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万見
- PDB-3j9t: Yeast V-ATPase state 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j9t
タイトルYeast V-ATPase state 1
要素
  • (V-type proton ATPase subunit ...) x 10
  • V-type proton ATPase catalytic subunit A
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / V-ATPase / V-type ATPase / vacuolar-type ATPase / proton pump (プロトンポンプ)
機能・相同性
機能・相同性情報


vacuole-mitochondrion membrane contact site / cellular response to alkaline pH / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / polyphosphate metabolic process / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / proteasome storage granule assembly / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain ...vacuole-mitochondrion membrane contact site / cellular response to alkaline pH / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / polyphosphate metabolic process / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / proteasome storage granule assembly / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / vacuolar transport / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / endosomal lumen acidification / pexophagy / protein targeting to vacuole / proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / vacuole organization / fungal-type vacuole / vacuolar acidification / intron homing / cellular hyperosmotic response / protein metabolic process / intein-mediated protein splicing / fungal-type vacuole membrane / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / proton transmembrane transporter activity / intracellular copper ion homeostasis / ATP metabolic process / ATP合成酵素 / Neutrophil degranulation / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / transmembrane transport / intracellular calcium ion homeostasis / エンドサイトーシス / cytoplasmic stress granule / ATPase binding / protein-containing complex assembly / endonuclease activity / intracellular iron ion homeostasis / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / ゴルジ体 / mRNA binding / DNA binding / ATP binding / 生体膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Homing endonuclease PI-Sce / Homing endonuclease / Hom-end-associated Hint / Hom_end-associated Hint / ATPase, V1 complex, subunit H / ATPase, V1 complex, subunit H, C-terminal / ATPase, V1 complex, subunit H, C-terminal domain superfamily / V-ATPase subunit H / V-ATPase subunit H / ATPase, V1 complex, subunit C ...Homing endonuclease PI-Sce / Homing endonuclease / Hom-end-associated Hint / Hom_end-associated Hint / ATPase, V1 complex, subunit H / ATPase, V1 complex, subunit H, C-terminal / ATPase, V1 complex, subunit H, C-terminal domain superfamily / V-ATPase subunit H / V-ATPase subunit H / ATPase, V1 complex, subunit C / Vacuolar ATP synthase subunit C superfamily / V-ATPase subunit C / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit B / ATPase, V1 complex, subunit F, eukaryotic / ATPase, V0 complex, subunit d / V-ATPase proteolipid subunit C, eukaryotic / ATPase, V0 complex, subunit 116kDa, eukaryotic / Intein / V-ATPase proteolipid subunit / ATPase, V0 complex, c/d subunit / V-type ATPase subunit C/d / V-type ATP synthase subunit c/d subunit superfamily / V-type ATP synthase c/d subunit, domain 3 superfamily / ATP synthase (C/AC39) subunit / V-type ATPase, V0 complex, 116kDa subunit family / V-type ATPase 116kDa subunit family / Intein DOD homing endonuclease / Intein DOD-type homing endonuclease domain profile. / Intein C-terminal splicing region / Intein C-terminal splicing motif profile. / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit / ATPase, V1 complex, subunit D / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase subunit D / ATP synthase (F/14-kDa) subunit / Hint domain C-terminal / Hint (Hedgehog/Intein) domain C-terminal region / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit N-term extension / Intein N-terminal splicing region / Intein N-terminal splicing motif profile. / Hint domain N-terminal / Hint (Hedgehog/Intein) domain N-terminal region / Homing endonuclease / Hint domain superfamily / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
