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- EMDB-35302: Structure of mammalian spectrin-actin junctional complex of membr... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35302
タイトルStructure of mammalian spectrin-actin junctional complex of membrane skeleton, State II, Global map
マップデータ
試料
  • 複合体: Spectrin-actin junctional complex
    • タンパク質・ペプチド: Adducin 1
    • タンパク質・ペプチド: Beta-adducin
    • タンパク質・ペプチド: Dematin actin binding protein
    • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 1
    • タンパク質・ペプチド: Spectrin beta chain
    • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin-1.9
    • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin 3
    • タンパク質・ペプチド: Tropomodulin-1
    • タンパク質・ペプチド: SH3 domain-binding glutamic acid-rich-like protein
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードMacrocomplex / membrane skeleton / spectrin-actin junction / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cellular component size / pointed-end actin filament capping / endoplasmic reticulum tubular network organization / negative regulation of protein targeting to membrane / regulation of multicellular organismal development / positive regulation of developmental process / spectrin / lens fiber cell development / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling ...regulation of cellular component size / pointed-end actin filament capping / endoplasmic reticulum tubular network organization / negative regulation of protein targeting to membrane / regulation of multicellular organismal development / positive regulation of developmental process / spectrin / lens fiber cell development / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation / Formation of the canonical BAF (cBAF) complex / Formation of the polybromo-BAF (pBAF) complex / Formation of the embryonic stem cell BAF (esBAF) complex / Formation of the non-canonical BAF (ncBAF) complex / UCH proteinases / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / RHOF GTPase cycle / Clathrin-mediated endocytosis / Regulation of CDH1 Function / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / spectrin-associated cytoskeleton / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / smooth endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / myofibril assembly / positive regulation of cellular component organization / platelet dense tubular network membrane / regulation of filopodium assembly / cell projection membrane / negative regulation of focal adhesion assembly / cellular response to cytochalasin B / regulation of transepithelial transport / morphogenesis of a polarized epithelium / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / COP9 signalosome / protein localization to adherens junction / dense body / Tat protein binding / regulation of lamellipodium assembly / postsynaptic actin cytoskeleton / actin filament capping / adherens junction assembly / apical protein localization / positive regulation of fibroblast migration / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / tight junction / ankyrin binding / apical junction complex / spectrin binding / positive regulation of wound healing / tropomyosin binding / regulation of norepinephrine uptake / transporter regulator activity / myofibril / NuA4 histone acetyltransferase complex / smooth endoplasmic reticulum / establishment or maintenance of cell polarity / cortical cytoskeleton / nitric-oxide synthase binding / brush border / striated muscle thin filament / regulation of synaptic vesicle endocytosis / kinesin binding / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / erythrocyte development / cytoskeleton organization / axonogenesis / muscle contraction / cellular response to cAMP / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / actin filament organization / adult locomotory behavior / actin filament / adherens junction / cell motility / SH3 domain binding / synapse organization / structural constituent of cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Schaffer collateral - CA1 synapse / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / actin filament binding / cell junction / nucleosome / regulation of cell shape / lamellipodium / actin cytoskeleton / actin binding / actin cytoskeleton organization / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / cytoskeleton
