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- PDB-3syl: Crystal structure of the AAA+ protein CbbX, native structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3syl
タイトルCrystal structure of the AAA+ protein CbbX, native structure
要素Protein CbbX
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / photosynthesis (光合成) / Rubisco activase (リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ) / AAA+ protein / calvin cycle (カルビン回路)
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
CbxX/CfxQ, monofunctional / CbxX/CfxQ / CbbX, AAA lid domain / AAA lid domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities ...CbxX/CfxQ, monofunctional / CbxX/CfxQ / CbbX, AAA lid domain / AAA lid domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rhodobacter sphaeroides (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Mueller-Cajar, O. / Stotz, M. / Wendler, P. / Hartl, F.U. / Bracher, A. / Hayer-Hartl, M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2011
タイトル: Structure and function of the AAA+ protein CbbX, a red-type Rubisco activase.
著者: Oliver Mueller-Cajar / Mathias Stotz / Petra Wendler / F Ulrich Hartl / Andreas Bracher / Manajit Hayer-Hartl /
要旨: Ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco) catalyses the fixation of atmospheric CO(2) in photosynthesis, but tends to form inactive complexes with its substrate ribulose 1,5- ...Ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco) catalyses the fixation of atmospheric CO(2) in photosynthesis, but tends to form inactive complexes with its substrate ribulose 1,5-bisphosphate (RuBP). In plants, Rubisco is reactivated by the AAA(+) (ATPases associated with various cellular activities) protein Rubisco activase (Rca), but no such protein is known for the Rubisco of red algae. Here we identify the protein CbbX as an activase of red-type Rubisco. The 3.0-Å crystal structure of unassembled CbbX from Rhodobacter sphaeroides revealed an AAA(+) protein architecture. Electron microscopy and biochemical analysis showed that ATP and RuBP must bind to convert CbbX into functionally active, hexameric rings. The CbbX ATPase is strongly stimulated by RuBP and Rubisco. Mutational analysis suggests that CbbX functions by transiently pulling the carboxy-terminal peptide of the Rubisco large subunit into the hexamer pore, resulting in the release of the inhibitory RuBP. Understanding Rubisco activation may facilitate efforts to improve CO(2) uptake and biomass production by photosynthetic organisms.
履歴
登録2011年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月23日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32019年11月20日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_database_related / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_related.content_type / _pdbx_database_related.db_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein CbbX
B: Protein CbbX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,0118
ポリマ－69,4352
非ポリマー5766
水41423
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3990 Å2
ΔGint-110 kcal/mol
Surface area26660 Å2
手法PISA
2
A: Protein CbbX
ヘテロ分子

B: Protein CbbX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,0118
ポリマ－69,4352
非ポリマー5766
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_466x-1/2,-y+3/2,-z+11
Buried area3030 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area27620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.128, 93.141, 106.102
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細THE ANALYSIS OF THE CBBX PROTEIN IN SOLUTION AND EM STUDIES SUGGEST THAT THE BIOLOGICALLY ACTIVE OLIGOMER IS A HEXAMER, BUT IT CANNOT BE GENERATED BY THE APPLICATION OF SYMMETRY OPERATORS TO THE CHAINS IN THE COORDINATE FILE.

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要素

#1: タンパク質 Protein CbbX


分子量: 34717.289 Da / 分子数: 2 / 変異: M282I / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter sphaeroides (バクテリア)
株: KD131 / KCTC 12085 / 遺伝子: cbbX, RSKD131_2679 / プラスミド: pHUE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P95648
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.59 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 0.4 M (NH4)2SO4, 0.05 M MES-NaOH pH 6.5, vapor diffusion, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.894→46.098 Å / Num. all: 15101 / Num. obs: 15101 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
3-3.163.80.4531.7827821920.45397.8
3.16-3.353.80.2862.7790420940.28698.1
3.35-3.593.80.1794.2732119410.17997.7
3.59-3.873.80.1096.9683518070.10997.2
3.87-4.243.80.06811632816710.06896.6
4.24-4.743.80.04915.1568815100.04996.7
4.74-5.483.70.04715.5499313410.04796.3
5.48-6.713.70.05214424611440.05295.9
6.71-9.493.60.02427.832308860.02494.5
9.49-46.0983.50.01542.117995150.01593.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.2.25データスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3syk

3syk


解像度: 3→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.92 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.843 / WRfactor Rfree: 0.251 / WRfactor Rwork: 0.1954 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7832 / SU B: 20.439 / SU ML: 0.378 / SU Rfree: 0.4879 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.488 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2854 777 5.2 %RANDOM
Rwork0.2184 ---
all0.2218 14794 --
obs0.2218 14233 96.21 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 79.88 Å2 / Biso mean: 49.6742 Å2 / Biso min: 15.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2 Å20 Å20 Å2
2--2.46 Å20 Å2
3----0.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4296 0 30 23 4349
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0214393
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0841.9785962
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1945571
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.82623.158190
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.815676
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0561537
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2683
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.023333
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.22112
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.22984
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1490.2173
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1860.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1360.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3891.52900
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.71624488
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.72531627
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.2514.51474
LS精密化 シェル解像度: 3→3.076 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 56 -
Rwork0.281 1026 -
all-1082 -
obs--96.78 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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