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タイトルStructural basis for the initiation of eukaryotic transcription-coupled DNA repair.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 551, Issue 7682, Page 653-657, Year 2017
掲載日2017年11月30日
著者Jun Xu / Indrajit Lahiri / Wei Wang / Adam Wier / Michael A Cianfrocco / Jenny Chong / Alissa A Hare / Peter B Dervan / Frank DiMaio / Andres E Leschziner / Dong Wang /
PubMed 要旨Eukaryotic transcription-coupled repair (TCR) is an important and well-conserved sub-pathway of nucleotide excision repair that preferentially removes DNA lesions from the template strand that block ...Eukaryotic transcription-coupled repair (TCR) is an important and well-conserved sub-pathway of nucleotide excision repair that preferentially removes DNA lesions from the template strand that block translocation of RNA polymerase II (Pol II). Cockayne syndrome group B (CSB, also known as ERCC6) protein in humans (or its yeast orthologues, Rad26 in Saccharomyces cerevisiae and Rhp26 in Schizosaccharomyces pombe) is among the first proteins to be recruited to the lesion-arrested Pol II during the initiation of eukaryotic TCR. Mutations in CSB are associated with the autosomal-recessive neurological disorder Cockayne syndrome, which is characterized by progeriod features, growth failure and photosensitivity. The molecular mechanism of eukaryotic TCR initiation remains unclear, with several long-standing unanswered questions. How cells distinguish DNA lesion-arrested Pol II from other forms of arrested Pol II, the role of CSB in TCR initiation, and how CSB interacts with the arrested Pol II complex are all unknown. The lack of structures of CSB or the Pol II-CSB complex has hindered our ability to address these questions. Here we report the structure of the S. cerevisiae Pol II-Rad26 complex solved by cryo-electron microscopy. The structure reveals that Rad26 binds to the DNA upstream of Pol II, where it markedly alters its path. Our structural and functional data suggest that the conserved Swi2/Snf2-family core ATPase domain promotes the forward movement of Pol II, and elucidate key roles for Rad26 in both TCR and transcription elongation.
リンクNature / PubMed:29168508 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度4.5 - 10.0 Å
構造データ

EMDB-7038:
RNA Pol II elongation complex bound to Rad26
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.8 Å

EMDB-8735, PDB-5vvr:
Ternary complex of RNA Pol II, transcription scaffold and Rad26
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.8 Å

EMDB-8736:
Structural Basis forEukaryotic Transcription-Coupled Repair Initiation
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.5 Å

EMDB-8737, PDB-5vvs:
RNA pol II elongation complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.4 Å

EMDB-8885:
RNA Pol II complex arrested by a CPD lesion
手法: EM (単粒子) / 解像度: 10.0 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

由来
  • saccharomyces cerevisiae (strain atcc 204508 / s288c) (パン酵母)
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
キーワードTRANSCRIPTION/RNA/DNA / complex / RNA polymerase (RNAポリメラーゼ) / CSB / transcription (転写 (生物学)) / TRANSCRIPTION-RNA-DNA complex

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EMN文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2021年10月5日: 温度感受性及び、機械刺激依存性イオンチャネルに関するノーベル賞

温度感受性及び、機械刺激依存性イオンチャネルに関するノーベル賞

  • 2021年のノーベル医学・生理学賞は、温度と触覚の受容体を発見したデビッド・ジュリアスとアーデム・パタポウティアンに共同で授与されました
  • EM Navigatorでは、両先駆者によるクライオEM構造データを見つけることができます

外部リンク:The Nobel Prize in Physiology or Medicine 2021 - NobelPrize.org / Structure data by Ardem Patapoutian / Structure data by David Julius

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年7月5日: テキストデータのダウンロード

テキストデータのダウンロード

EM Navigatorの以下のサービスのデータが、テキスト形式でダウンロードできるようになりました。ダウンロードしたデータをExcelなどで読み込むことができます。

ページデータフォーマット
EM Navigator 検索検索結果CSV, TSV, JSON
EM Navigator 統計情報表データCSV, TSV

関連情報:EMN検索 / EMN統計情報

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3DEM構造データから引用されている文献のデータベース

  • EMDDBとPDBの3次元電子顕微鏡エントリから引用されている文献のデータベースです。
  • PubMedのデータを利用しています。

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