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万見
- EMDB-2281: Three-dimensional reconstruction of intact human integrin alphaII... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2281
タイトルThree-dimensional reconstruction of intact human integrin alphaIIbbeta3 in a phospholipid bilayer nanodisc
マップデータReconstruction of integrin alphaIIbbeta3 in lipid bilayer nanodisc
試料
  • 試料: Integrin alphaIIbbeta3 in lipid bilayer nanodisc
  • タンパク質・ペプチド: integrin alphaIIb
  • タンパク質・ペプチド: Integrin beta3
キーワードintegrin / alphaIIbbeta3 / nanodisc
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of serotonin uptake / positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting opioid receptor signaling pathway / tube development / alpha9-beta1 integrin-ADAM8 complex / regulation of trophoblast cell migration / integrin alphaIIb-beta3 complex / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / alphav-beta3 integrin-vitronectin complex / maintenance of postsynaptic specialization structure / regulation of extracellular matrix organization ...regulation of serotonin uptake / positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting opioid receptor signaling pathway / tube development / alpha9-beta1 integrin-ADAM8 complex / regulation of trophoblast cell migration / integrin alphaIIb-beta3 complex / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / alphav-beta3 integrin-vitronectin complex / maintenance of postsynaptic specialization structure / regulation of extracellular matrix organization / platelet alpha granule membrane / positive regulation of glomerular mesangial cell proliferation / integrin alphav-beta3 complex / negative regulation of lipoprotein metabolic process / alphav-beta3 integrin-PKCalpha complex / fibrinogen binding / alphav-beta3 integrin-HMGB1 complex / vascular endothelial growth factor receptor 2 binding / negative regulation of lipid transport / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / Elastic fibre formation / cell-substrate junction assembly / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / positive regulation of bone resorption / platelet-derived growth factor receptor binding / mesodermal cell differentiation / glycinergic synapse / extracellular matrix binding / filopodium membrane / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / regulation of bone resorption / angiogenesis involved in wound healing / positive regulation of leukocyte migration / wound healing, spreading of epidermal cells / apoptotic cell clearance / positive regulation of fibroblast migration / integrin complex / cell adhesion mediated by integrin / smooth muscle cell migration / Molecules associated with elastic fibres / heterotypic cell-cell adhesion / positive regulation of smooth muscle cell migration / negative chemotaxis / Mechanical load activates signaling by PIEZO1 and integrins in osteocytes / Syndecan interactions / positive regulation of cell-matrix adhesion / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / positive regulation of osteoblast proliferation / protein disulfide isomerase activity / microvillus membrane / cell-substrate adhesion / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / PECAM1 interactions / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / fibronectin binding / lamellipodium membrane / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of lipid storage / blood coagulation, fibrin clot formation / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / positive regulation of T cell migration / coreceptor activity / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / Integrin signaling / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / substrate adhesion-dependent cell spreading / embryo implantation / cell adhesion molecule binding / positive regulation of endothelial cell migration / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / protein kinase C binding / cell-matrix adhesion / response to activity / Signal transduction by L1 / integrin-mediated signaling pathway / regulation of actin cytoskeleton organization / wound healing / cellular response to mechanical stimulus / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / cell-cell adhesion / MAP2K and MAPK activation / platelet activation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / platelet aggregation / integrin binding / cellular response to xenobiotic stimulus / positive regulation of fibroblast proliferation / ruffle membrane
類似検索 - 分子機能
Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / : / Integrin alpha Ig-like domain 3 / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta tail domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / : / Integrin EGF domain ...Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / : / Integrin alpha Ig-like domain 3 / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta tail domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / : / Integrin EGF domain / EGF-like domain, extracellular / EGF-like domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily / Integrin_B_tail / Integrin alpha cytoplasmic region / : / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain profile. / Integrin beta subunit, VWA domain / Integrin beta subunit / Integrin beta N-terminal / Integrin beta chain VWA domain / Integrin plexin domain / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain signature. / Integrin beta subunits (N-terminal portion of extracellular region) / Integrin alpha-2 / Integrin alpha Ig-like domain 1 / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / Integrins alpha chain signature. / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / FG-GAP repeat profile. / Integrin alpha (beta-propellor repeats). / FG-GAP repeat / FG-GAP repeat / Integrin domain superfamily / Integrin alpha, N-terminal / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / von Willebrand factor A-like domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
Integrin beta-3 / Integrin alpha-IIb
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 20.5 Å
データ登録者Choi WS / Rice WJ / Stokes DL / Coller BS
引用ジャーナル: Blood / 年: 2013
タイトル: Three-dimensional reconstruction of intact human integrin αIIbβ3: new implications for activation-dependent ligand binding.
著者: Won-Seok Choi / William J Rice / David L Stokes / Barry S Coller /
要旨: Integrin αIIbβ3 plays a central role in hemostasis and thrombosis. We provide the first 3-dimensional reconstruction of intact purified αIIbβ3 in a nanodisc lipid bilayer. Unlike previous models, ...Integrin αIIbβ3 plays a central role in hemostasis and thrombosis. We provide the first 3-dimensional reconstruction of intact purified αIIbβ3 in a nanodisc lipid bilayer. Unlike previous models, it shows that the ligand-binding head domain is on top, pointing away from the membrane. Moreover, unlike the crystal structure of the recombinant ectodomain, the lower legs are not parallel, straight, and adjacent. Rather, the αIIb lower leg is bent between the calf-1 and calf-2 domains and the β3 Integrin-Epidermal Growth Factor (I-EGF) 2 to 4 domains are freely coiled rather than in a cleft between the β3 headpiece and the αIIb lower leg. Our data indicate an important role for the region that links the distal calf-2 and β-tail domains to their respective transmembrane (TM) domains in transmitting the conformational changes in the TM domains associated with inside-out activation.
履歴
登録2013年1月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年1月30日-
マップ公開2013年11月6日-
更新2014年1月8日-
現状2014年1月8日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.012
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.012
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-4cak
  • 表面レベル: 0.012
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-2281.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2281.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 9.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of integrin alphaIIbbeta3 in lipid bilayer nanodisc
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.96 Å/pix.
x 136 pix.
= 402.56 Å		2.96 Å/pix.
x 136 pix.
= 402.56 Å		2.96 Å/pix.
x 136 pix.
= 402.56 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.96 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.012 / ムービー #1: 0.012
最小 - 最大-0.1236376 - 0.2876496
平均 (標準偏差)-0.00056975 (±0.00850065)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ136136136
Spacing136136136
セルA=B=C: 402.56 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.962.962.96
M x/y/z136136136
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z402.560402.560402.560
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-36-30-80
NX/NY/NZ7361161
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS136136136
D min/max/mean-0.1240.288-0.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Integrin alphaIIbbeta3 in lipid bilayer nanodisc

