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Structure paper

タイトルStructural basis for no retinal binding in flotillin-associated rhodopsins.
ジャーナル・号・ページStructure, Year 2025
掲載日2025年7月10日
著者Kirill Kovalev / Artem Stetsenko / Florian Trunk / Egor Marin / Jose M Haro-Moreno / Gerrit H U Lamm / Alexey Alekseev / Francisco Rodriguez-Valera / Thomas R Schneider / Josef Wachtveitl / Albert Guskov /
PubMed 要旨Rhodopsins are light-sensitive membrane proteins capturing solar energy via a retinal cofactor covalently attached to a lysine residue. Several groups of rhodopsins lack the conserved lysine and ...Rhodopsins are light-sensitive membrane proteins capturing solar energy via a retinal cofactor covalently attached to a lysine residue. Several groups of rhodopsins lack the conserved lysine and showed no retinal binding. Recently, flotillin-associated rhodopsins (FArhodopsins or FARs) were identified and suggested to lack the retinal-binding pocket despite preserving the lysine residue in many members of the group. Here, we present cryoelectron microscopic (cryo-EM) structures of paralog FArhodopsin and proteorhodopsin from marine bacterium Pseudothioglobus, both forming pentamers similar to those of other microbial rhodopsins. We demonstrate no binding of retinal to the FArhodopsin despite preservation of the lysine residue and overall similarity of the protein fold and internal organization to those of the retinal-binding paralog. Mutational analysis confirmed that two amino acids, H84 and E120, prevent retinal binding within the FArhodopsin. Our work provides insights into the natural retinal loss in microbial rhodopsins and might contribute to the further understanding of FArhodopsins.
リンクStructure / PubMed:40651474
手法EM (単粒子)
解像度2.48 - 2.81 Å
構造データ

53519

9r21

EMDB-53519, PDB-9r21:
Cryo-EM structure of the flotillin-associated rhodopsin PsFAR in detergent micelle
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.56 Å

53520

9r22

EMDB-53520, PDB-9r22:
Cryo-EM structure of the light-driven proton pump PsPR in detergent micelle
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.48 Å

53521

9r23

EMDB-53521, PDB-9r23:
Cryo-EM structure of the double mutant H84V/E120G of the flotillin-associated rhodopsin PsFAR in detergent micelle
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.81 Å

化合物

ChemComp-LFA:
EICOSANE / イコサン

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-RET:
RETINAL / 7-cis-レチナ-ル

ChemComp-LMT:
DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE / ドデシルβ-D-マルトシド / 可溶化剤*YM

由来
  • candidatus pseudothioglobus (バクテリア)
  • candidatus pseudothioglobus sp. (バクテリア)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / flotillin / rhodopsin / retinal / proton transport / bioenergetics / proteorhodopsin / microbial rhodopsin

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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