V-type proton ATPase subunit B / V-type proton ATPase catalytic subunit A / V-type proton ATPase subunit E / V-type proton ATPase subunit c / V-type proton ATPase subunit C / V-type proton ATPase subunit d / V-type proton ATPase subunit a, vacuolar isoform / V-type proton ATPase subunit D / V-type proton ATPase subunit F / V-type proton ATPase subunit H / V-type proton ATPase subunit G
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.9 Å
データ登録者Zhao, J. / Benlekbir, S. / Rubinstein, J.L.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Electron cryomicroscopy observation of rotational states in a eukaryotic V-ATPase.
著者: Jianhua Zhao / Samir Benlekbir / John L Rubinstein /
要旨: Eukaryotic vacuolar H(+)-ATPases (V-ATPases) are rotary enzymes that use energy from hydrolysis of ATP to ADP to pump protons across membranes and control the pH of many intracellular compartments. ...Eukaryotic vacuolar H(+)-ATPases (V-ATPases) are rotary enzymes that use energy from hydrolysis of ATP to ADP to pump protons across membranes and control the pH of many intracellular compartments. ATP hydrolysis in the soluble catalytic region of the enzyme is coupled to proton translocation through the membrane-bound region by rotation of a central rotor subcomplex, with peripheral stalks preventing the entire membrane-bound region from turning with the rotor. The eukaryotic V-ATPase is the most complex rotary ATPase: it has three peripheral stalks, a hetero-oligomeric proton-conducting proteolipid ring, several subunits not found in other rotary ATPases, and is regulated by reversible dissociation of its catalytic and proton-conducting regions. Studies of ATP synthases, V-ATPases, and bacterial/archaeal V/A-ATPases have suggested that flexibility is necessary for the catalytic mechanism of rotary ATPases, but the structures of different rotational states have never been observed experimentally. Here we use electron cryomicroscopy to obtain structures for three rotational states of the V-ATPase from the yeast Saccharomyces cerevisiae. The resulting series of structures shows ten proteolipid subunits in the c-ring, setting the ATP:H(+) ratio for proton pumping by the V-ATPase at 3:10, and reveals long and highly tilted transmembrane α-helices in the a-subunit that interact with the c-ring. The three different maps reveal the conformational changes that occur to couple rotation in the symmetry-mismatched soluble catalytic region to the membrane-bound proton-translocating region. Almost all of the subunits of the enzyme undergo conformational changes during the transitions between these three rotational states. The structures of these states provide direct evidence that deformation during rotation enables the smooth transmission of power through rotary ATPases.
履歴
登録2015年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月20日Group: Database references
改定 1.22015年6月3日Group: Database references
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-6284
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6284
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
M: V-type proton ATPase subunit D
N: V-type proton ATPase subunit F
A: V-type proton ATPase catalytic subunit A
B: V-type proton ATPase subunit B
C: V-type proton ATPase catalytic subunit A
D: V-type proton ATPase subunit B
E: V-type proton ATPase catalytic subunit A
F: V-type proton ATPase subunit B
Q: V-type proton ATPase subunit d
L: V-type proton ATPase subunit G
K: V-type proton ATPase subunit E
P: V-type proton ATPase subunit H
b: V-type proton ATPase subunit a, vacuolar isoform
O: V-type proton ATPase subunit C
H: V-type proton ATPase subunit G
G: V-type proton ATPase subunit E
J: V-type proton ATPase subunit G
I: V-type proton ATPase subunit E
Y: V-type proton ATPase subunit c
R: V-type proton ATPase subunit c
U: V-type proton ATPase subunit c
V: V-type proton ATPase subunit c
T: V-type proton ATPase subunit c
W: V-type proton ATPase subunit c
S: V-type proton ATPase subunit c
X: V-type proton ATPase subunit c
Z: V-type proton ATPase subunit c
a: V-type proton ATPase subunit c


