[日本語] English
万見文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルCrystal structures and small-angle x-ray scattering analysis of UDP-galactopyranose mutase from the pathogenic fungus Aspergillus fumigatus.
ジャーナル・号・ページJ Biol Chem, Vol. 287, Issue 12, Page 9041-9051, Year 2012
掲載日2012年3月16日
著者Richa Dhatwalia / Harkewal Singh / Michelle Oppenheimer / Dale B Karr / Jay C Nix / Pablo Sobrado / John J Tanner /
PubMed 要旨UDP-galactopyranose mutase (UGM) is a flavoenzyme that catalyzes the conversion of UDP-galactopyranose to UDP-galactofuranose, which is a central reaction in galactofuranose biosynthesis. ...UDP-galactopyranose mutase (UGM) is a flavoenzyme that catalyzes the conversion of UDP-galactopyranose to UDP-galactofuranose, which is a central reaction in galactofuranose biosynthesis. Galactofuranose has never been found in humans but is an essential building block of the cell wall and extracellular matrix of many bacteria, fungi, and protozoa. The importance of UGM for the viability of many pathogens and its absence in humans make UGM a potential drug target. Here we report the first crystal structures and small-angle x-ray scattering data for UGM from the fungus Aspergillus fumigatus, the causative agent of aspergillosis. The structures reveal that Aspergillus UGM has several extra secondary and tertiary structural elements that are not found in bacterial UGMs yet are important for substrate recognition and oligomerization. Small-angle x-ray scattering data show that Aspergillus UGM forms a tetramer in solution, which is unprecedented for UGMs. The binding of UDP or the substrate induces profound conformational changes in the enzyme. Two loops on opposite sides of the active site move toward each other by over 10 Å to cover the substrate and create a closed active site. The degree of substrate-induced conformational change exceeds that of bacterial UGMs and is a direct consequence of the unique quaternary structure of Aspergillus UGM. Galactopyranose binds at the re face of the FAD isoalloxazine with the anomeric carbon atom poised for nucleophilic attack by the FAD N5 atom. The structural data provide new insight into substrate recognition and the catalytic mechanism and thus will aid inhibitor design.
リンクJ Biol Chem / PubMed:22294687 / PubMed Central
手法SAS (X-ray synchrotron) / X線回折
解像度2.25 - 2.35 Å
構造データ

SASDDK2:
Aspergillus fumigatus UDP galactopyranose mutase
手法: SAXS/SANS

PDB-3ute:
Crystal structure of Aspergillus fumigatus UDP galactopyranose mutase sulfate complex
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.35 Å

PDB-3utf:
Crystal structure of Aspergillus fumigatus UDP galactopyranose mutase in reduced state
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.25 Å

PDB-3utg:
Crystal structure of Aspergillus fumigatus UDP galactopyranose mutase complexed with UDP in reduced state
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.25 Å

PDB-3uth:
Crystal structure of Aspergillus fumigatus UDP galactopyranose mutase complexed with substrate UDP-Galp in reduced state
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.25 Å

化合物

ChemComp-FAD:
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / FAD*YM / フラビンアデニンジヌクレオチド

ChemComp-SO4:
SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩

ChemComp-ACT:
ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩

ChemComp-GOL:
GLYCEROL / グリセロ-ル / グリセリン

ChemComp-HOH:
WATER / 水

ChemComp-FDA:
DIHYDROFLAVINE-ADENINE DINUCLEOTIDE / FADH2

ChemComp-UDP:
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP / UDP*YM / ウリジン二リン酸

ChemComp-GDU:
GALACTOSE-URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP-ガラクト-ス

由来
  • aspergillus fumigatus (アスペルギルス・フミガーツス)
キーワードISOMERASE (異性化酵素) / Nucleotide binding (ヌクレオチド) / Mutase (ムターゼ) / Flavin adenine dinucleotide binding (フラビンアデニンジヌクレオチド)

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る