類似検索 - 分子機能
SH3-binding, glutamic acid-rich protein / : / SH3-binding, glutamic acid-rich protein / Putative adherens-junction anchoring domain / : / : / Putative adherens-junction anchoring region of AbLIM / Tropomodulin / Tropomodulin / Spectrin, beta subunit ...SH3-binding, glutamic acid-rich protein / : / SH3-binding, glutamic acid-rich protein / Putative adherens-junction anchoring domain / : / : / Putative adherens-junction anchoring region of AbLIM / Tropomodulin / Tropomodulin / Spectrin, beta subunit / Class II aldolase/adducin N-terminal / Class II Aldolase and Adducin N-terminal domain / Class II Aldolase and Adducin N-terminal domain / Villin headpiece / Villin headpiece domain superfamily / Villin headpiece domain / Headpiece (HP) domain profile. / Villin headpiece domain / Class II aldolase/adducin N-terminal domain superfamily / Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / Spectrin repeat / Spectrin repeat / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / Leucine-rich repeat domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tropomodulin-1 / Spectrin beta chain / Beta-adducin / SH3 domain-binding glutamic acid-rich-like protein / Dematin / Alpha-adducin / Tropomyosin alpha-4 chain / Actin, cytoplasmic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Li N / Chen S / Gao N
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, China) 中国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2023
タイトル: Structural basis of membrane skeleton organization in red blood cells.
著者: Ningning Li / Siyi Chen / Kui Xu / Meng-Ting He / Meng-Qiu Dong / Qiangfeng Cliff Zhang / Ning Gao /
要旨: The spectrin-based membrane skeleton is a ubiquitous membrane-associated two-dimensional cytoskeleton underneath the lipid membrane of metazoan cells. Mutations of skeleton proteins impair the ...The spectrin-based membrane skeleton is a ubiquitous membrane-associated two-dimensional cytoskeleton underneath the lipid membrane of metazoan cells. Mutations of skeleton proteins impair the mechanical strength and functions of the membrane, leading to several different types of human diseases. Here, we report the cryo-EM structures of the native spectrin-actin junctional complex (from porcine erythrocytes), which is a specialized short F-actin acting as the central organizational unit of the membrane skeleton. While an α-/β-adducin hetero-tetramer binds to the barbed end of F-actin as a flexible cap, tropomodulin and SH3BGRL2 together create an absolute cap at the pointed end. The junctional complex is strengthened by ring-like structures of dematin in the middle actin layers and by patterned periodic interactions with tropomyosin over its entire length. This work serves as a structural framework for understanding the assembly and dynamics of membrane skeleton and offers insights into mechanisms of various ubiquitous F-actin-binding factors in other F-actin systems.
履歴
登録2023年2月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年5月3日-
マップ公開2023年5月3日-
更新2025年6月18日-
現状2025年6月18日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_35302.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35302.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.37 Å/pix.
x 480 pix.
= 657.6 Å		1.37 Å/pix.
x 480 pix.
= 657.6 Å		1.37 Å/pix.
x 480 pix.
= 657.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.37 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.4
最小 - 最大-1.4355996 - 3.0139596
平均 (標準偏差)0.0017975576 (±0.06878033)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 657.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_35302_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_35302_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Spectrin-actin junctional complex

