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基本情報
| 登録情報 | ![]() | |||||||||
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| タイトル | SARS-CoV-2 C.1.2 variant spike (Close state) | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | SARS-CoV-2 / Lambda / spike / VIRAL PROTEIN | |||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報symbiont-mediated disruption of host tissue / Maturation of spike protein / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space / viral translation / symbiont-mediated-mediated suppression of host tetherin activity / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion ...symbiont-mediated disruption of host tissue / Maturation of spike protein / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space / viral translation / symbiont-mediated-mediated suppression of host tetherin activity / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion / membrane fusion / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / Attachment and Entry / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of viral entry into host cell / receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell surface receptor binding / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / receptor ligand activity / endocytosis involved in viral entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
| 生物種 | ![]() | |||||||||
| 手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.45 Å | |||||||||
データ登録者 | Wang X / Fu W | |||||||||
| 資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Virol Sin / 年: 2022タイトル: Structures of SARS-CoV-2 spike protein alert noteworthy sites for the potential approaching variants. 著者: Xiaorui Xing / Lei Wang / Zhen Cui / Wangjun Fu / Tao Zheng / Lili Qin / Pingju Ge / Aidong Qian / Nan Wang / Shuai Yuan / ![]() 要旨: • Deletion of residues 156–157 warps the neighboring beta-sheet and leads NTD and RBD to shift. • T859N stabilizes the packing of the 630 loop motif to make RBD standing transition more ...• Deletion of residues 156–157 warps the neighboring beta-sheet and leads NTD and RBD to shift. • T859N stabilizes the packing of the 630 loop motif to make RBD standing transition more difficult. • The overall structures of the closed state S complex from different variants resemble each other. • Mutations in FPPR may affect the overall structure of the trimeric spike protein. | |||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
| マップデータ | emd_33726.map.gz | 96.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
|---|---|---|---|---|
| ヘッダ (付随情報) | emd-33726-v30.xml emd-33726.xml | 17.4 KB 17.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
| 画像 | emd_33726.png | 62.9 KB | ||
| Filedesc metadata | emd-33726.cif.gz | 6.9 KB | ||
| その他 | emd_33726_half_map_1.map.gz emd_33726_half_map_2.map.gz | 80.5 MB 80.6 MB | ||
| アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-33726 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-33726 | HTTPS FTP |
-検証レポート
| 文書・要旨 | emd_33726_validation.pdf.gz | 775.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | emd_33726_full_validation.pdf.gz | 775.1 KB | 表示 | |
| XML形式データ | emd_33726_validation.xml.gz | 13.3 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | emd_33726_validation.cif.gz | 15.8 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-33726 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-33726 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 7ybmMC ![]() 7ybhC ![]() 7ybiC ![]() 7ybjC ![]() 7ybkC ![]() 7yblC ![]() 7ybnC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
|---|---|
| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
| EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
|---|---|
