[日本語] English
EMN文献
- 3DEM構造データから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルStructural basis of assembly of the human T cell receptor-CD3 complex.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 573, Issue 7775, Page 546-552, Year 2019
掲載日2019年8月28日
著者De Dong / Lvqin Zheng / Jianquan Lin / Bailing Zhang / Yuwei Zhu / Ningning Li / Shuangyu Xie / Yuhang Wang / Ning Gao / Zhiwei Huang /
PubMed 要旨The αβ T cell receptor (TCR), in association with the CD3γε-CD3δε-CD3ζζ signalling hexamer, is the primary determinant of T cell development and activation, and of immune responses to foreign ...The αβ T cell receptor (TCR), in association with the CD3γε-CD3δε-CD3ζζ signalling hexamer, is the primary determinant of T cell development and activation, and of immune responses to foreign antigens. The mechanism of assembly of the TCR-CD3 complex remains unknown. Here we report a cryo-electron microscopy structure of human TCRαβ in complex with the CD3 hexamer at 3.7 Å resolution. The structure contains the complete extracellular domains and all the transmembrane helices of TCR-CD3. The octameric TCR-CD3 complex is assembled with 1:1:1:1 stoichiometry of TCRαβ:CD3γε:CD3δε:CD3ζζ. Assembly of the extracellular domains of TCR-CD3 is mediated by the constant domains and connecting peptides of TCRαβ that pack against CD3γε-CD3δε, forming a trimer-like structure proximal to the plasma membrane. The transmembrane segment of the CD3 complex adopts a barrel-like structure formed by interaction of the two transmembrane helices of CD3ζζ with those of CD3γε and CD3δε. Insertion of the transmembrane helices of TCRαβ into the barrel-like structure via both hydrophobic and ionic interactions results in transmembrane assembly of the TCR-CD3 complex. Together, our data reveal the structural basis for TCR-CD3 complex assembly, providing clues to TCR triggering and a foundation for rational design of immunotherapies that target the complex.
リンクNature / PubMed:31461748
手法EM (単粒子)
解像度3.7 Å
構造データ

EMDB-9895, PDB-6jxr:
Structure of human T cell receptor-CD3 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードCryoelectron Microscopy (低温電子顕微鏡法) / Humans (ヒト) / Models, Molecular / Protein Domains / Protein Structure, Quaternary (タンパク質構造) / Receptor-CD3 Complex, Antigen, T-Cell / IMMUNE SYSTEM (免疫系)

+
EMN文献について

-
お知らせ

-
2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

New: 新型コロナ情報

  • 新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

-
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年7月5日: テキストデータのダウンロード

テキストデータのダウンロード

  • EM Navigatorの以下のサービスのデータが、テキスト形式でダウンロードできるようになりました。Excelなどでダウンロードしたデータを読み込むことができます。
    ページデータフォーマット
    EM Navigator 検索検索結果 CSV, TSV, JSON
    EM Navigator 統計情報表データCSV, TSV

関連情報:EMN検索 / EMN統計情報

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

+
2018年2月20日: 2018年2月20日のPDBj & BINDS 合同講習会の資料

2018年2月20日のPDBj & BINDS 合同講習会の資料

すべてのお知らせ

-
EMN文献

3DEM構造データから引用されている文献のデータベース

  • EMDDBとPDBの3次元電子顕微鏡エントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / Q: EM Navigatorの情報源は? / EM Navigator / 万見文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る