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- EMDB-3451: Folding intermediate of spectrin R16 bound to 70s ribosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3451
タイトルFolding intermediate of spectrin R16 bound to 70s ribosome
マップデータFolding intermediate of spectrin R16 bound to 70s ribosome
試料
  • 複合体: Folding intermediate of spectrin R16 bound to 70s ribosome
機能・相同性
機能・相同性情報


costamere / actin filament capping / cortical actin cytoskeleton / cell projection / actin filament binding / cell junction / actin cytoskeleton organization / calmodulin binding / calcium ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Alpha Spectrin, SH3 domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / SH3 domain / EF-hand domain pair ...Alpha Spectrin, SH3 domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / SH3 domain / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / Src homology 3 domains / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / SH3-like domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain profile. / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Spectrin alpha chain, non-erythrocytic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Nilsson OB / Nickson AA / Clarke J
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2017
タイトル: Cotranslational folding of spectrin domains via partially structured states.
著者: Ola B Nilsson / Adrian A Nickson / Jeffrey J Hollins / Stephan Wickles / Annette Steward / Roland Beckmann / Gunnar von Heijne / Jane Clarke /
要旨: How do the key features of protein folding, elucidated from studies on native, isolated proteins, manifest in cotranslational folding on the ribosome? Using a well-characterized family of homologous ...How do the key features of protein folding, elucidated from studies on native, isolated proteins, manifest in cotranslational folding on the ribosome? Using a well-characterized family of homologous α-helical proteins with a range of biophysical properties, we show that spectrin domains can fold vectorially on the ribosome and may do so via a pathway different from that of the isolated domain. We use cryo-EM to reveal a folded or partially folded structure, formed in the vestibule of the ribosome. Our results reveal that it is not possible to predict which domains will fold within the ribosome on the basis of the folding behavior of isolated domains; instead, we propose that a complex balance of the rate of folding, the rate of translation and the lifetime of folded or partly folded states will determine whether folding occurs cotranslationally on actively translating ribosomes.
履歴
登録2016年10月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年11月23日-
マップ公開2017年1月11日-
更新2017年7月26日-
現状2017年7月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.000296
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.000296
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5m6s
  • 表面レベル: 0.000296
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5m6s
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3451.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3451.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 190.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Folding intermediate of spectrin R16 bound to 70s ribosome
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 368 pix.
= 398.912 Å		1.08 Å/pix.
x 368 pix.
= 398.912 Å		1.08 Å/pix.
x 368 pix.
= 398.912 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.084 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.000296 / ムービー #1: 0.000296
最小 - 最大-0.0007037198 - 0.0017035634
平均 (標準偏差)-0.0000038463795 (±0.000127588)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ368368368
Spacing368368368
セルA=B=C: 398.912 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0841.0841.084
M x/y/z368368368
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z398.912398.912398.912
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS368368368
D min/max/mean-0.0010.002-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Folding intermediate of spectrin R16 bound to 70s ribosome

全体名称: Folding intermediate of spectrin R16 bound to 70s ribosome
要素
  • 複合体: Folding intermediate of spectrin R16 bound to 70s ribosome

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超分子 #1: Folding intermediate of spectrin R16 bound to 70s ribosome

超分子名称: Folding intermediate of spectrin R16 bound to 70s ribosome
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 2.5 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度名称式
50.0 mMTris
100.0 mMPotassium acetateKOAc
5.0 mMMagnesium acetateMgOAc
グリッドモデル: Quantifoil R3/3 / 材質: COPPER/PALLADIUM / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 2.0 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Folding intermediate of spectrin R16 bound to 70s ribosome

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN
撮影#0 - Image recording ID: 1
#0 - フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
#0 - 平均電子線量: 2.4 e/Å2 / #1 - Image recording ID: 2
#1 - フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
#1 - 平均電子線量: 2.4 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最小 デフォーカス（補正後）: 0.8 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

Image recording ID1
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4)
詳細: CTF correction was done following 3D reconstruction.
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: 70S ribosome
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER (ver. 09.03)
詳細: To exclude potential overfitting, the data were processed using a frequency limited refinement protocol by truncating high frequencies (low-pass filter at 8A)
使用した粒子像数: 46067
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
Projection matching processing - Number reference projections: 83
ソフトウェア - 名称: SPIDER (ver. 09.03)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: SPIDER (ver. 09.03)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: SPIDER (ver. 09.03)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: BACKBONE TRACE
得られたモデル

PDB-5m6s:
folding intermediate of spectrin R16

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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