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タイトルThe Cryo-EM Structure of Vesivirus 2117 Highlights Functional Variations in Entry Pathways for Viruses in Different Clades of the Genus.
ジャーナル・号・ページJ Virol, Vol. 95, Issue 13, Page e0028221, Year 2021
掲載日2021年6月10日
著者Hazel Sutherland / Michaela J Conley / Edward Emmott / James Streetley / Ian G Goodfellow / David Bhella /
PubMed 要旨Vesivirus 2117 is an adventitious agent that has been responsible for lost productivity in biopharmaceutical production following contamination of Chinese hamster ovary cell cultures in commercial ...Vesivirus 2117 is an adventitious agent that has been responsible for lost productivity in biopharmaceutical production following contamination of Chinese hamster ovary cell cultures in commercial bioreactors. A member of the , 2117 is classified within the Vesivirus genus in a clade that includes canine and mink caliciviruses but is distinct from the vesicular exanthema of swine virus (VESV) clade, which includes the extensively studied feline calicivirus (FCV). We have used cryogenic electron microscopy (cryo-EM) to determine the structure of the capsid of this small, icosahedral, positive-sense-RNA-containing virus. We show that the outer face of the dimeric capsomeres, which contains the receptor binding site and major immunodominant epitopes in all caliciviruses studied thus far, is quite different from that of FCV. This is a consequence of a 22-amino-acid insertion in the sequence of the FCV major capsid protein that forms a "cantilevered arm" that both plays an important role in receptor engagement and undergoes structural rearrangements thought to be important for genome delivery to the cytosol. Our data highlight a potentially important difference in the attachment and entry pathways employed by the different clades of the genus. Vesivirus 2117 has caused significant losses in manufacturing of biopharmaceutical products following contamination of cell cultures used in their production. We report the structure of the vesivirus 2117 capsid, the shell that encloses the virus's genome. Comparison of this structure with that of a related vesivirus, feline calicivirus (FCV), highlighted potentially important differences related to virus attachment and entry. Our findings suggest that these two viruses may bind differently to receptors at the host cell surface. We also show that a region of the capsid protein of FCV that rearranges following receptor engagement is not present in vesivirus 2117. These structural changes in the FCV capsid have been shown to allow the assembly of a portal-like structure that is hypothesized to deliver the viral genome to the cell's interior. Our data suggest that the 2117 portal assembly may employ a different means of anchoring to the outer face of the capsid.
リンクJ Virol / PubMed:33853966 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.65 Å
構造データ

12194

7bjp

EMDB-12194, PDB-7bjp:
The cryo-EM structure of vesivirus 2117, an adventitious agent and possible cause of haemorrhagic gastroenteritis in dogs.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.65 Å

由来
  • calicivirus isolate 2117 (ウイルス)
キーワードVIRAL PROTEIN / capsid / calicivirus / vp1

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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