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万見
- EMDB-12307: P1b-state of wild type human mitochondrial LONP1 protease with bo... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12307
タイトルP1b-state of wild type human mitochondrial LONP1 protease with bound endogenous substrate protein and in presence of ATP/ADP mix
マップデータ
試料
  • 複合体: P1b-state of hexameric LONP1 complex with ATP/ADP and bound endogenous substrate protein
    • タンパク質・ペプチド: Lon protease homolog, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: substrate protein, chain G
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードhuman mitochondrial AAA+ protease / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidation-dependent protein catabolic process / PH domain binding / mitochondrial protein catabolic process / G-quadruplex DNA binding / endopeptidase La / mitochondrial DNA metabolic process / mitochondrial genome maintenance / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / mitochondrial nucleoid ...oxidation-dependent protein catabolic process / PH domain binding / mitochondrial protein catabolic process / G-quadruplex DNA binding / endopeptidase La / mitochondrial DNA metabolic process / mitochondrial genome maintenance / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / mitochondrial nucleoid / insulin receptor substrate binding / chaperone-mediated protein complex assembly / DNA polymerase binding / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / Mitochondrial protein degradation / proteolysis involved in protein catabolic process / mitochondrion organization / ADP binding / protein catabolic process / single-stranded DNA binding / cellular response to oxidative stress / sequence-specific DNA binding / single-stranded RNA binding / response to hypoxia / mitochondrial matrix / serine-type endopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lon protease homologue, chloroplastic/mitochondrial / Lon protease, bacterial/eukaryotic-type / Lon protease AAA+ ATPase lid domain / Peptidase S16, active site / ATP-dependent serine proteases, lon family, serine active site. / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease / Lon protease (S16) C-terminal proteolytic domain / Lon N-terminal domain profile. ...Lon protease homologue, chloroplastic/mitochondrial / Lon protease, bacterial/eukaryotic-type / Lon protease AAA+ ATPase lid domain / Peptidase S16, active site / ATP-dependent serine proteases, lon family, serine active site. / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease / Lon protease (S16) C-terminal proteolytic domain / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / PUA-like superfamily / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Lon protease homolog, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Mohammed I / Schmitz KA
引用ジャーナル: Structure / 年: 2022
タイトル: Catalytic cycling of human mitochondrial Lon protease.
著者: Inayathulla Mohammed / Kai A Schmitz / Niko Schenck / Dimitrios Balasopoulos / Annika Topitsch / Timm Maier / Jan Pieter Abrahams /
要旨: The mitochondrial Lon protease (LonP1) regulates mitochondrial health by removing redundant proteins from the mitochondrial matrix. We determined LonP1 in eight nucleotide-dependent conformational ...The mitochondrial Lon protease (LonP1) regulates mitochondrial health by removing redundant proteins from the mitochondrial matrix. We determined LonP1 in eight nucleotide-dependent conformational states by cryoelectron microscopy (cryo-EM). The flexible assembly of N-terminal domains had 3-fold symmetry, and its orientation depended on the conformational state. We show that a conserved structural motif around T803 with a high similarity to the trypsin catalytic triad is essential for proteolysis. We show that LonP1 is not regulated by redox potential, despite the presence of two conserved cysteines at disulfide-bonding distance in its unfoldase core. Our data indicate how sequential ATP hydrolysis controls substrate protein translocation in a 6-fold binding change mechanism. Substrate protein translocation, rather than ATP hydrolysis, is a rate-limiting step, suggesting that LonP1 is a Brownian ratchet with ATP hydrolysis preventing translocation reversal. 3-fold rocking motions of the flexible N-domain assembly may assist thermal unfolding of the substrate protein.
履歴
登録2021年2月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年2月24日-
マップ公開2021年2月24日-
更新2024年7月10日-
現状2024年7月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.262
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.262
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7ng4
  • 表面レベル: 0.262
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12307.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12307.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 343 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 448 pix.
= 372.288 Å		0.83 Å/pix.
x 448 pix.
= 372.288 Å		0.83 Å/pix.
x 448 pix.
= 372.288 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.831 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.19 / ムービー #1: 0.262
最小 - 最大-0.17364962 - 1.118098
平均 (標準偏差)0.004143334 (±0.051189903)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ448448448
Spacing448448448
セルA=B=C: 372.288 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8310.8310.831
M x/y/z448448448
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z372.288372.288372.288
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS448448448
D min/max/mean-0.1741.1180.004

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_12307_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_12307_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_12307_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : P1b-state of hexameric LONP1 complex with ATP/ADP and bound endog...