全体名称: Integrin alphaIIbbeta3 in lipid bilayer nanodisc
要素
  • 試料: Integrin alphaIIbbeta3 in lipid bilayer nanodisc
  • タンパク質・ペプチド: integrin alphaIIb
  • タンパク質・ペプチド: Integrin beta3

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超分子 #1000: Integrin alphaIIbbeta3 in lipid bilayer nanodisc

超分子名称: Integrin alphaIIbbeta3 in lipid bilayer nanodisc / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse. / 集合状態: monomer / Number unique components: 2
分子量実験値: 230 KDa / 理論値: 230 KDa / 手法: SDS-Page

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分子 #1: integrin alphaIIb

分子名称: integrin alphaIIb / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: GPIIb
詳細: Native protein purified from platelet, heterodimer with integrin beta3 subunit
コピー数: 1 / 集合状態: hetero dimer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: Blood / 細胞: Platelet / 細胞中の位置: Plasma membrane
分子量実験値: 130 KDa / 理論値: 130 KDa
配列UniProtKB: Integrin alpha-IIb

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分子 #2: Integrin beta3

分子名称: Integrin beta3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: GPIIIa
詳細: Native protein purified from platelet, heterodimer with integrin alphaIIb subunit
コピー数: 1 / 集合状態: hetero dimer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: Blood / 細胞: Platelet / 細胞中の位置: Plasma membrane
分子量実験値: 100 KDa / 理論値: 100 KDa
配列UniProtKB: Integrin beta-3

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.025 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: 150 mM NaCl, 10 mM HEPES, pH 7.4, 1 mM CaCl2 and 1 mM MgCl2
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: 2% uranyl acetate
グリッド詳細: 200 mesh copper grid with thin carbon support, glow discharged in H2/O2 atmosphere in plasma cleaner
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法 #1

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TECNAI F20
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 250,000 times magnification
詳細Low dose package used. CCD magnification is ~1.76 times film magnification
日付2010年2月1日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GENERIC TVIPS (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 実像数: 1500 / 平均電子線量: 13 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 50592 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 29000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC / Tilt angle max: 50
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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電子顕微鏡法 #2

Microscopy ID2
顕微鏡FEI TECNAI F20
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 250,000 times magnification
詳細Low dose package used. CCD magnification is ~1.76 times film magnification
日付2010年7月31日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GENERIC TVIPS (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 実像数: 1500 / 平均電子線量: 13 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 88249 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC / Tilt angle max: 50
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細5 random conical tilt reconstructions were made from class averages, then aligned and merged to make an initial model for reference-based alignment.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 20.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: spider
詳細: Initial model was made from aligning and averaging 5 models made by random conical tilt.
使用した粒子像数: 25008
最終 角度割当詳細: SPIDER: theta 45 degrees, phi 45 degrees
最終 2次元分類クラス数: 5

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3fcs


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B
ソフトウェア名称: Chimera
詳細The individual alphaIIb and beta3 domains were docked into the anchor graph of the EM map so as to maintain the sequence of domains and the distances between domains in the crystal structure. The locations were then optimized by maximizing the cross-correlation and the atomic inclusion of the domain within the EM map.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Cross correlation
得られたモデル

PDB-4cak:
Three-dimensional reconstruction of intact human integrin alphaIIbbeta3 in a phospholipid bilayer nanodisc

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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