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Structure paper

タイトルStructural basis of secreted acid phosphatase polymerization in the Leishmania parasite.
ジャーナル・号・ページProtein Sci, Vol. 35, Issue 5, Page e70591, Year 2026
掲載日2026年4月21日
著者Priyanka Bose / Irit Dahan / Alexander Upcher / Ran Zalk / Iris Grossman-Haham /
PubMed 要旨Enzymes that assemble into filaments typically transition between protomeric and polymeric states in response to cellular conditions. In contrast, the secreted acid phosphatase (SAP) of Leishmania, ...Enzymes that assemble into filaments typically transition between protomeric and polymeric states in response to cellular conditions. In contrast, the secreted acid phosphatase (SAP) of Leishmania, one of the most abundant extracellular glycoproteins produced by the parasite and regarded as a major virulence factor in the neglected tropical disease leishmaniasis, exhibits fundamentally different behavior. Depending on the species, SAP forms either highly stable extracellular filaments or remains exclusively as globular particles, with no evidence of reversible interconversion. This binary assembly pattern is particularly intriguing given that SAP orthologs that differ in their ability to polymerize share a high degree of sequence conservation, leaving the molecular determinants of filament formation unknown. Here, we report the cryo-EM structure of filamentous Leishmania mexicana SAP to a global resolution of 3.0 Å. The structure resolves the multilevel organization of the enzyme, from individual catalytic phosphatase domains and their unique substrate-binding pockets to the formation of homodimeric protomers, the decoration with N-linked glycans, and the supramolecular organization into filaments. At the core of the polymerization interface, we identified a unique β-hairpin motif that has not been observed in any other phosphatase or enzyme filament, which provides exceptional filament stability. By integrating structural data with comparative sequence analysis and machine-learning-based structure predictions, we define the molecular basis for the species-specific assembly behaviors observed across Leishmania SAPs. This work establishes the principles governing SAP filament formation and provides a framework for understanding its evolution, enzymatic function, and potential applications.
リンクProtein Sci / PubMed:42010818 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.0 - 3.7 Å
構造データ

55773

9tbj

EMDB-55773, PDB-9tbj:
Leishmania mexicana secreted acid phosphatase
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

56536

28ik

EMDB-56536, PDB-28ik:
Leishmania mexicana secreted acid phosphatase at pH 5.6
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

化合物

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • leishmania mexicana (メキシコリーシュマニア)
キーワードHYDROLASE / histidine acid phosphatase / enzyme / filaments / Leishmania / acid phosphatase / enzyme filaments

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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