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Structure paper

タイトルMolecular insights into ligand recognition and receptor activation of GPR15.
ジャーナル・号・ページiScience, Vol. 28, Issue 12, Page 113935, Year 2025
掲載日2025年12月19日
著者Shutian Chen / Xuteng Han / Yuxia Zhang / Limin Ma / Cuiying Yi / Xiaojing Chu / Qiuxiang Tan / Shuo Han / Qiang Zhao / Beili Wu /
PubMed 要旨In response to the chemokine-like peptide GPR15L, G protein-coupled receptor 15 (GPR15) is crucial for immune cell trafficking and inflammatory diseases. However, understanding of its physiology and ...In response to the chemokine-like peptide GPR15L, G protein-coupled receptor 15 (GPR15) is crucial for immune cell trafficking and inflammatory diseases. However, understanding of its physiology and pathology is hindered by lack of molecular details of the interaction between GPR15 and the full-length GPR15L. Here, we report the structure of GPR15 bound to the full-length GPR15L and G protein. Combined with mutagenesis data, this structure reveals key interactions that define ligand recognition and a subpocket that governs GPR15L selectivity and receptor activation. Molecular dynamics simulations suggest that sulfation modifications in the N-terminal region of GPR15 may play a role in stabilizing the binding between GPR15 and the core region of GPR15L. Furthermore, molecular docking of some potential small-molecule antagonists suggests a conserved molecular pattern of these ligands inhibiting receptor activation. These findings provide essential insight into functional modulation of GPR15 and would facilitate development of therapeutic strategies for treatment of inflammation and immune diseases.
リンクiScience / PubMed:41321630 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.05 - 3.3 Å
構造データ

EMDB-65823: Overall cryo-EM map of GPR15
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

EMDB-65824: Focused cryo-EM map of GPR15 transmembrane domain
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.05 Å

66350

9wxm

EMDB-66350, PDB-9wxm:
Cryo-EM structure of the full-length GPR15L bound GPR15-Gi complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • mus musculus (ハツカネズミ)
キーワードMEMBRANE PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / GPCR / GPR15L / GPR15 / MEMBRANE PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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