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タイトルStructural basis for the inhibition of cGAS by nucleosomes.
ジャーナル・号・ページScience, Vol. 370, Issue 6515, Page 455-458, Year 2020
掲載日2020年10月23日
著者Tomoya Kujirai / Christian Zierhut / Yoshimasa Takizawa / Ryan Kim / Lumi Negishi / Nobuki Uruma / Seiya Hirai / Hironori Funabiki / Hitoshi Kurumizaka /
PubMed 要旨The cyclic guanosine monophosphate-adenosine monophosphate synthase (cGAS) senses invasion of pathogenic DNA and stimulates inflammatory signaling, autophagy, and apoptosis. Organization of host DNA ...The cyclic guanosine monophosphate-adenosine monophosphate synthase (cGAS) senses invasion of pathogenic DNA and stimulates inflammatory signaling, autophagy, and apoptosis. Organization of host DNA into nucleosomes was proposed to limit cGAS autoinduction, but the underlying mechanism was unknown. Here, we report the structural basis for this inhibition. In the cryo-electron microscopy structure of the human cGAS-nucleosome core particle (NCP) complex, two cGAS monomers bridge two NCPs by binding the acidic patch of the histone H2A-H2B dimer and nucleosomal DNA. In this configuration, all three known cGAS DNA binding sites, required for cGAS activation, are repurposed or become inaccessible, and cGAS dimerization, another prerequisite for activation, is inhibited. Mutating key residues linking cGAS and the acidic patch alleviates nucleosomal inhibition. This study establishes a structural framework for why cGAS is silenced on chromatinized self-DNA.
リンクScience / PubMed:32912999 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.9 Å
構造データ

EMDB-30267, PDB-7c0m:
Human cGAS-nucleosome complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.9 Å

化合物

ChemComp-ZN:
ZINC ION / 亜鉛

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • synthetic construct (人工物)
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / complex / chromatin (クロマチン) / NTase / innate immunity / immunity (免疫 (医学)) / nucleosome (ヌクレオソーム) / cGAS / DNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex

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EMDBのIDの桁数の変更

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関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

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