全体名称: P1b-state of hexameric LONP1 complex with ATP/ADP and bound endogenous substrate protein
要素
  • 複合体: P1b-state of hexameric LONP1 complex with ATP/ADP and bound endogenous substrate protein
    • タンパク質・ペプチド: Lon protease homolog, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: substrate protein, chain G
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: P1b-state of hexameric LONP1 complex with ATP/ADP and bound endog...

超分子名称: P1b-state of hexameric LONP1 complex with ATP/ADP and bound endogenous substrate protein
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 600 KDa

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分子 #1: Lon protease homolog, mitochondrial

分子名称: Lon protease homolog, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: endopeptidase La
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 96.288758 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: HHHHHHGSMT IPDVFPHLPL IAITRNPVFP RFIKIIEVKN KKLVELLRRK VRLAQPYVGV FLKRDDSNES DVVESLDEIY HTGTFAQIH EMQDLGDKLR MIVMGHRRVH ISRQLEVEPE EPEAENKHKP RRKSKRGKKE AEDELSARHP AELAMEPTPE L PAEVLMVE ...文字列:
HHHHHHGSMT IPDVFPHLPL IAITRNPVFP RFIKIIEVKN KKLVELLRRK VRLAQPYVGV FLKRDDSNES DVVESLDEIY HTGTFAQIH EMQDLGDKLR MIVMGHRRVH ISRQLEVEPE EPEAENKHKP RRKSKRGKKE AEDELSARHP AELAMEPTPE L PAEVLMVE VENVVHEDFQ VTEEVKALTA EIVKTIRDII ALNPLYRESV LQMMQAGQRV VDNPIYLSDM GAALTGAESH EL QDVLEET NIPKRLYKAL SLLKKEFELS KLQQRLGREV EEKIKQTHRK YLLQEQLKII KKELGLEKDD KDAIEEKFRE RLK ELVVPK HVMDVVDEEL SKLGLLDNHS SEFNVTRNYL DWLTSIPWGK YSNENLDLAR AQAVLEEDHY GMEDVKKRIL EFIA VSQLR GSTQGKILCF YGPPGVGKTS IARSIARALN REYFRFSVGG MTDVAEIKGH RRTYVGAMPG KIIQCLKKTK TENPL ILID EVDKIGRGYQ GDPSSALLEL LDPEQNANFL DHYLDVPVDL SKVLFICTAN VTDTIPEPLR DRMEMINVSG YVAQEK LAI AERYLVPQAR ALCGLDESKA KLSSDVLTLL IKQYCRESGV RNLQKQVEKV LRKSAYKIVS GEAESVEVTP ENLQDFV GK PVFTVERMYD VTPPGVVMGL AWTAMGGSTL FVETSLRRPQ DKDAKGDKDG SLEVTGQLGE VMKESARIAY TFARAFLM Q HAPANDYLVT SHIHLHVPEG ATPKDGPSAG CTIVTALLSL AMGRPVRQNL AMTGEVSLTG KILPVGGIKE KTIAAKRAG VTCIVLPAEN KKDFYDLAAF ITEGLEVHFV EHYREIFDIA FPDEQAEALA VER

UniProtKB: Lon protease homolog, mitochondrial

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分子 #2: substrate protein, chain G

分子名称: substrate protein, chain G / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 4.698783 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) ...文字列:
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分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.45 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 64.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 31607
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: ab-initio
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア: (名称: RELION, cryoSPARC) / 使用した粒子像数: 31607
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-7ng4:
P1b-state of wild type human mitochondrial LONP1 protease with bound endogenous substrate protein and in presence of ATP/ADP mix

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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