全体名称: Spectrin-actin junctional complex
要素
  • 複合体: Spectrin-actin junctional complex
    • タンパク質・ペプチド: Adducin 1
    • タンパク質・ペプチド: Beta-adducin
    • タンパク質・ペプチド: Dematin actin binding protein
    • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 1
    • タンパク質・ペプチド: Spectrin beta chain
    • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin-1.9
    • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin 3
    • タンパク質・ペプチド: Tropomodulin-1
    • タンパク質・ペプチド: SH3 domain-binding glutamic acid-rich-like protein
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Spectrin-actin junctional complex

超分子名称: Spectrin-actin junctional complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#9
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)

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分子 #1: Adducin 1

分子名称: Adducin 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 81.307211 KDa
配列文字列: MNGDTRAAVV TSPPPTTAPH KERYFDRVDE NNPEYLRERN MAPDLRQDFN MMEQKKRVSM ILQSPAFCEE LESMIQEQFK KGKNPTGLL ALQQIADFMT TNVPNVYPAA PQGGMAALNM SLGMVTPVND LRGSDSIAYD KGEKLLRCKL AALYRLADLF G WSHLIYNH ...文字列:
MNGDTRAAVV TSPPPTTAPH KERYFDRVDE NNPEYLRERN MAPDLRQDFN MMEQKKRVSM ILQSPAFCEE LESMIQEQFK KGKNPTGLL ALQQIADFMT TNVPNVYPAA PQGGMAALNM SLGMVTPVND LRGSDSIAYD KGEKLLRCKL AALYRLADLF G WSHLIYNH ITTRVSSEQE HFLIVPFGLL YSEVTASSLV KINLQGDVVD RGSTNLGVNQ AGFTLHSAVY AARPDVKCVV HI HTPAGAA VSAMKCGLLP ISPEALSLGE VAYHDYHGIL VDEEEKVLIQ KNLGPKSKVL ILRNHGLVSV GESVEEAFYY IHN LVVACE IQVRTLASAG GPDNLVLLDP GKYKAKSRPP TSPAGEGSGS PPAWQIGEQE FEALMRMLDN LGYRTGYPYR YPAL REKSK KYSDVEVPAS VTGYSVASDG DSGTGSPLRH SFQKQQREKT RWLNSGRGDD ASEEGQAGSS PKSKTKWTKE DGHRA SASA VPNLFVPLNT NPKEVQEMRN KIREQNLQDI KTAGPQSQVL CGVVMDRSLV QGELVTASKA IIEKEYQPHV VVSTTG PNP FNTLTDRELE EYRREVERKQ KGPEETLDER SDQKEDSPPE PPAAPHTPPS TPVKLEEDLP QEPLSGDDSE AATFRPT LP DLPPDEPSEV LGFPTLEEEE EEEEVGALCE AGRPPSPARP AAEASPEPAA AQAAEEPASP AAEEGAAADP GSDGSPGK S PSKKKKKFRT PSFLKKSKKR SDS

UniProtKB: Alpha-adducin

+
分子 #2: Beta-adducin

分子名称: Beta-adducin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 80.705914 KDa
配列文字列: MSEETVPEAA SPPPAQGRQY FDRFSEEDPE YLRLRNRAAD LRQDFNLMEQ KKRVTMILQS PSFREELEGL IQEQMKKGNN SSNIWALRQ IADFMASTSH AVFPTSSMNF SMMTPINDLH TADSLNLAKG ERLMRCKISS VYRLLDLYGW AQLSDTYVTL R VSKEQDHF ...文字列:
MSEETVPEAA SPPPAQGRQY FDRFSEEDPE YLRLRNRAAD LRQDFNLMEQ KKRVTMILQS PSFREELEGL IQEQMKKGNN SSNIWALRQ IADFMASTSH AVFPTSSMNF SMMTPINDLH TADSLNLAKG ERLMRCKISS VYRLLDLYGW AQLSDTYVTL R VSKEQDHF LISPKGVSCS EVTASSLIKV NILGEVVEKG SSCFPVDTTG FCLHSAIYAA RPDVRCIIHL HTPATAAVSA MK WGLLPVS HNALLVGDMA YFDFNGEMEQ EADRINLQKC LGPTCKILVL RNHGVVALGD TVEEAFYKVF HLQAACEIQV SAL SSAGGV ENLILLEQEK HRPHEVGSVQ WAGSTFGPMQ KSRLGEHEFE ALMRMLDNLG YRTGYPYRYP LVQEKTKHKS EVEI PATVT AFVFEEDGAP VPALRQHAQK QQKEKTRWLN TPNTYLRVNV ADEVQRSMGS PRPKTTWMKA DEVEKSSSGM PIRIE NPNQ FVPLYTDPQE VLDMRNKIRE QNRQDVKSAG PQSQLLASVI AEKSRSPSTE SQLMSQGQAD TKDESEETVP NPFSQL TDQ ELEEYKKEVE RKKLELDGEK EPAVEEPGSP GKSAPASPAQ SPAKSETKSP VGSPSKSVDE EAQKTEPSKP TTEPETT QP EGVVVNGRED EPTAEEILSK GLSQMTTHAD TDVDTSKDKT ESVTSGPMSP EGSPSKSPSK KKKKFRTPSF LKKSKKKE K VES

UniProtKB: Beta-adducin

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分子 #3: Dematin actin binding protein

