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万見
- EMDB-3523: cryoEM Structure of Polycystin-2 in complex with cations and lipids -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3523
タイトルcryoEM Structure of Polycystin-2 in complex with cations and lipids
マップデータ
試料
  • 複合体: Polycystin-2Polycystin 2
    • タンパク質・ペプチド: Polycystin-2Polycystin 2
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: 4-AMINO-5-CYCLOHEXYL-3-HYDROXY-PENTANOIC ACID
  • リガンド: 1,2-DIPALMITOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHATE
  • リガンド: PALMITIC ACIDパルミチン酸
  • リガンド: CALCIUM IONカルシウム
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / : / metanephric part of ureteric bud development ...detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / : / metanephric part of ureteric bud development / determination of liver left/right asymmetry / renal tubule morphogenesis / metanephric ascending thin limb development / HLH domain binding / basal cortex / metanephric mesenchyme development / metanephric S-shaped body morphogenesis / renal artery morphogenesis / positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / migrasome / cilium organization / VxPx cargo-targeting to cilium / detection of mechanical stimulus / regulation of calcium ion import / cation channel complex / calcium-induced calcium release activity / muscle alpha-actinin binding / placenta blood vessel development / voltage-gated monoatomic ion channel activity / cellular response to hydrostatic pressure / outward rectifier potassium channel activity / voltage-gated monoatomic cation channel activity / non-motile cilium / cellular response to fluid shear stress / cellular response to osmotic stress / voltage-gated sodium channel activity / actinin binding / 繊毛 / inorganic cation transmembrane transport / transcription regulator inhibitor activity / determination of left/right symmetry / neural tube development / aorta development / protein heterotetramerization / ciliary membrane / branching involved in ureteric bud morphogenesis / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / spinal cord development / heart looping / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / voltage-gated potassium channel activity / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / potassium channel activity / centrosome duplication / sodium ion transmembrane transport / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / voltage-gated calcium channel activity / embryonic placenta development / monoatomic cation channel activity / cellular response to cAMP / release of sequestered calcium ion into cytosol / potassium ion transmembrane transport / cellular response to calcium ion / cytoskeletal protein binding / basal plasma membrane / ciliary basal body / liver development / establishment of localization in cell / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / calcium ion transmembrane transport / protein tetramerization / phosphoprotein binding / cytoplasmic vesicle membrane / 繊毛 / intracellular calcium ion homeostasis / 紡錘体 / Wntシグナル経路 / cellular response to reactive oxygen species / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / calcium ion transport / cell-cell junction / lamellipodium / regulation of cell population proliferation / heart development / ATPase binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein homotetramerization / basolateral plasma membrane / transmembrane transporter binding / regulation of cell cycle / negative regulation of cell population proliferation / signaling receptor binding / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of gene expression / ゴルジ体 / 小胞体 / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
Ferredoxin I 4Fe-4S cluster domain / Polycystin domain / Polycystin domain / Polycystic kidney disease type 2 protein / Polycystin cation channel, PKD1/PKD2 / Polycystin cation channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種homo sapiens (ヒト) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Wilkes M / Madej MG / Ziegler C
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2017
タイトル: Molecular insights into lipid-assisted Ca regulation of the TRP channel Polycystin-2.
著者: Martin Wilkes / M Gregor Madej / Lydia Kreuter / Daniel Rhinow / Veronika Heinz / Silvia De Sanctis / Sabine Ruppel / Rebecca M Richter / Friederike Joos / Marina Grieben / Ashley C W Pike / ...著者: Martin Wilkes / M Gregor Madej / Lydia Kreuter / Daniel Rhinow / Veronika Heinz / Silvia De Sanctis / Sabine Ruppel / Rebecca M Richter / Friederike Joos / Marina Grieben / Ashley C W Pike / Juha T Huiskonen / Elisabeth P Carpenter / Werner Kühlbrandt / Ralph Witzgall / Christine Ziegler /
要旨: Polycystin-2 (PC2), a calcium-activated cation TRP channel, is involved in diverse Ca signaling pathways. Malfunctioning Ca regulation in PC2 causes autosomal-dominant polycystic kidney disease. Here ...Polycystin-2 (PC2), a calcium-activated cation TRP channel, is involved in diverse Ca signaling pathways. Malfunctioning Ca regulation in PC2 causes autosomal-dominant polycystic kidney disease. Here we report two cryo-EM structures of distinct channel states of full-length human PC2 in complex with lipids and cations. The structures reveal conformational differences in the selectivity filter and in the large exoplasmic domain (TOP domain), which displays differing N-glycosylation. The more open structure has one cation bound below the selectivity filter (single-ion mode, PC2), whereas multiple cations are bound along the translocation pathway in the second structure (multi-ion mode, PC2). Ca binding at the entrance of the selectivity filter suggests Ca blockage in PC2, and we observed density for the Ca-sensing C-terminal EF hand in the unblocked PC2 state. The states show altered interactions of lipids with the pore loop and TOP domain, thus reflecting the functional diversity of PC2 at different locations, owing to different membrane compositions.
履歴
登録2016年12月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年12月28日-
マップ公開2017年1月18日-
更新2020年7月29日-
現状2020年7月29日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0345
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0345
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5mke
  • 表面レベル: 0.0345
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3523.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3523.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 18.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.14 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0345 / ムービー #1: 0.0345
最小 - 最大-0.06904477 - 0.09819269
平均 (標準偏差)0.001177011 (±0.0061609545)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ168168168
Spacing168168168
セルA=B=C: 191.52 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.141.141.14
M x/y/z168168168
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z191.520191.520191.520
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS168168168
D min/max/mean-0.0690.0980.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Polycystin-2

