手法: SAXS/SANS

SASDBV5: Cyclopentadecanone monooxygenase, NADP+, wild-type
手法: SAXS/SANS

SASDBW5: Cyclopentadecanone monooxygenase, NADP+ and cyclopentadecanone, wild-type
手法: SAXS/SANS

SASDBX5: Cyclopentadecanone monooxygenase, NADP+ and ω-pentadecalactone, wild-type
手法: SAXS/SANS

由来
  • Rhodococcus sp. hi-31 (バクテリア)
  • Pseudomonas sp. hi-70 (バクテリア)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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