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万見
- EMDB-2005: Subnanometer reconstruction of GTPgammaS microtubules decorated w... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2005
タイトルSubnanometer reconstruction of GTPgammaS microtubules decorated with monomeric Mal3
マップデータSubnanometer reconstruction of GTPgammaS microtubules decorated with monomeric Mal3
試料
  • 試料: GTPgammaS microtubules decorated with monomeric Mal3
  • タンパク質・ペプチド: Alpha tubulin
  • タンパク質・ペプチド: beta tubulin
  • タンパク質・ペプチド: Mal3
  • リガンド: guanosine 5'-O-(gamma-thio)triphosphate
キーワードcytoskeleton / GTPase / end binding / calponin homology
機能・相同性
機能・相同性情報


dynein-driven meiotic oscillatory nuclear movement / post-anaphase array microtubule end / thigmotropism / nuclear migration involved in conjugation with cellular fusion / cortical microtubule / cell cortex of cell tip / karyogamy involved in conjugation with cellular fusion / mitotic spindle astral microtubule / mitotic spindle pole body / mitotic spindle midzone ...dynein-driven meiotic oscillatory nuclear movement / post-anaphase array microtubule end / thigmotropism / nuclear migration involved in conjugation with cellular fusion / cortical microtubule / cell cortex of cell tip / karyogamy involved in conjugation with cellular fusion / mitotic spindle astral microtubule / mitotic spindle pole body / mitotic spindle midzone / nuclear microtubule / protein localization to microtubule / astral microtubule / microtubule plus-end / cytoskeletal anchor activity / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / microtubule plus-end binding / microtubule organizing center / microtubule lateral binding / cytoplasmic microtubule / ATPase activator activity / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / spindle assembly / spindle midzone / molecular condensate scaffold activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / mitotic cell cycle / microtubule binding / microtubule / hydrolase activity / cell division / GTPase activity / GTP binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin ...EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin alpha-1A chain / Tubulin beta chain / Microtubule integrity protein mal3
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ) / Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.6 Å
データ登録者Maurer SP / Fourniol FJ / Bohner G / Moores CA / Surrey T
引用ジャーナル: Cell / 年: 2012
タイトル: EBs recognize a nucleotide-dependent structural cap at growing microtubule ends.
著者: Sebastian P Maurer / Franck J Fourniol / Gergő Bohner / Carolyn A Moores / Thomas Surrey /
要旨: Growing microtubule ends serve as transient binding platforms for essential proteins that regulate microtubule dynamics and their interactions with cellular substructures. End-binding proteins (EBs) ...Growing microtubule ends serve as transient binding platforms for essential proteins that regulate microtubule dynamics and their interactions with cellular substructures. End-binding proteins (EBs) autonomously recognize an extended region at growing microtubule ends with unknown structural characteristics and then recruit other factors to the dynamic end structure. Using cryo-electron microscopy, subnanometer single-particle reconstruction, and fluorescence imaging, we present a pseudoatomic model of how the calponin homology (CH) domain of the fission yeast EB Mal3 binds to the end regions of growing microtubules. The Mal3 CH domain bridges protofilaments except at the microtubule seam. By binding close to the exchangeable GTP-binding site, the CH domain is ideally positioned to sense the microtubule's nucleotide state. The same microtubule-end region is also a stabilizing structural cap protecting the microtubule from depolymerization. This insight supports a common structural link between two important biological phenomena, microtubule dynamic instability and end tracking.
履歴
登録2011年12月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年1月20日-
マップ公開2012年5月31日-
更新2012年10月24日-
現状2012年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 2.2
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-4abo
  • 表面レベル: 2.2
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

2005-mal3-GT...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2005.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 859.4 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Subnanometer reconstruction of GTPgammaS microtubules decorated with monomeric Mal3
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.2 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.9 / ムービー #1: 2.2
最小 - 最大-3.88709569 - 8.56416321
平均 (標準偏差)0.98212427 (±1.79068077)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin5611191
サイズ505090
Spacing505090
セルA: 110.0 Å / B: 110.0 Å / C: 198.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.22.22.2
M x/y/z505090
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z110.000110.000198.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-56-56-55
NX/NY/NZ112112112
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS1115691
NC/NR/NS505090
D min/max/mean-3.8878.5640.982

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : GTPgammaS microtubules decorated with monomeric Mal3

全体名称: GTPgammaS microtubules decorated with monomeric Mal3
要素
  • 試料: GTPgammaS microtubules decorated with monomeric Mal3
  • タンパク質・ペプチド: Alpha tubulin
  • タンパク質・ペプチド: beta tubulin
  • タンパク質・ペプチド: Mal3
  • リガンド: guanosine 5'-O-(gamma-thio)triphosphate

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超分子 #1000: GTPgammaS microtubules decorated with monomeric Mal3

超分子名称: GTPgammaS microtubules decorated with monomeric Mal3
タイプ: sample / ID: 1000
詳細: tubulin was mixed with GMPCPP microtubule seeds, GTPgammaS and monomeric Mal3, and incubated 3-10min at 37degC
集合状態: 13-protofilament microtubule / Number unique components: 4

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分子 #1: Alpha tubulin

分子名称: Alpha tubulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Alpha tubulin dimer / 集合状態: Dimer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ) / 別称: Pig / 組織: Brain / 細胞中の位置: cytoplasmic
分子量実験値: 50 KDa / 理論値: 50 KDa

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分子 #2: beta tubulin

分子名称: beta tubulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: beta tubulin / 集合状態: Dimer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ) / 別称: Pig / 組織: Brain / 細胞中の位置: cytoplasmic
分子量実験値: 50 KDa / 理論値: 50 KDa

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分子 #4: Mal3

分子名称: Mal3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / Name.synonym: Mal3 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母) / 別称: fission yeast / 細胞中の位置: cytoplasmic
分子量実験値: 16 KDa / 理論値: 16 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #3: guanosine 5'-O-(gamma-thio)triphosphate

分子名称: guanosine 5'-O-(gamma-thio)triphosphate / タイプ: ligand / ID: 3 / Name.synonym: GTPgammaS / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 6.8 / 詳細: 40mM Pipes, 1mM MgCl2, 1mM EGTA
グリッド詳細: 300 mesh lacey carbon grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot (FEI) / 手法: Chamber at 37 degrees C, blot 2s

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度最低: 88 K / 最高: 98 K / 平均: 93 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 150,000 times magnification
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 162 / 平均電子線量: 17 e/Å2 / 詳細: sampling size 2.2 A per pixel
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.7 µm / 倍率（公称値）: 68000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: FREALIGN
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER, FREALIGN
詳細: approximately 129000 tubulin dimers were averaged together in the final map
使用した粒子像数: 129000

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2xrp

ソフトウェア名称: UCSF Chimera
詳細Protocol: Rigid body. Each tubulin monomer and a homology model for Mal3 CH domain were separately fitted using automatic fitting, and the multi-subunit fitting was refined in Flex-EM
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: cross-correlation
得られたモデル

PDB-4abo:
Mal3 CH domain homology model and mammalian tubulin (2XRP) docked into the 8.6-Angstrom cryo-EM map of Mal3-GTPgammaS-microtubules

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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