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- EMDB-61998: Cyanophage A4 pre-ejectosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61998
タイトルCyanophage A4 pre-ejectosome
マップデータ
試料
  • ウイルス: Anabaena phage A-4L (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein
    • タンパク質・ペプチド: Internal virion protein
    • タンパク質・ペプチド: Internal protein
  • リガンド: ZINC ION
キーワードCyanophage / Virus / Ejectosome / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


metalloendopeptidase activity / killing of cells of another organism / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
: / Phage SU10 portal protein / : / Peptidase M23 / Peptidase family M23 / Duplicated hybrid motif
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein / Internal protein / Portal protein
類似検索 - 構成要素
生物種Anabaena phage A-4L (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Hou P / Li Q / Zhou CZ
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)U19A2020 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structure of cyanopodophage A4 reveals a pentameric pre-ejectosome in the double-stabilized capsid.
著者: Pu Hou / Rui-Qian Zhou / Yong-Liang Jiang / Rong-Cheng Yu / Kang Du / Nanqin Gan / Fei Ke / Qi-Ya Zhang / Qiong Li / Cong-Zhao Zhou /
要旨: Upon infection, the podophages usually eject a couple of proteins from the capsid to form a transmembrane ejectosome on the host cell membrane that facilitates the ejection of viral genome. However, ...Upon infection, the podophages usually eject a couple of proteins from the capsid to form a transmembrane ejectosome on the host cell membrane that facilitates the ejection of viral genome. However, it remains unclear how these proteins of pre-ejectosome are finely assembled at the center of highly packaged genome. Here, we report the intact structure of cyanopodophage A4, which consists of a capsid stabilized by two types of cement proteins and a short tail attached with six tail fibers. Notably, we find a pentameric pre-ejectosome at the core of capsid, which is composed of four ejection proteins wrapped into a coaxial cylinder of triple layers. Moreover, a segment of genomic DNA runs along the positively charged circular cleft formed by two ejection proteins. Based on the mortise-and-tenon architecture of pre-ejectosome in combination with previous studies, we propose a putative DNA packaging process and ejection mechanism for podophages. These findings largely enrich our knowledge on the assembly mechanism of podophages, which might facilitate the application of A4 as a chassis cyanophage in synthetic biology.
履歴
登録2024年10月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月9日-
マップ公開2025年4月9日-
更新2025年7月2日-
現状2025年7月2日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_61998.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61998.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 300 pix.
= 321. Å		1.07 Å/pix.
x 300 pix.
= 321. Å		1.07 Å/pix.
x 300 pix.
= 321. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.004
最小 - 最大-0.029777935 - 0.04705266
平均 (標準偏差)0.00006778108 (±0.002331221)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 321.00003 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_61998_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_61998_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Anabaena phage A-4L

全体名称: Anabaena phage A-4L (ファージ)
要素
  • ウイルス: Anabaena phage A-4L (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein
    • タンパク質・ペプチド: Internal virion protein
    • タンパク質・ペプチド: Internal protein
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Anabaena phage A-4L

超分子名称: Anabaena phage A-4L / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3 / NCBI-ID: 1357732 / 生物種: Anabaena phage A-4L / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Nostoc sp. PCC 7120 = FACHB-418 (バクテリア)

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分子 #1: Portal protein

分子名称: Portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Anabaena phage A-4L (ファージ)
分子量理論値: 74.284602 KDa
配列文字列: MIRIKDFNHV ITGREQPLDI NEAIASYITS RYVYFKDARR VAEETWLEAW SLYSGTPEAV DHQRTQTINT VGEVNNDWRH RLNTGKAYE CIETVHGYLM GALFPNREWF DLTPNNPGYA NEARIIRKYL TKKFNEGKFR VSFEKYLRQL LVCGYSVMAL P WRYESRPY ...文字列:
MIRIKDFNHV ITGREQPLDI NEAIASYITS RYVYFKDARR VAEETWLEAW SLYSGTPEAV DHQRTQTINT VGEVNNDWRH RLNTGKAYE CIETVHGYLM GALFPNREWF DLTPNNPGYA NEARIIRKYL TKKFNEGKFR VSFEKYLRQL LVCGYSVMAL P WRYESRPY KYNVTIKREE NEYYDNSTQK ANYRTVTENR VTRNAPEFEC LDVFDVYLSP TSNDPNESDF IRRIKKTRAD II TAIKRGY YTDIDPYDIV NMSAYEVNDR VDKLTSFQGI ETNHPYCMDD IIEVVEYWGD LHLDGVSLYD VKATVIGQTL VCC EPNPFW AGKPFVVGSI TELPETPYSV GLLQPNMGLL HQLNIITNQR CDNLELAIDE MWTLVQNSSL NPDEVQVAPG KVFL VDSHD DLRPIQRGGN NFVVSYQEAG LLESTIDRNT GTGNLISANA SRSGERVTAA EIQAVRDAGG NRLSNIHRHI EDTSL MEIL RRVYRSAQQF VTEPEMIRVS GAKPGEYLFL EVDPESLNKE YSLEPIGADF VTDATKYVRQ RMDFIAFASQ IPQMAE RLN YEALLNDVVN HSGFDDPYSY IVKPQQPAPQ PDMGATPEPQ TGQAPPDEQT NPFYDIGGVS LQNAIGANIQ ADGANEL IN FTTGVNTNAD Q

