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- EMDB-10803: Duck hepatitis B virus capsid Mutant R124E_delta78-122 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10803
タイトルDuck hepatitis B virus capsid Mutant R124E_delta78-122
マップデータ
試料
  • ウイルス: Hepatitis B virus duck/DHBV-16 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein,Capsid protein
キーワードduck hepatitis B core protein / extension domain / spike / slowly folding / VIRUS LIKE PARTICLE
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / T=4 icosahedral viral capsid / viral penetration into host nucleus / host cell / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / structural molecule activity / DNA binding / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Hepatitis core antigen / Viral capsid core domain supefamily, Hepatitis B virus / Hepatitis core antigen
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Hepatitis B virus duck/DHBV-16 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Makbul C / Bottcher B
資金援助 ドイツ, 3件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)Bo1150/17-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 93/903-1 FUGG ドイツ
German Research Foundation (DFG)Na154/9-4 ドイツ
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Slowly folding surface extension in the prototypic avian hepatitis B virus capsid governs stability.
著者: Cihan Makbul / Michael Nassal / Bettina Böttcher /
要旨: Hepatitis B virus (HBV) is an important but difficult to study human pathogen. Most basics of the hepadnaviral life-cycle were unraveled using duck HBV (DHBV) as a model although DHBV has a capsid ...Hepatitis B virus (HBV) is an important but difficult to study human pathogen. Most basics of the hepadnaviral life-cycle were unraveled using duck HBV (DHBV) as a model although DHBV has a capsid protein (CP) comprising ~260 rather than ~180 amino acids. Here we present high-resolution structures of several DHBV capsid-like particles (CLPs) determined by electron cryo-microscopy. As for HBV, DHBV CLPs consist of a dimeric α-helical frame-work with protruding spikes at the dimer interface. A fundamental new feature is a ~ 45 amino acid proline-rich extension in each monomer replacing the tip of the spikes in HBV CP. In vitro, folding of the extension takes months, implying a catalyzed process in vivo. DHBc variants lacking a folding-proficient extension produced regular CLPs in bacteria but failed to form stable nucleocapsids in hepatoma cells. We propose that the extension domain acts as a conformational switch with differential response options during viral infection.
履歴
登録2020年3月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年9月2日-
マップ公開2020年9月2日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.012
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.012
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ygi
  • 表面レベル: 0.012
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6ygi
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10803.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10803.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 400 pix.
= 425.4 Å		1.06 Å/pix.
x 400 pix.
= 425.4 Å		1.06 Å/pix.
x 400 pix.
= 425.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0635 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.012 / ムービー #1: 0.012
最小 - 最大-0.038133577 - 0.08324741
平均 (標準偏差)-0.000015588974 (±0.005529609)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 425.40002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.06351.06351.0635
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z425.400425.400425.400
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.0380.083-0.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_10803_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_10803_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_10803_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Hepatitis B virus duck/DHBV-16

全体名称: Hepatitis B virus duck/DHBV-16 (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Hepatitis B virus duck/DHBV-16 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein,Capsid protein

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超分子 #1: Hepatitis B virus duck/DHBV-16

超分子名称: Hepatitis B virus duck/DHBV-16 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 489543 / 生物種: Hepatitis B virus duck/DHBV-16 / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Anas platyrhynchos (アヒル)
分子量理論値: 7 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: duck Hepatitis B virus capsid / 直径: 370.0 Å / T番号(三角分割数): 4

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分子 #1: Capsid protein,Capsid protein

分子名称: Capsid protein,Capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: deletion mutant with extension domain (78-122) replaced by flexible linker GGSGG additional point mutation R124E,deletion mutant with extension domain (78-122) replaced by flexible linker ...詳細: deletion mutant with extension domain (78-122) replaced by flexible linker GGSGG additional point mutation R124E,deletion mutant with extension domain (78-122) replaced by flexible linker GGSGG additional point mutation R124E
コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Hepatitis B virus duck/DHBV-16 (ウイルス)
分子量理論値: 25.495988 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MDINASRALA NVYDLPDDFF PKIDDLVRDA KDALEPYWKS DSIKKHVLIA THFVDLIEDF WQTTQGMHEI AESLRAVGGS GGAEIHAHL KAYAKINEES LDRARRLLWW HYNCLLWGEA QVTNYISRLR TWLSTPEKYR GRDAPTIEAI TRPIQVAQGG R KTTTGTRK ...文字列:
MDINASRALA NVYDLPDDFF PKIDDLVRDA KDALEPYWKS DSIKKHVLIA THFVDLIEDF WQTTQGMHEI AESLRAVGGS GGAEIHAHL KAYAKINEES LDRARRLLWW HYNCLLWGEA QVTNYISRLR TWLSTPEKYR GRDAPTIEAI TRPIQVAQGG R KTTTGTRK PRGLEPRRRK VKTTVVYGRR RSKSRERRAP TPQRAGSPLP RSSSSHHRSP SPRK

UniProtKB: Capsid protein, Capsid protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3. mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMTris
50.0 mMNaCl
1.0 mMMgCl2
1.0 mMCaCl2
5.0 mMDTT
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.029 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: For the vitrification, grids (400 mesh copper grids (type R 1.2/1.3. Quantifoil Micro Tools, Jena/Germany) were rendered hydrophilic by glow discharging in air at a pressure of 29 Pa for 2 ...詳細: For the vitrification, grids (400 mesh copper grids (type R 1.2/1.3. Quantifoil Micro Tools, Jena/Germany) were rendered hydrophilic by glow discharging in air at a pressure of 29 Pa for 2 minutes at medium power with a Plasma Cleaner (model PDC-002. Harrick Plasma Ithaca, NY/USA). Then, 3.5 ul of DHBc solution was pipetted onto the grids and they were plunge frozen in liquid ethane with a Vitrobot mark IV (FEI-Thermo Fisher Scientific). The settings for the Vitrobot were 3s blot time, 45 s wait time, blot force 0 at a temperature of 4 C and 100 % humidity.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1496 / 平均露光時間: 54.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
詳細: movie mode, 2 images per hole, 40 fractions per movie
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 1.3 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.5 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Micrographs were dose weighted and motion corrected with Motioncor2. The ctf was determined with ctffind4
粒子像選択選択した数: 74760
詳細: particles were automatically selected using 2 D class averages as template
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: map of DHBc low pass filtered to 25 A
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 44498
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / ソフトウェア - 詳細: auto_refinement
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6ygi:
Duck hepatitis B virus capsid Mutant R124E_delta78-122

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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