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- EMDB-2917: EM structure of ribosome-SRP-FtsY complex in "closed" state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2917
タイトルEM structure of ribosome-SRP-FtsY complex in "closed" state
マップデータReconstruction of ribosome-SRP-FtsY complex in the "closed" state. The map has been b-factor sharpened. The authors report resolution of 5.7 angstrom according to FSC=0.143, which was obtained from RELION post-process (for b-factor sharpening). Since the RELION post-process does not generate new half maps, the maps uploaded for FSC validation were the half maps before b-factor sharpening.
試料
  • 試料: E. coli SRP-FtsY binds to E. coli ribosome with Lep50 nascent chain
  • 複合体: E. coli 70S ribosome displaying Lep50 nascent chain
  • タンパク質・ペプチド: Signal recongnition particle and SRP receptor
キーワードprotein targeting / signal recognition particle / signal sequence / ribosome
機能・相同性
機能・相同性情報


signal recognition particle / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / protein targeting to membrane / negative regulation of cytoplasmic translational initiation / stringent response / transcriptional attenuation / positive regulation of ribosome biogenesis / endoribonuclease inhibitor activity ...signal recognition particle / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / protein targeting to membrane / negative regulation of cytoplasmic translational initiation / stringent response / transcriptional attenuation / positive regulation of ribosome biogenesis / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / translational termination / negative regulation of cytoplasmic translation / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / assembly of large subunit precursor of preribosome / ribosome assembly / cytosolic ribosome assembly / response to reactive oxygen species / translational initiation / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / response to radiation / mRNA 5'-UTR binding / large ribosomal subunit / ribosome binding / transferase activity / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / response to antibiotic / GTPase activity / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / GTP binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle protein / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain ...Signal recognition particle protein / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L25, short-form / Ribosomal protein L31 type A / Ribosomal protein L31 signature. / Ribosomal protein L31 / Ribosomal protein L31 superfamily / Ribosomal protein L31 / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / : / Ribosomal protein L16 signature 1. / Ribosomal protein L21, conserved site / Ribosomal protein L21 signature. / Ribosomal protein L16, conserved site / Ribosomal protein L16 signature 2. / Ribosomal protein L6, conserved site / Ribosomal protein L6 signature 1. / : / Ribosomal protein L9 signature. / Ribosomal protein L9, bacteria/chloroplast / Ribosomal protein L9, C-terminal / Ribosomal protein L9, C-terminal domain / Ribosomal protein L9, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L17 signature. / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal L25p family / Ribosomal protein L25 / Ribosomal protein L36 signature. / Ribosomal protein L32p, bacterial type / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / Ribosomal protein L9, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L9 / Ribosomal protein L9, N-terminal / Ribosomal protein L9, N-terminal domain / Ribosomal protein L33, conserved site / Ribosomal protein L33 signature. / Ribosomal protein L35, conserved site / Ribosomal protein L35 signature. / : / Ribosomal protein L35, non-mitochondrial / Ribosomal protein L5, bacterial-type / Ribosomal protein L18, bacterial-type / : / Ribosomal protein L6, bacterial-type / Ribosomal protein L9/RNase H1, N-terminal / Ribosomal protein L36 / Ribosomal protein L36 superfamily / Ribosomal protein L36 / Ribosomal protein L19, conserved site / Ribosomal protein L19 signature. / Ribosomal protein L27, conserved site / Ribosomal protein L27 signature. / Ribosomal protein L20 signature. / Ribosomal protein L22, bacterial/chloroplast-type / Ribosomal protein L14P, bacterial-type / Ribosomal protein L34, conserved site / Ribosomal protein L34 signature. / Ribosomal protein L2, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein L35 / Ribosomal protein L35 superfamily / Ribosomal protein L35 / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L33 superfamily / Ribosomal protein L16 / Ribosomal protein L18 / Ribosomal L18 of archaea, bacteria, mitoch. and chloroplast / Ribosomal protein L30, bacterial-type / : / L28p-like / Ribosomal protein L27 / Ribosomal L27 protein / Ribosomal protein L20 / Ribosomal L32p protein family / Ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein L20, C-terminal / Ribosomal protein L19 superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein bL27 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein bL31 / Large ribosomal subunit protein bL32 / Large ribosomal subunit protein bL33 / Large ribosomal subunit protein bL34 ...Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein bL27 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein bL31 / Large ribosomal subunit protein bL32 / Large ribosomal subunit protein bL33 / Large ribosomal subunit protein bL34 / Large ribosomal subunit protein bL35 / Large ribosomal subunit protein bL36A / Large ribosomal subunit protein bL9 / Large ribosomal subunit protein uL13 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein bL17 / Large ribosomal subunit protein bL21 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Signal recognition particle protein / Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein uL22 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Large ribosomal subunit protein bL25
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.7 Å
データ登録者von Loeffelholz O / Jiang Q / Ariosa A / Karuppasamy M / Huard K / Berger I / Shan S / Schaffitzel C
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2015
タイトル: Ribosome-SRP-FtsY cotranslational targeting complex in the closed state.
著者: Ottilie von Loeffelholz / Qiyang Jiang / Aileen Ariosa / Manikandan Karuppasamy / Karine Huard / Imre Berger / Shu-ou Shan / Christiane Schaffitzel /
要旨: The signal recognition particle (SRP)-dependent pathway is essential for correct targeting of proteins to the membrane and subsequent insertion in the membrane or secretion. In Escherichia coli, the ...The signal recognition particle (SRP)-dependent pathway is essential for correct targeting of proteins to the membrane and subsequent insertion in the membrane or secretion. In Escherichia coli, the SRP and its receptor FtsY bind to ribosome-nascent chain complexes with signal sequences and undergo a series of distinct conformational changes, which ensures accurate timing and fidelity of protein targeting. Initial recruitment of the SRP receptor FtsY to the SRP-RNC complex results in GTP-independent binding of the SRP-FtsY GTPases at the SRP RNA tetraloop. In the presence of GTP, a closed state is adopted by the SRP-FtsY complex. The cryo-EM structure of the closed state reveals an ordered SRP RNA and SRP M domain with a signal sequence-bound. Van der Waals interactions between the finger loop and ribosomal protein L24 lead to a constricted signal sequence-binding pocket possibly preventing premature release of the signal sequence. Conserved M-domain residues contact ribosomal RNA helices 24 and 59. The SRP-FtsY GTPases are detached from the RNA tetraloop and flexible, thus liberating the ribosomal exit site for binding of the translocation machinery.
履歴
登録2015年2月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年3月18日-
マップ公開2015年3月25日-
更新2015年4月15日-
現状2015年4月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5aka
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2917.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2917.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 21.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of ribosome-SRP-FtsY complex in the "closed" state. The map has been b-factor sharpened. The authors report resolution of 5.7 angstrom according to FSC=0.143, which was obtained from RELION post-process (for b-factor sharpening). Since the RELION post-process does not generate new half maps, the maps uploaded for FSC validation were the half maps before b-factor sharpening.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2 Å/pix.
x 180 pix.
= 360. Å		2 Å/pix.
x 180 pix.
= 360. Å		2 Å/pix.
x 180 pix.
= 360. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.02 / ムービー #1: 0.03
最小 - 最大-0.09933925 - 0.15849756
平均 (標準偏差)0.00025307 (±0.01427202)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-90-90-90
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 360.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z222
M x/y/z180180180
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z360.000360.000360.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-90-90-90
NC/NR/NS180180180
D min/max/mean-0.0990.1580.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : E. coli SRP-FtsY binds to E. coli ribosome with Lep50 nascent chain