| 「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
| ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_33726.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.07 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 密度 |
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| 対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
| ファイル | emd_33726_half_map_1.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
| ファイル | emd_33726_half_map_2.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 投影像・断面図 |
| ||||||||||||
| 密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : SARS-CoV-2 C.1.2 variant spike (Close state)
| 全体 | 名称: SARS-CoV-2 C.1.2 variant spike (Close state) |
|---|---|
| 要素 |
|
-超分子 #1: SARS-CoV-2 C.1.2 variant spike (Close state)
| 超分子 | 名称: SARS-CoV-2 C.1.2 variant spike (Close state) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Spike glycoprotein
| 分子 | 名称: Spike glycoprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
| 分子量 | 理論値: 141.172438 KDa |
| 組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
| 配列 | 文字列: MFVFLVLLPL VSSQCVNFTT RTQLPPAYTN SFTRGVYYPD KVFRSSVLHS TQDLFLPFFS NVTWFHAIHV SGTNGTKRFD NPVLPFNDG VYFASTEKSN IIRGWIFGTT LDSKTQSLLI VNNATNVVIK VCEFQFFNDP FLGVYYHKNN KSWMESEFRV Y SSANNCTF ...文字列: MFVFLVLLPL VSSQCVNFTT RTQLPPAYTN SFTRGVYYPD KVFRSSVLHS TQDLFLPFFS NVTWFHAIHV SGTNGTKRFD NPVLPFNDG VYFASTEKSN IIRGWIFGTT LDSKTQSLLI VNNATNVVIK VCEFQFFNDP FLGVYYHKNN KSWMESEFRV Y SSANNCTF EYVSQPFLMD LEGKQGNFKN LSEFVFKNID GYFKIYSKHT PINLVRGLPQ GFSALEPLVD LPIGINITRF QT LLHRSYL TPGDSSSGWT AGAAAYYVGY LQPRTFLLKY NENGTITDAV DCALDPLSET KCTLKSFTVE KGIYQTSNFR VQP TESIVR FPNITNLCPF GEVFNATRFA SVYAWNRKRI SNCVADYSVL YNSASFSTFK CYGVSPTKLN DLCFTNVYAD SFVI RGDEV RQIAPGQTGK IADYNYKLPD DFTGCVIAWN SNNLDSKVGG NHNYLYRLFR KSNLKPFERD ISTEIYQAGS TPCNG VKGF NCYFPLQSYG FQPTYGVGYQ PYRVVVLSFE LLHAPATVCG PKKSTNLVKN KCVNFNFNGL TGTGVLTESN KKFLPF QQF GRDIADTTDA VRDPQTLEIL DITPCSFGGV SVITPGTNTS NQVAVLYQGV NCTEVPVAIH ADQLTPTWRV YSTGSNV FQ TRAGCLIGAE YVNNSYECDI PIGAGICASY QTQTKSPRRA RSVASQSIIA YTMSLGAENS VAYSNNSIAI PINFTISV T TEILPVSMTK TSVDCTMYIC GDSTECSNLL LQYGSFCTQL NRALTGIAVE QDKNTQEVFA QVKQIYKTPP IKDFGGFNF SQILPDPSKP SKRSFIEDLL FNKVTLADAG FIKQYGDCLG DIAARDLICA QKFNGLNVLP PLLTDEMIAQ YTSALLAGTI TSGWTFGAG PALQIPFPMQ MAYRFNGIGV TQNVLYENQK LIANQFNSAI GKIQDSLSST PSALGKLQDV VNQNAQALNT L VKQLSSNF GAISSVLNDI LSRLDKVEAE VQIDRLITGR LQSLQTYVTQ QLIRAAEIRA SANLAATKMS ECVLGQSKRV DF CGKGYHL MSFPQSAPHG VVFLHVTYVP AQEKNFTTAP AICHDGKAHF PREGVFVSNG THWFVTQRNF YEPQIITTDN TFV SGNCDV VIGIVNNTVY DPLQPELDSF KEELDKYFKN HTSPDVDLGD ISGINASVVN IQKEIDRLNE VAKNLNESLI DLQE LGKYE QYIKWPWYIW LGFIAGLIAI VMVTIMLCCM TSCCSCLKGC CSCGSCCKFD EDDSEPVLKG VKLHYT UniProtKB: Spike glycoprotein |
-分子 #5: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
| 分子 | 名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 24 / 式: NAG |
|---|---|
| 分子量 | 理論値: 221.208 Da |
| Chemical component information | ![]() ChemComp-NAG: |
-実験情報
-構造解析
| 手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
|---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
| 試料の集合状態 | particle |
-
試料調製
| 緩衝液 | pH: 8 |
|---|---|
| 凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡法
| 顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
|---|---|
| 撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
| 電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
| 電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DARK FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm |
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
ムービー
コントローラー
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データ登録者
引用

















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Homo sapiens (ヒト)
解析
FIELD EMISSION GUN
