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- EMDB-28063: CryoEM of the soluble OPA1 dimer from the GDP-AlFx bound helical ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-28063
タイトルCryoEM of the soluble OPA1 dimer from the GDP-AlFx bound helical assembly on a lipid membrane
マップデータhelical map from cryoSPARC
試料
  • 複合体: sOPA1 helical assembly on a lipid membrane
    • タンパク質・ペプチド: Dynamin-like 120 kDa protein, form S1
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: TETRAFLUOROALUMINATE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: POTASSIUM ION
キーワードGTPase / Dynamin-family protein / mitochondrial fusion protein / mitochondria / Optic Atrophy / LIPID BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of Apoptosis / membrane tubulation / inner mitochondrial membrane organization / dynamin GTPase / cardiolipin binding / mitochondrial genome maintenance / phosphatidic acid binding / mitochondrial fission / GTP metabolic process / mitochondrial fusion ...Regulation of Apoptosis / membrane tubulation / inner mitochondrial membrane organization / dynamin GTPase / cardiolipin binding / mitochondrial genome maintenance / phosphatidic acid binding / mitochondrial fission / GTP metabolic process / mitochondrial fusion / axonal transport of mitochondrion / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / mitochondrial crista / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / axon cytoplasm / Mitochondrial protein degradation / visual perception / mitochondrion organization / neural tube closure / mitochondrial membrane / mitochondrial intermembrane space / cellular senescence / protein complex oligomerization / microtubule binding / microtubule / mitochondrial outer membrane / mitochondrial inner membrane / GTPase activity / apoptotic process / dendrite / GTP binding / negative regulation of apoptotic process / magnesium ion binding / mitochondrion / nucleoplasm / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dynamin-like GTPase OPA1, C-terminal / Dynamin-like GTPase OPA1 C-terminal / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynamin-like GTPase OPA1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.48 Å
データ登録者Nyenhuis SB / Wu X / Stanton AE / Strub MP / Yim YI / Canagarajah B / Hinshaw JE
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: OPA1 helical structures give perspective to mitochondrial dysfunction.
著者: Sarah B Nyenhuis / Xufeng Wu / Marie-Paule Strub / Yang-In Yim / Abigail E Stanton / Valentina Baena / Zulfeqhar A Syed / Bertram Canagarajah / John A Hammer / Jenny E Hinshaw /
要旨: Dominant optic atrophy is one of the leading causes of childhood blindness. Around 60-80% of cases are caused by mutations of the gene that encodes optic atrophy protein 1 (OPA1), a protein that has ...Dominant optic atrophy is one of the leading causes of childhood blindness. Around 60-80% of cases are caused by mutations of the gene that encodes optic atrophy protein 1 (OPA1), a protein that has a key role in inner mitochondrial membrane fusion and remodelling of cristae and is crucial for the dynamic organization and regulation of mitochondria. Mutations in OPA1 result in the dysregulation of the GTPase-mediated fusion process of the mitochondrial inner and outer membranes. Here we used cryo-electron microscopy methods to solve helical structures of OPA1 assembled on lipid membrane tubes, in the presence and absence of nucleotide. These helical assemblies organize into densely packed protein rungs with minimal inter-rung connectivity, and exhibit nucleotide-dependent dimerization of the GTPase domains-a hallmark of the dynamin superfamily of proteins. OPA1 also contains several unique secondary structures in the paddle domain that strengthen its membrane association, including membrane-inserting helices. The structural features identified in this study shed light on the effects of pathogenic point mutations on protein folding, inter-protein assembly and membrane interactions. Furthermore, mutations that disrupt the assembly interfaces and membrane binding of OPA1 cause mitochondrial fragmentation in cell-based assays, providing evidence of the biological relevance of these interactions.
履歴
登録2022年9月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年6月28日-
マップ公開2023年6月28日-
更新2023年9月13日-
現状2023年9月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_28063.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_28063.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈helical map from cryoSPARC
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2018 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.035
最小 - 最大-0.027838746 - 0.14956777
平均 (標準偏差)0.0051768115 (±0.01617218)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 600.9 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_28063_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: helical half map B from cryoSPARC