全体名称: Polycystin-2Polycystin 2
要素
  • 複合体: Polycystin-2Polycystin 2
    • タンパク質・ペプチド: Polycystin-2Polycystin 2
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: 4-AMINO-5-CYCLOHEXYL-3-HYDROXY-PENTANOIC ACID
  • リガンド: 1,2-DIPALMITOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHATE
  • リガンド: PALMITIC ACIDパルミチン酸
  • リガンド: CALCIUM IONカルシウム

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超分子 #1: Polycystin-2

超分子名称: Polycystin-2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Polycystin-2

分子名称: Polycystin-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 109.820086 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MVNSSRVQPQ QPGDAKRPPA PRAPDPGRLM AGCAAVGASL AAPGGLCEQR GLEIEMQRIR QAAARDPPAG AAASPSPPLS SCSRQAWSR DNPGFEAEEE EEEVEGEEGG MVVEMDVEWR PGSRRSAASS AVSSVGARSR GLGGYHGAGH PSGRRRRRED Q GPPCPSPV ...文字列:
MVNSSRVQPQ QPGDAKRPPA PRAPDPGRLM AGCAAVGASL AAPGGLCEQR GLEIEMQRIR QAAARDPPAG AAASPSPPLS SCSRQAWSR DNPGFEAEEE EEEVEGEEGG MVVEMDVEWR PGSRRSAASS AVSSVGARSR GLGGYHGAGH PSGRRRRRED Q GPPCPSPV GGGDPLHRHL PLEGQPPRVA WAERLVRGLR GLWGTRLMEE SSTNREKYLK SVLRELVTYL LFLIVLCILT YG MMSSNVY YYTRMMSQLF LDTPVSKTEK TNFKTLSSME DFWKFTEGSL LDGLYWKMQP SNQTEADNRS FIFYENLLLG VPR IRQLRV RNGSCSIPQD LRDEIKECYD VYSVSSEDRA PFGPRNGTAW IYTSEKDLNG SSHWGIIATY SGAGYYLDLS RTRE ETAAQ VASLKKNVWL DRGTRATFID FSVYNANINL FCVVRLLVEF PATGGVIPSW QFQPLKLIRY VTTFDFFLAA CEIIF CFFI FYYVVEEILE IRIHKLHYFR SFWNCLDVVI VVLSVVAIGI NIYRTSNVEV LLQFLEDQNT FPNFEHLAYW QIQFNN IAA VTVFFVWIKL FKFINFNRTM SQLSTTMSRC AKDLFGFAIM FFIIFLAYAQ LAYLVFGTQV DDFSTFQECI FTQFRII LG DINFAEIEEA NRVLGPIYFT TFVFFMFFIL LNMFLAIIND TYSEVKSDLA QQKAEMELSD LIRKGYHKAL VKLKLKKN T VDDISESLRQ GGGKLNFDEL RQDLKGKGHT DAEIEAIFTK YDQDGDQELT EHEHQQMRDD LEKEREDLDL DHSSLPRPM SSRSFPRSLD DSEEDDDEDS GHSSRRRGSI SSGVSYEEFQ VLVRRVDRME HSIGSIVSKI DAVIVKLEIM ERAKLKRREV LGRLLDGVA EDERLGRDSE IHREQMERLV REELERWESD DAASQISHGL GTPVGLNGQP RPRSSRPSSS QSTEGMEGAG G NGSSNVHV

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分子 #3: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 10 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン

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分子 #4: 4-AMINO-5-CYCLOHEXYL-3-HYDROXY-PENTANOIC ACID

分子名称: 4-AMINO-5-CYCLOHEXYL-3-HYDROXY-PENTANOIC ACID / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 8 / 式: CHS
分子量理論値: 215.289 Da
Chemical component information

ChemComp-CHS:
4-AMINO-5-CYCLOHEXYL-3-HYDROXY-PENTANOIC ACID / (3S,4S)-4-アミノ-5-シクロヘキシル-3-ヒドロキシペンタン酸

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分子 #5: 1,2-DIPALMITOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHATE

分子名称: 1,2-DIPALMITOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: PX6
分子量理論値: 647.883 Da
Chemical component information

ChemComp-PX6:
1,2-DIPALMITOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHATE

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分子 #6: PALMITIC ACID

分子名称: PALMITIC ACID / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 12 / 式: PLM
分子量理論値: 256.424 Da
Chemical component information

ChemComp-PLM:
PALMITIC ACID / パルミチン酸 / パルミチン酸

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分子 #7: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FSC
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 4.1 mm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 1.8 e/Å2

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

3j5q

初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 42268

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原子モデル構築 1

詳細We used for comparative structure modeling TRPA1 (pdb entry code 3J9P) as template for S1 and S3-S5, TRPV1 (pdb entry code 3J5Q) for S5-S6, and the TRPV2 (pdb entry code 5AN8) fitted best for S2-S3 to obtain an initial model. The soluble domain was build based on pdbID: 5K47. But we had no search model for molecular replacement. Although we had a good idea what the architecture would be like, we build the model de novo with COOT.
得られたモデル

PDB-5mke:
cryoEM Structure of Polycystin-2 in complex with cations and lipids

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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