UniProtKB: Portal protein

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分子 #2: Internal virion protein

分子名称: Internal virion protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Anabaena phage A-4L (ファージ)
分子量理論値: 40.871699 KDa
配列文字列: MGGAAIGGIL GGVQLVAGIS QANSQANAQR QSLQAQAQTT VDASRIRQME ILQARDQSRF NSSMNELARQ QNYQNQTFLI QRQLLQEQM DAETTKQQAE QQRLQTMSGI EQKDRQTEQQ MVGAEVNFQQ TLQQLAQQLG VVNAQSSQQL TGAEDATKEL G QRLDTRDV ...文字列:
MGGAAIGGIL GGVQLVAGIS QANSQANAQR QSLQAQAQTT VDASRIRQME ILQARDQSRF NSSMNELARQ QNYQNQTFLI QRQLLQEQM DAETTKQQAE QQRLQTMSGI EQKDRQTEQQ MVGAEVNFQQ TLQQLAQQLG VVNAQSSQQL TGAEDATKEL G QRLDTRDV LAMASGVGLG SSTSSQQQNA DLLGTIDKVA KVLQGTQVGM EVQQRMTELA SASSESERNI KLSELGSYLS DS DFMRNIA NIQASATNQN VDSTMGVNAA ARETAVNAIN AADMMNRQTD TVNNDLAEMG YQVQTSAVNS SQNNAMSGIN AQY GSIGGN TFAGLLSSGV NAFNTYQGVL GQQNALNQQK QMTYLNSGIL SNGATNNNTF KGYN

UniProtKB: Uncharacterized protein

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分子 #3: Internal protein

分子名称: Internal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Anabaena phage A-4L (ファージ)
分子量理論値: 116.336844 KDa
配列文字列: MTIKLIGVDN LDNSQQYNEA TNSALVQSLE RNQQSVSKTQ QILEAGNAAI AQQAVSIGQA SQQKAQANAN RGSGIGGLLE GVSKAVGTY WEINQNQQLK QAQIDAKTQV IQREQAEAVA RAAEKAAAEA AEANKQQALT VSEQEANAVR VELGDLYNEW R SGDKFRSE ...文字列:
MTIKLIGVDN LDNSQQYNEA TNSALVQSLE RNQQSVSKTQ QILEAGNAAI AQQAVSIGQA SQQKAQANAN RGSGIGGLLE GVSKAVGTY WEINQNQQLK QAQIDAKTQV IQREQAEAVA RAAEKAAAEA AEANKQQALT VSEQEANAVR VELGDLYNEW R SGDKFRSE PGGMTKFRDA GLARIMSRTN ITEAQKKELI NLHYGNWDAE MKAYSDRTAK YAEEVSQVRR ESVIKERTFR VN SVVSGLT WDADPTDAIK KVDAMVSSTV NDQNLPLLDR LQAANSMYNT AYEKVVNNAT ARAEVERKMK ALQAYQYEAI TNW NDQTKP RAEREAFDQQ LQAKHGLNVD SSYMAWENSR KQYIEFQQQS RQLQDLEQNG LIDSARKVNL SDDFVGSVVQ LILY GEGNT AALKERFTDN RNFEANTAGA GEVRRLLEAV PRMRRETDSL RSDNAALQVA RTRLQREGVT FLMNADARTR GLLES FAQQ FMVNLPKSNV GLTPEQQAEY ARQTNQVQQA IEQQIIINDQ RVQNNAAELA KYGLSEPEDV LRKNAATRRK LVNDTM YQL GTQAEQVRRT QTSGYGQLGI TSPTTALGEG ANRERLTFVA PDGYRRLRPP VVANLATVKF TGSSRNGIVP GSKVMLP FM AADAGRVRVN SDNHREARAK HTHAGEDIAA PGGTKVVSYV SGQVIKVTRQ KGIGYGRYIT IKGDDGMYHR FAHLSAHN V KQGQRVEAGH VIGLVGDDGS PGSYHLHWEV RDNDGYGANG TVNPLKYMGG VNFKESSAPP PQGNTNGWGY NVNNPPTAR VPANAIKLPN GKFLVNNRTG ALGNPTARAA SEQYTVGRPV NTGKVSGSSW SGTNDYGETY GYAYLANNPE FTKKLAITAT RLGISAQWL VDIMAFETGN FKKATNWSHS RTGVVGLIGF TPATARALGT TTYALAKMPP EKQLDYVYKY LSDPQLKPHL S KGVEYVAA SIFGGSPLVR KMVNNRSGAM QRGDGDINLQ NYLKKLGRDV GRRYDIRSMS RADRLIGSAV HTGFHEGCAT CA ALRSSGS DIVPHNAEFD A

UniProtKB: Internal protein

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
平均電子線量: 55.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 107142
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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