全体名称: E. coli SRP-FtsY binds to E. coli ribosome with Lep50 nascent chain
要素
  • 試料: E. coli SRP-FtsY binds to E. coli ribosome with Lep50 nascent chain
  • 複合体: E. coli 70S ribosome displaying Lep50 nascent chain
  • タンパク質・ペプチド: Signal recongnition particle and SRP receptor

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超分子 #1000: E. coli SRP-FtsY binds to E. coli ribosome with Lep50 nascent chain

超分子名称: E. coli SRP-FtsY binds to E. coli ribosome with Lep50 nascent chain
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2
分子量理論値: 2.7 MDa

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超分子 #1: E. coli 70S ribosome displaying Lep50 nascent chain

超分子名称: E. coli 70S ribosome displaying Lep50 nascent chain / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: RNC
詳細: Ribosome-nascent chain complexes (RNCs) were prepared by in vitro transcription and translation from pUC19StrepLep50 and purified by sucrose gradient centrifugation and affinity chromatography.
組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: ALL
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 2.5 MDa

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分子 #1: Signal recongnition particle and SRP receptor

分子名称: Signal recongnition particle and SRP receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: scSRP219
詳細: This is a single-chain construct comprising E.coli FtsY219 (truncated version lacking the N-terminal A-domain and the first helix of the N-domain) fused via a 31-amino acid glycine-serine- ...詳細: This is a single-chain construct comprising E.coli FtsY219 (truncated version lacking the N-terminal A-domain and the first helix of the N-domain) fused via a 31-amino acid glycine-serine-rich linker to full-length Ffh.
コピー数: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 150 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 組換プラスミド: pET24 and pUC19

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 50mM Hepes-KOH, 100mM KOAc, 8mM Mg(OAc)2, 500ug/ml chloramphenicol
グリッド詳細: 300 mesh quantifoil grid type R1.2/1.3 coated with a thin continuous carbon layer, glow-discharged for 30 s
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 77 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 手法: Blot for 2 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2014年1月24日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 2840 / 平均電子線量: 24 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 77769 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: per micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.7 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Xmipp, 3.0, RELION
詳細: The final reconstruction has been done in RELION auto-refine. Final map has been b-factor sharpened in RELION using an automatically calculated b-factor value of -236.9
使用した粒子像数: 32170
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2aw4
PDB 未公開エントリ

ソフトウェア名称: Chimera, Coot
詳細The structures were fitted by initial rigid body fitting in Chimera, followed by local refinement in Coot.
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-5aka:
EM structure of ribosome-SRP-FtsY complex in closed state

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

2xxa


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: Chimera, Coot, HHpred, CNS
詳細The structures were fitted by initial rigid body fitting in Chimera, followed by local refinement in Coot. The finger loop region was modelled in HHpred. The whole structure was finally energy minimization in CNS Version 1.0.
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-5aka:
EM structure of ribosome-SRP-FtsY complex in closed state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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