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-Structure paper
タイトル | Structural basis for activity regulation of MLL family methyltransferases. |
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ジャーナル・号・ページ | Nature, Vol. 530, Page 447-452, Year 2016 |
掲載日 | 2015年12月4日 (構造データの登録日) |
著者 | Li, Y. / Han, J. / Zhang, Y. / Cao, F. / Liu, Z. / Li, S. / Wu, J. / Hu, C. / Wang, Y. / Shuai, J. ...Li, Y. / Han, J. / Zhang, Y. / Cao, F. / Liu, Z. / Li, S. / Wu, J. / Hu, C. / Wang, Y. / Shuai, J. / Chen, J. / Cao, L. / Li, D. / Shi, P. / Tian, C. / Zhang, J. / Dou, Y. / Li, G. / Chen, Y. / Lei, M. |
リンク | Nature / PubMed:26886794 |
手法 | X線回折 |
解像度 | 1.802 - 2.801 Å |
構造データ | PDB-5f59: PDB-5f5e: PDB-5f6k: PDB-5f6l: |
化合物 | ChemComp-ZN: ChemComp-SAH: ChemComp-HOH: |
由来 |
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キーワード | TRANSFERASE / Histone methylation / histone methyltransferase / SET domain / TRANSFERASE/PROTEIN BINDING / MLL-family proteins / TRANSFERASE-PROTEIN BINDING complex / PROTEIN BINDING/TRANSFERASE / protein complex / PROTEIN BINDING-TRANSFERASE complex |