ファイルemd_28063_half_map_1.map
注釈helical half map B from cryoSPARC
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: helical half map A from cryoSPARC

ファイルemd_28063_half_map_2.map
注釈helical half map A from cryoSPARC
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : sOPA1 helical assembly on a lipid membrane

全体名称: sOPA1 helical assembly on a lipid membrane
要素
  • 複合体: sOPA1 helical assembly on a lipid membrane
    • タンパク質・ペプチド: Dynamin-like 120 kDa protein, form S1
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: TETRAFLUOROALUMINATE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: POTASSIUM ION

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超分子 #1: sOPA1 helical assembly on a lipid membrane

超分子名称: sOPA1 helical assembly on a lipid membrane / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Dynamin-like 120 kDa protein, form S1

分子名称: Dynamin-like 120 kDa protein, form S1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 89.262516 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: ATDRGSESDK HFRKVSDKEK IDQLQEELLH TQLKYQRILE RLEKENKELR KLVLQKDDKG IHHRKLKKSL IDMYSEVLDV LSDYDASYN TQDHLPRVVV VGDQSAGKTS VLEMIAQARI FPRGSGEMMT RSPVKVTLSE GPHHVALFKD SSREFDLTKE E DLAALRHE ...文字列:
ATDRGSESDK HFRKVSDKEK IDQLQEELLH TQLKYQRILE RLEKENKELR KLVLQKDDKG IHHRKLKKSL IDMYSEVLDV LSDYDASYN TQDHLPRVVV VGDQSAGKTS VLEMIAQARI FPRGSGEMMT RSPVKVTLSE GPHHVALFKD SSREFDLTKE E DLAALRHE IELRMRKNVK EGCTVSPETI SLNVKGPGLQ RMVLVDLPGV INTVTSGMAP DTKETIFSIS KAYMQNPNAI IL CIQDGSV DAERSIVTDL VSQMDPHGRR TIFVLTKVDL AEKNVASPSR IQQIIEGKLF PMKALGYFAV VTGKGNSSES IEA IREYEE EFFQNSKLLK TSMLKAHQVT TRNLSLAVSD CFWKMVRESV EQQADSFKAT RFNLETEWKN NYPRLRELDR NELF EKAKN EILDEVISLS QVTPKHWEEI LQQSLWERVS THVIENIYLP AAQTMNSGTF NTTVDIKLKQ WTDKQLPNKA VEVAW ETLQ EEFSRFMTEP KGKEHDDIFD KLKEAVKEES IKRHKWNDFA EDSLRVIQHN ALEDRSISDK QQWDAAIYFM EEALQA RLK DTENAIENMV GPDWKKRWLY WKNRTQEQCV HNETKNELEK MLKCNEEHPA YLASDEITTV RKNLESRGVE VDPSLIK DT WHQVYRRHFL KTALNHCNLC RRGFYYYQRH FVDSELECND VVLFWRIQRM LAITANTLRQ QLTNTEVRRL EKNVKEVL E DFAEDGEKKI KLLTGKRVQL AEDLKKVREI QEKLDAFIEA LHQEK

UniProtKB: Dynamin-like GTPase OPA1, mitochondrial

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分子 #2: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #3: TETRAFLUOROALUMINATE ION

分子名称: TETRAFLUOROALUMINATE ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ALF
分子量理論値: 102.975 Da
Chemical component information

ChemComp-ALF:
TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: POTASSIUM ION

分子名称: POTASSIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: K
分子量理論値: 39.098 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 7.2
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.3 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 12.933 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 37.439 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.48 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 598503
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6jtg

最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8eew:
CryoEM of the soluble OPA1 dimer from the GDP-AlFx bound helical assembly on a lipid membrane

PDB-8eff:
CryoEM of the soluble OPA1 tetramer from the GDP-AlFx bound helical assembly on a lipid membrane

PDB-8efr:
CryoEM of the soluble OPA1 interfaces with GDP-AlFx bound from the helical assembly on a lipid membrane

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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