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タイトルMolecular basis for transposase activation by a dedicated AAA+ ATPase.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 630, Issue 8018, Page 1003-1011, Year 2024
掲載日2024年6月26日
著者Álvaro de la Gándara / Mercedes Spínola-Amilibia / Lidia Araújo-Bazán / Rafael Núñez-Ramírez / James M Berger / Ernesto Arias-Palomo /
PubMed 要旨Transposases drive chromosomal rearrangements and the dissemination of drug-resistance genes and toxins. Although some transposases act alone, many rely on dedicated AAA+ ATPase subunits that ...Transposases drive chromosomal rearrangements and the dissemination of drug-resistance genes and toxins. Although some transposases act alone, many rely on dedicated AAA+ ATPase subunits that regulate site selectivity and catalytic function through poorly understood mechanisms. Using IS21 as a model transposase system, we show how an ATPase regulator uses nucleotide-controlled assembly and DNA deformation to enable structure-based site selectivity, transposase recruitment, and activation and integration. Solution and cryogenic electron microscopy studies show that the IstB ATPase self-assembles into an autoinhibited pentamer of dimers that tightly curves target DNA into a half-coil. Two of these decamers dimerize, which stabilizes the target nucleic acid into a kinked S-shaped configuration that engages the IstA transposase at the interface between the two IstB oligomers to form an approximately 1 MDa transpososome complex. Specific interactions stimulate regulator ATPase activity and trigger a large conformational change on the transposase that positions the catalytic site to perform DNA strand transfer. These studies help explain how AAA+ ATPase regulators-which are used by classical transposition systems such as Tn7, Mu and CRISPR-associated elements-can remodel their substrate DNA and cognate transposases to promote function.
リンクNature / PubMed:38926614 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.18 - 3.62 Å
構造データ

EMDB-18136, PDB-8q3w:
ATP-bound IstB in complex to duplex DNA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.18 Å

EMDB-18144, PDB-8q4d:
IstA-IstB(E167Q) Strand Transfer Complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.62 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA Transposition / transposon / transpososome / AAA+ ATPases / target DNA / IS21 / IstB / Insertion sequence / cryo-electron microscopy. / DNA integration / holo-transpososome / IstA / DDE transposase / DDE domain / AAA+ ATPase / DNA strand transfer complex / STC

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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