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Structure paper

タイトルStructural basis of signal peptide recognition by the signal peptidase complex.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 17, Issue 1, Year 2026
掲載日2026年5月22日
著者A Manuel Liaci / Dimitrios Vismpas / Lisbeth R Kjølbye / Ioannis Skalidis / Gilberto P Pereira / Adrian Fujiet Koh / Mariska Gröllers-Mulderij / Abhay Kotecha / Paulo C T Souza / Friedrich Förster /
PubMed 要旨The signal peptidase complex (SPC) is responsible for cleaving signal peptides (SPs) from approximately 10% of the human proteome. SPs are characterized by a tripartite structure, consisting of an N- ...The signal peptidase complex (SPC) is responsible for cleaving signal peptides (SPs) from approximately 10% of the human proteome. SPs are characterized by a tripartite structure, consisting of an N-terminal n-region, a central helical h-region and a C-terminal c-region, each defined by rather general chemical properties rather than strict sequence conservation. Despite their sequence diversity, SPC recognizes and processes SPs with exquisite specificity. Here, we present a 2.6 Å cryo-EM map of the human SPC-A, one of two SPC paralogs, bound to a model SP. The c-region binds to a hydrophobic binding groove near the active site, a narrow gate marks the transition from c- to h-region, and the h-region localizes in a transmembrane (TM) window. Substrate engagement stabilizes N- and C-terminal helices of Sec11A, which frame the SP and are unresolved in the apo structure. Molecular dynamics (MD) simulations confirm a stable hydrogen-bonding network at the c-region and indicate dynamic interactions within a thinned lipid environment at the TM window. AlphaFold modeling supports this binding mode across physiological SPs. Collectively, our structural and computational analyses explain how the SPC achieves its specificity by combining the selectivity of the luminal binding groove and of the transmembrane window.
リンクNat Commun / PubMed:42173868 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.6 - 4.2 Å
構造データ

54010

9rjb

EMDB-54010, PDB-9rjb:
Human Signal Peptidase in complex with artificial Signal Peptide L11
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.6 Å

54011

9rjc

EMDB-54011, PDB-9rjc:
Apo Structure of the Human Signal Peptidase
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.2 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Signal Peptidase Complex / Signal Peptide / protein biogenesis / secretory pathway / membrane thinning

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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