分子名称: Dematin actin binding protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 45.569348 KDa
配列文字列: MERLQKQPLT SPGSVSSSRG SSVPGSPSSI VAKMDNQVLG YKDLAAIPKD KAILDIERPD LMIYEPHFTY SLLEHVELPR SRERSLSPK STSPPPSPEV WAESRSPGTF PQASAPRTTG TPRTSLPHFH HPETTRPDSN IYKKPPIYKQ REPTGGSPQS K HLIEDLII ...文字列:
MERLQKQPLT SPGSVSSSRG SSVPGSPSSI VAKMDNQVLG YKDLAAIPKD KAILDIERPD LMIYEPHFTY SLLEHVELPR SRERSLSPK STSPPPSPEV WAESRSPGTF PQASAPRTTG TPRTSLPHFH HPETTRPDSN IYKKPPIYKQ REPTGGSPQS K HLIEDLII ESSKFPAAQP PDPNQPAKIE TDYWPCPPSL AVVETEWRKR KASRRGAEEE EEEEDDDSGE EMKALRERQR EE LSKVTSN LGKMILKEEM EKSLPIRRKT RSLPDRTPFH TSLQAGTSKS SSLPAYGRTT LSRLQSTDFS PSGSETESPG LQN GEGQRG RMDRGTSLPC VLEQKIYPYE MLVVTNKGRT KLPPGVDRMR LERHLSAEDF SRVFSMSPEE FGKLALWKRN ELKK KASLF

UniProtKB: Dematin

+
分子 #4: Actin, cytoplasmic 1

分子名称: Actin, cytoplasmic 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 11 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 41.78266 KDa
配列文字列: MDDDIAALVV DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPVLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNT PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVMDSGDGV T HTVPIYEG ...文字列:
MDDDIAALVV DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPVLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNT PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVMDSGDGV T HTVPIYEG YALPHAILRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFTTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFEQEMA TAASSSSLEK SY ELPDGQV ITIGNERFRC PEALFQPSFL GMESCGIHET TFNSIMKCDV DIRKDLYANT VLSGGTTMYP GIADRMQKEI TAL APSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ISKQEYDESG PSIVHRKCF

