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タイトルStructural basis of unisite catalysis of bacterial FF-ATPase.
ジャーナル・号・ページPNAS Nexus, Vol. 1, Issue 3, Page pgac116, Year 2022
掲載日2022年7月11日
著者Atsuki Nakano / Jun-Ichi Kishikawa / Atsuko Nakanishi / Kaoru Mitsuoka / Ken Yokoyama /
PubMed 要旨Adenosine triphosphate (ATP) synthases (FF-ATPases) are crucial for all aerobic organisms. F, a water-soluble domain, can catalyze both the synthesis and hydrolysis of ATP with the rotation of the ...Adenosine triphosphate (ATP) synthases (FF-ATPases) are crucial for all aerobic organisms. F, a water-soluble domain, can catalyze both the synthesis and hydrolysis of ATP with the rotation of the central rotor inside a cylinder made of in three different conformations (referred to as , , and ). In this study, we determined multiple cryo-electron microscopy structures of bacterial FF exposed to different reaction conditions. The structures of nucleotide-depleted FF indicate that the ε subunit directly forces to adopt a closed form independent of the nucleotide binding to . The structure of FF under conditions that permit only a single catalytic subunit per enzyme to bind ATP is referred to as unisite catalysis and reveals that ATP hydrolysis unexpectedly occurs on instead of , where ATP hydrolysis proceeds in the steady-state catalysis of FF. This indicates that the unisite catalysis of bacterial FF significantly differs from the kinetics of steady-state turnover with continuous rotation of the shaft.
リンクPNAS Nexus / PubMed:36741449 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.6 - 4.5 Å
構造データ

EMDB-33251, PDB-7xkh:
Nucleotide-depleted F1 domain of FoF1-ATPase from Bacillus PS3, state1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

EMDB-33252: Nucleotide-depleted F1 domain of FoF1-ATPase from Bacillus PS3, , state2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

EMDB-33253: Nucleotide-depleted FoF1-ATPase from Bacillus PS3, state3
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

EMDB-33258, PDB-7xko:
F1 domain of epsilon C-terminal domain deleted FoF1 from Bacillus PS3,state1,nucleotide depeleted
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-33259, PDB-7xkp:
F1 domain of epsilon C-terminal domain deleted FoF1 from Bacillus PS3,state1,unisite condition
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

EMDB-33260: F1 domain of epsilon C-terminal domain deleted FoF1 from Bacillus PS3,state1,unisite condition
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-33261: F1 domain of epsilon C-terminal domain deleted FoF1 from Bacillus PS3,state2,nucleotide depleted
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

EMDB-33262: F1 domain of epsilon C-terminal domain deleted FoF1 from Bacillus PS3,state2,unisite condition
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

EMDB-33263: F1 domain of epsilon C-terminal domain deleted FoF1 from Bacillus PS3,state3,unisite condition
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

EMDB-33264, PDB-7xkq:
F1 domain of FoF1-ATPase with the down form of epsilon subunit from Bacillus PS3
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

EMDB-33265, PDB-7xkr:
F1 domain of FoF1-ATPase with the up form of epsilon subunit from Bacillus PS3
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.6 Å

EMDB-33266: epsilon-inhibited FoF1-ATPase from Bacillus PS3 at saturated ATP-gamma-S condition, state1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

EMDB-33267: epsilon-inhibited FoF1-ATPase from Bacillus PS3 at saturated ATP-gamma-S condition, state2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

EMDB-33268: epsilon-inhibited FoF1-ATPase from Bacillus PS3 at saturated ATP-gamma-S condition, state3
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

EMDB-33269: F1 domain of epsilon C-terminal domain deleted FoF1 from Bacillus PS3,state2',nucleotide depleted
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.5 Å

EMDB-33277: epsilon C-terminal domain deleted FoF1 from Bacillus PS3,state1,nucleotide depleted
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-33278: epsilon C-terminal domain deleted FoF1 from Bacillus PS3,state1,unisite condition
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-33279: epsilon C-terminal domain deleted FoF1 from Bacillus PS3,state1',unisite condition
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-33280: epsilon C-terminal domain deleted FoF1 from Bacillus PS3,state2,nucleotide depleted
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-33281: epsilon C-terminal domain deleted FoF1 from Bacillus PS3,state2',nucleotide depleted
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.5 Å

EMDB-33282: epsilon C-terminal domain deleted FoF1 from Bacillus PS3,state2,unisite condition
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-33283: epsilon C-terminal domain deleted FoF1 from Bacillus PS3,state3,unisite condition
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.0 Å

化合物

ChemComp-PI:
HYDROGENPHOSPHATE ION / 水素ホスファ-ト

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • bacillus sp. ps3 (バクテリア)
キーワードMOTOR PROTEIN / ATP synthase F1 ATPase FoF1

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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