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Structure paper

タイトルStructural insights into AQP3 channel closure upon pH and redox changes reveal an autoregulatory molecular mechanism.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 16, Issue 1, Page 10997, Year 2025
掲載日2025年12月22日
著者Peng Huang / Raminta Venskutonytė / Carter J Wilson / Sara Bsharat / Rashmi B Prasad / Pontus Gourdon / Isabella Artner / Bert L de Groot / Karin Lindkvist-Petersson /
PubMed 要旨Regulation of intracellular levels of reactive oxygen species (ROS) remains poorly understood. Aquaporin 3 (AQP3) facilitates the membrane transport of hydrogen peroxide (HO), a key ROS signaling ...Regulation of intracellular levels of reactive oxygen species (ROS) remains poorly understood. Aquaporin 3 (AQP3) facilitates the membrane transport of hydrogen peroxide (HO), a key ROS signaling molecule. Here we elucidate the molecular mechanism of AQP3 and show that its regulatory properties are both pH dependent and autoregulated by HO. Using single particle cryo-electron microscopy, we present open and closed conformations of human AQP3. At pH 8.0, the channel adopts an open state, while acidic pH or exposure to HO promotes closure via a large conformational rearrangement of extracellular loop E. These findings reveal a mechanism for autoregulation of HO transport and establish AQP3 as a key modulator of redox homeostasis in human pancreatic β-cells.
リンクNat Commun / PubMed:41429774 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.0 - 3.2 Å
構造データ

53343

9qsx

EMDB-53343, PDB-9qsx:
Cryo-EM structure of aquaporin 3 at pH 8.0
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

53344

9qsy

EMDB-53344, PDB-9qsy:
Cryo-EM structure of aquaporin 3 at pH 5.5
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

53345

9qsz

EMDB-53345, PDB-9qsz:
Cryo-EM structure of aquaporin 3 at pH 8.0 with hydrogen peroxide
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

化合物

ChemComp-GOL:
GLYCEROL / グリセロ-ル

PDB-1h8k:
A-SPECTRIN SH3 DOMAIN A11V, V23L, M25V, V53I, V58L MUTANT

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-PEO:
HYDROGEN PEROXIDE

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / glycerol channel / hydrogen peroxide transport / tetramer

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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