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Structure paper

タイトルStructural pathway of regulated substrate transfer and threading through an Hsp100 disaggregase.
ジャーナル・号・ページSci Adv, Vol. 3, Issue 8, Page e1701726, Year 2017
掲載日2017年8月4日
著者Célia Deville / Marta Carroni / Kamila B Franke / Maya Topf / Bernd Bukau / Axel Mogk / Helen R Saibil /
PubMed 要旨Refolding aggregated proteins is essential in combating cellular proteotoxic stress. Together with Hsp70, Hsp100 chaperones, including ClpB, form a powerful disaggregation machine that threads ...Refolding aggregated proteins is essential in combating cellular proteotoxic stress. Together with Hsp70, Hsp100 chaperones, including ClpB, form a powerful disaggregation machine that threads aggregated polypeptides through the central pore of tandem adenosine triphosphatase (ATPase) rings. To visualize protein disaggregation, we determined cryo-electron microscopy structures of inactive and substrate-bound ClpB in the presence of adenosine 5'--(3-thiotriphosphate), revealing closed AAA+ rings with a pronounced seam. In the substrate-free state, a marked gradient of resolution, likely corresponding to mobility, spans across the AAA+ rings with a dynamic hotspot at the seam. On the seam side, the coiled-coil regulatory domains are locked in a horizontal, inactive orientation. On the opposite side, the regulatory domains are accessible for Hsp70 binding, substrate targeting, and activation. In the presence of the model substrate casein, the polypeptide threads through the entire pore channel and increased nucleotide occupancy correlates with higher ATPase activity. Substrate-induced domain displacements indicate a pathway of regulated substrate transfer from Hsp70 to the ClpB pore, inside which a spiral of loops contacts the substrate. The seam pore loops undergo marked displacements, along with ordering of the regulatory domains. These asymmetric movements suggest a mechanism for ATPase activation and substrate threading during disaggregation.
リンクSci Adv / PubMed:28798962 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度4.5 - 4.6 Å
構造データ

3776

5ofo

EMDB-3776: Cryo EM structure of the bacterial disaggregase ClpB (BAP form, DWB mutant), in the ATPgammaS state, bound to the model substrate casein
PDB-5ofo: Cryo EM structure of the E. coli disaggregase ClpB (BAP form, DWB mutant), in the ATPgammaS state, bound to the model substrate casein
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.6 Å

3777

5og1

EMDB-3777: Cryo EM structure of the bacterial disaggregase ClpB (BAP form, DWB mutant), in the ATPgammaS state
PDB-5og1: Cryo EM structure of the E. coli disaggregase ClpB (BAP form, DWB mutant), in the ATPgammaS state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.6 Å

化合物

ChemComp-AGS:
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-γ-S / ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

由来
  • escherichia coli (大腸菌)
  • Bos taurus (ウシ)
  • escherichia coli (strain k12) (大腸菌)
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / disaggregase / ClpB / AAA

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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