UniProtKB: Actin, cytoplasmic 1

+
分子 #5: Spectrin beta chain

分子名称: Spectrin beta chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 248.510672 KDa
配列文字列: MTSATEFENV GNQPPYSRIN ARWDAPDDEL DNDNSSARLF ERSRIKALAD EREVVQKKTF TKWVNSHLAR VSCRITDLYK DLRDGRMLI KLLEVLSGEM LPKPTKGKMR IHCLENVDKA LQFLKEQRVH LENMGSHDIV DGNHRLVLGL IWTIILRFQI Q DIVVQTQE ...文字列:
MTSATEFENV GNQPPYSRIN ARWDAPDDEL DNDNSSARLF ERSRIKALAD EREVVQKKTF TKWVNSHLAR VSCRITDLYK DLRDGRMLI KLLEVLSGEM LPKPTKGKMR IHCLENVDKA LQFLKEQRVH LENMGSHDIV DGNHRLVLGL IWTIILRFQI Q DIVVQTQE GRETRSAKDA LLLWCQMKTA GYPNVNVTNF TSSWKDGLAF NALIHKHRPD LIDFDKLKDS NARHNLEHAF DV AERQLGI IQLLDPEDVF TENPDEKSII TYVVAFYHYF SKMKVLAVEG KRVGKVIDHA IETEKMIEKY SGLASDLLTW IEQ TITVLN SRKFANSLAG VQQQLQAFST YRTVEKPPKF QEKGNLEVLL FTIQSRMRAN NQKVYTPHDG KLVSDINRAW ESLE EAEYR RELALRSELI RQEKLEQLAR RFDRKAAMRE TWLNENQRLV AQDNFGYDLA AVEAAKKKHE AIETDTAAYE ERVRA LEDL ARELELENYH DQKRITARKD NILRLWNYLQ ELLQSRRQRL ETTLALQQLF QDMLHSIDWM DEIKAHLLSA EFGKHL LEA EDLLQKHKLM EADIAIQGDK VKAITAATLQ FTEETGYQPC DPQVIRDRVS HLEQCFAELS NTAAGRKAQL EQSKRLW KL FWEMDEAKSW IKEKEQIYSS LGYGKDLTSV LILQRKHKAF EDELRRLDPH LDQIFQEAED MVALKQFGYP KNEAWVKE V SAQWDQLKEV PAQWNQLKEL AASRKKNLQD TENFFQFQGD VDDLKAWLQD AHKLLSGEDV GQDEGATRAL GKKHKDFLE ELEESRGVME HLEQQAQDFP ERFRDSPDVT NRLQVLRDLY QQVVAQADLR RQRLQDALDL YTVFGETDAC ELWMGEKEKW LAQMDIPDT LEDLEVVQHR FDILDQEMKT LIAQIDGVNV AANSLVESNH PRSTEVKQYQ DHLNTRWREF QTMVLARREA V DSALRVHN YCVDCEETSK WIIDKTKVVE STKDLGQDLA GVMAIQRKLS GLERDVAAIQ VRVGALEQES HRLMESHREQ EK DIGERQA YVEELWQGLQ QALKGQEALL GKSSQLQAFL QDLDAFEAWL STAQKEVASK DMPESLPEAE QLLQQHAALK DDI DRHQEN YQHVKASGEK VIHGQTDPEY LLLGQRLEGL DKGWDALCRM WESRGHTLAQ CLGFQEFQKD AKQAEAILSN QEYT LAHLE PPDSLEAAEA GIRKFQDFFT TMENNRDKVL SPVDSGNKLV AEGNLYSDKI KEKVQQIEDR HKRNNEKAQE ASVLL QDNL ALQNFLQNCQ ELTLWINDKL LTSQDVSYDD ARNLHNKWLK HTAFEAELAS QQGWLENIDA EGKQLMEEKP QFEALV SQR LEALHRLWDE LQATTKEIGQ RLSAARSSDL RSQTHADLNK WIRAMEDQLR SDDLGKDLTS VNRMLAKLKR VEDQVNV RK EELGELFAHM PSPGEEAEDE DLSIEKRFLD LLEPLGRRKK QLESSKAKLQ ISRDLEDETL WVEERLPLAQ STDYGANL Q TVQLFMKKNQ TLQNEILGHA PRVEDVLYRG HQLVEAAEID CQDIEERLGH LQNSWDTLQE AAAGRLQRLW DASEAQQYY LDAGEAEAWI SEQELYVISD EMPQDEEGAI VMLKRHLRQQ RMVEEYERNI KQLAGRAQSL LAAGHPEGEQ IIRLQGQVDK HYAGLKDMA EDRKRKLENK YRQFQMEREA DDLEQWILEK DLVASSPEMG QDFDHVTLLR DKFRDFARET GAIGQERVDN M NALIEHLI DAGHEEAASI AERKDGLNEM WADVLELIDT RMQLLAASYD RHRYFYTGNE ILGLIDEKHR ELPEDVGLDA ST AESFHRV HTAFERELHQ LGVQVQQFQD VATRLQAAYA GEEADSIQNK EQEVSAAWQA LLDACAGRRT QLVDTADKFR FFS MVRDLL SWMETIIRQI ETQERPRDVS SVELLMKYHQ GIWAEMDTRS KNFSACLELG ESLLQRQHQA SDEIREKLQQ VVSK KKEID EKWKARSDRL SMLLEVCQFS RDASVAEAWL IAQEPYLSSR DFGHTVDSVE KLIKRHEAFE KSTASWEPRF AALEK PTTL ELKERQTPER PKEDAGPQEE EGETAGEAPR GPHRAATERT SPVSSLSHLS SSWESLLPEP AHPY

