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Structure paper

タイトルStructural basis for receptor recognition and pore formation of a zebrafish aerolysin-like protein.
ジャーナル・号・ページEMBO Rep, Vol. 17, Issue 2, Page 235-248, Year 2016
掲載日2015年12月28日
著者Ning Jia / Nan Liu / Wang Cheng / Yong-Liang Jiang / Hui Sun / Lan-Lan Chen / Junhui Peng / Yonghui Zhang / Yue-He Ding / Zhi-Hui Zhang / Xuejuan Wang / Gang Cai / Junfeng Wang / Meng-Qiu Dong / Zhiyong Zhang / Hui Wu / Hong-Wei Wang / Yuxing Chen / Cong-Zhao Zhou /
PubMed 要旨Various aerolysin-like pore-forming proteins have been identified from bacteria to vertebrates. However, the mechanism of receptor recognition and/or pore formation of the eukaryotic members remains ...Various aerolysin-like pore-forming proteins have been identified from bacteria to vertebrates. However, the mechanism of receptor recognition and/or pore formation of the eukaryotic members remains unknown. Here, we present the first crystal and electron microscopy structures of a vertebrate aerolysin-like protein from Danio rerio, termed Dln1, before and after pore formation. Each subunit of Dln1 dimer comprises a β-prism lectin module followed by an aerolysin module. Specific binding of the lectin module toward high-mannose glycans triggers drastic conformational changes of the aerolysin module in a pH-dependent manner, ultimately resulting in the formation of a membrane-bound octameric pore. Structural analyses combined with computational simulations and biochemical assays suggest a pore-forming process with an activation mechanism distinct from the previously characterized bacterial members. Moreover, Dln1 and its homologs are ubiquitously distributed in bony fishes and lamprey, suggesting a novel fish-specific defense molecule.
リンクEMBO Rep / PubMed:26711430 / PubMed Central
手法EM (電子線結晶学) / X線回折
解像度1.7 - 20.0 Å
構造データ

EMDB-3244:
Electron negative-staining microscopy of an aerolysin-like protein
手法: EM (電子線結晶学) / 解像度: 20.0 Å

PDB-4zno:
Crystal structure of Dln1 complexed with sucrose
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.86 Å

PDB-4znq:
Crystal structure of Dln1 complexed with Man(alpha1-2)Man
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.9 Å

PDB-4znr:
Crystal structure of Dln1 complexed with Man(alpha1-3)Man
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.1 Å

PDB-5di0:
Crystal structure of Dln1
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.7 Å

化合物

ChemComp-CL:
Unknown entry / クロリド

ChemComp-EPE:
4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / pH緩衝剤*YM

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-PEG:
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル

ChemComp-PGE:
TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル

ChemComp-PG4:
TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル / 沈殿剤*YM

ChemComp-EDO:
1,2-ETHANEDIOL / エチレングリコ-ル

ChemComp-1PE:
PENTAETHYLENE GLYCOL / ペンタエチレングリコ-ル / 沈殿剤*YM

由来
  • danio rerio (ゼブラフィッシュ)
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Pore-forming protein / Aeolysin-like protein / Vetebrate / High-mannose glycans / Complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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