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タイトルMitochondrial sorting and assembly machinery operates by β-barrel switching.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 590, Issue 7844, Page 163-169, Year 2021
掲載日2021年1月6日
著者Hironori Takeda / Akihisa Tsutsumi / Tomohiro Nishizawa / Caroline Lindau / Jon V Busto / Lena-Sophie Wenz / Lars Ellenrieder / Kenichiro Imai / Sebastian P Straub / Waltraut Mossmann / Jian Qiu / Yu Yamamori / Kentaro Tomii / Junko Suzuki / Takeshi Murata / Satoshi Ogasawara / Osamu Nureki / Thomas Becker / Nikolaus Pfanner / Nils Wiedemann / Masahide Kikkawa / Toshiya Endo /
PubMed 要旨The mitochondrial outer membrane contains so-called β-barrel proteins, which allow communication between the cytosol and the mitochondrial interior. Insertion of β-barrel proteins into the outer ...The mitochondrial outer membrane contains so-called β-barrel proteins, which allow communication between the cytosol and the mitochondrial interior. Insertion of β-barrel proteins into the outer membrane is mediated by the multisubunit mitochondrial sorting and assembly machinery (SAM, also known as TOB). Here we use cryo-electron microscopy to determine the structures of two different forms of the yeast SAM complex at a resolution of 2.8-3.2 Å. The dimeric complex contains two copies of the β-barrel channel protein Sam50-Sam50a and Sam50b-with partially open lateral gates. The peripheral membrane proteins Sam35 and Sam37 cap the Sam50 channels from the cytosolic side, and are crucial for the structural and functional integrity of the dimeric complex. In the second complex, Sam50b is replaced by the β-barrel protein Mdm10. In cooperation with Sam50a, Sam37 recruits and traps Mdm10 by penetrating the interior of its laterally closed β-barrel from the cytosolic side. The substrate-loaded SAM complex contains one each of Sam50, Sam35 and Sam37, but neither Mdm10 nor a second Sam50, suggesting that Mdm10 and Sam50b function as placeholders for a β-barrel substrate released from Sam50a. Our proposed mechanism for dynamic switching of β-barrel subunits and substrate explains how entire precursor proteins can fold in association with the mitochondrial machinery for β-barrel assembly.
リンクNature / PubMed:33408415
手法EM (単粒子)
解像度2.8 - 3.2 Å
構造データ

30189

7btw

EMDB-30189, PDB-7btw:
The mitochondrial SAM complex from S.cere
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

30190

7btx

EMDB-30190, PDB-7btx:
The mitochondrial SAM-Mdm10 supercomplex in GDN micelle from S.cere
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

30191

7bty

EMDB-30191, PDB-7bty:
The mitochondrial SAM-Mdm10 supercomplex in Nanodisc from S.cere
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

由来
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
キーワードTRANSLOCASE (輸送酵素) / Mitochondria (ミトコンドリア)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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