UniProtKB: Spectrin beta chain

+
分子 #6: Tropomyosin-1.9

分子名称: Tropomyosin-1.9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 28.791223 KDa
配列文字列: MAGSSSLEAV RRKIRSLQEQ ADAAEERAGT LQRELDYERK LRETAEADVA SLNRRIQLVE EELDRAQERL ATALQKLEEA EKAADESER GMKVIESRAQ KDEEKMEIQE IQLKEAKHIA EDADRKYEEV ARKLVIIESD LERAEERAEL SEGQVRQLEE Q LRIMDQTL ...文字列:
MAGSSSLEAV RRKIRSLQEQ ADAAEERAGT LQRELDYERK LRETAEADVA SLNRRIQLVE EELDRAQERL ATALQKLEEA EKAADESER GMKVIESRAQ KDEEKMEIQE IQLKEAKHIA EDADRKYEEV ARKLVIIESD LERAEERAEL SEGQVRQLEE Q LRIMDQTL KALMAAEDKY SQKEDKYEEE IKVLSDKLKE AETRAEFAER SVTKLEKSID DLEEKVAHAK EENLSMHQML DQ TLLELNN M

+
分子 #7: Tropomyosin 3

分子名称: Tropomyosin 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 29.080742 KDa
配列文字列: MAGITTIEAV KRKIQVLQQQ ADDAEERAER LQREVEGERR AREQAEAEVA SLNRRIQLVE EELDRAQERL ATALQKLEEA EKAADESER GMKVIENRAL KDEEKMELQE IQLKEAKHIA EEADRKYEEV ARKLVIIEGD LERTEERAEL AESRCREMDE Q IRLMDQNL ...文字列:
MAGITTIEAV KRKIQVLQQQ ADDAEERAER LQREVEGERR AREQAEAEVA SLNRRIQLVE EELDRAQERL ATALQKLEEA EKAADESER GMKVIENRAL KDEEKMELQE IQLKEAKHIA EEADRKYEEV ARKLVIIEGD LERTEERAEL AESRCREMDE Q IRLMDQNL KCLSAAEEKY SQKEDKYEEE IKILTDKLKE AETRAEFAER SVAKLEKTID DLEDKLKCTK EEHLCTQRML DQ TLLDLNE M

UniProtKB: Tropomyosin alpha-4 chain

+
分子 #8: Tropomodulin-1

分子名称: Tropomodulin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 40.523055 KDa
配列文字列: MSYRRELEKY RDLDEDEILG ALTEEELRTL ENELDELDPD NALLPAGLRQ KDQTTKAPTG PFKREELLDH LEKQAKEFKD REDLVPYTG EKRGKVWVPK QKPMDPVLET VTLEPELEEA LANASDAELC DIAAILGMHT LMSNQQYYQA LGSSSIVNKE G LNSVIKPT ...文字列:
MSYRRELEKY RDLDEDEILG ALTEEELRTL ENELDELDPD NALLPAGLRQ KDQTTKAPTG PFKREELLDH LEKQAKEFKD REDLVPYTG EKRGKVWVPK QKPMDPVLET VTLEPELEEA LANASDAELC DIAAILGMHT LMSNQQYYQA LGSSSIVNKE G LNSVIKPT QYKPVPDEEP NATDVEETLE RIKNNDPKLE EVNLNNIRNI PIPTLKAYAE ALKENSYVKK FSIVGTRSND PV AFALAEM LKVNKVLKTL NVESNFISGA GILRLVEALP YNTSLVELKI DNQSQPLGNK VEMEIVSMLE KNATLLKFGY HFT QQGPRL RASNAMMNNN DLVRKRRLAD LTGPIIPKCR SGI

UniProtKB: Tropomodulin-1

+
分子 #9: SH3 domain-binding glutamic acid-rich-like protein

分子名称: SH3 domain-binding glutamic acid-rich-like protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 12.28593 KDa
配列文字列:
MVIRVFIASS SGFVAIKKKQ QDVVRFLEAN KIEFEEVDIT MSEEQRQWMY KNIPPEKKPA QGNPLPPQIF NGDRYCGDYD SFFESKESN TVFSFLGLKS QLASKAEP

UniProtKB: SH3 domain-binding glutamic acid-rich-like protein

+
分子 #10: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 11 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 %

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 34.4 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 68000
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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