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)934,64328
ポリマ－934,64328
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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V-type proton ATPase subunit ... , 10種, 25分子 MNBDFQLHJKGIPbOYRUVTWSXZa

#1: タンパク質 V-type proton ATPase subunit D / V-ATPase subunit D / Vacuolar proton pump subunit D


分子量: 29235.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: SABY31 / 参照: UniProt: P32610
#2: タンパク質 V-type proton ATPase subunit F / V-ATPase subunit F / V-ATPase 14 kDa subunit / Vacuolar proton pump subunit F


分子量: 13479.170 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: SABY31 / 参照: UniProt: P39111
#4: タンパク質 V-type proton ATPase subunit B / V-ATPase subunit B / V-ATPase 57 kDa subunit / Vacuolar proton pump subunit B


分子量: 57815.023 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: SABY31 / 参照: UniProt: P16140
#5: タンパク質 V-type proton ATPase subunit d / V-ATPase subunit d / V-ATPase 39 kDa subunit / V-ATPase subunit M39 / Vacuolar proton pump subunit d


分子量: 39822.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: SABY31 / 参照: UniProt: P32366
#6: タンパク質 V-type proton ATPase subunit G / V-ATPase subunit G / V-ATPase 13 kDa subunit / Vacuolar proton pump subunit G


分子量: 12738.706 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: SABY31 / 参照: UniProt: P48836
#7: タンパク質 V-type proton ATPase subunit E / V-ATPase subunit E / V-ATPase 27 kDa subunit / Vacuolar proton pump subunit E


分子量: 26508.393 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: SABY31 / 参照: UniProt: P22203
#8: タンパク質 V-type proton ATPase subunit H / V-ATPase subunit H / V-ATPase 54 kDa subunit / Vacuolar proton pump subunit H


分子量: 54482.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: SABY31 / 参照: UniProt: P41807
#9: タンパク質 V-type proton ATPase subunit a, vacuolar isoform / V-ATPase a 1 subunit / V-ATPase 95 kDa subunit / Vacuolar pH protein 1 / Vacuolar proton pump a ...V-ATPase a 1 subunit / V-ATPase 95 kDa subunit / Vacuolar pH protein 1 / Vacuolar proton pump a subunit / Vacuolar proton translocating ATPase subunit a 1


分子量: 95625.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: SABY31 / 参照: UniProt: P32563
#10: タンパク質 V-type proton ATPase subunit C / V-ATPase subunit C / V-ATPase 42 kDa subunit / Vacuolar proton pump subunit C


分子量: 44241.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: SABY31 / 参照: UniProt: P31412
#11: タンパク質
V-type proton ATPase subunit c / V-ATPase subunit c / Guanine nucleotide exchange factor 2 / V-ATPase 16 kDa proteolipid subunit 1 / ...V-ATPase subunit c / Guanine nucleotide exchange factor 2 / V-ATPase 16 kDa proteolipid subunit 1 / Vacuolar proton pump c subunit


分子量: 16357.501 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: SABY31 / 参照: UniProt: P25515

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タンパク質 , 1種, 3分子 ACE

#3: タンパク質 V-type proton ATPase catalytic subunit A / V-ATPase subunit A / Vacuolar proton pump subunit A / Endonuclease PI-SceI / Sce VMA intein / VMA1- ...V-ATPase subunit A / Vacuolar proton pump subunit A / Endonuclease PI-SceI / Sce VMA intein / VMA1-derived endonuclease / VDE


分子量: 67665.305 Da / 分子数: 3 / Fragment: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: SABY31
参照: UniProt: P17255, ATP合成酵素, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素

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詳細

配列の詳細CHAINS A, C, AND E CONTAIN RESIDUES 2-283 and 738-1071 OF UNP P17255 WITH RESIDUES 284-737 REMOVED.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Vacuolar-type ATPase / タイプ: COMPLEX
詳細: A3B3CDE3FG3HadcXc'Yc''Z where X, Y, and Z indicate unknown stoichiometry and X+Y+Z=10
分子量値: 0.9 MDa / 実験値: YES
緩衝液名称: 50 mM Tris-HCl, 150 mM NaCl, 0.02% w/v dodecylmaltoside
pH: 7.4
詳細: 50 mM Tris-HCl, 150 mM NaCl, 0.02% w/v dodecylmaltoside
試料濃度: 10 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Homemade holey carbon on 400 square mesh Cu/Rh grid, glow-discharged 2 mins
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: OTHER / Temp: 77 K / 湿度: 100 %
詳細: Blot for 23 seconds before freezing in ethane/propane mixture (FEI VITROBOT MARK III).
手法: Blot for 23 seconds before freezing

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2013年10月19日 / 詳細: K2 Summit in counting mode, 2 frames/s for 15 s
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 34483 X / 倍率（補正後）: 34483 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 7000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2 mm / 非点収差: Manually corrected by inspecting FFT
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 温度: 77 K
撮影電子線照射量: 30 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k) / 詳細: K2 Summit in counting mode
画像スキャンデジタル画像の数: 3685
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1MDFFモデルフィッティング
2UCSF Chimeraモデルフィッティング
3TMaCS粒子像選択
4RELION３次元再構成
CTF補正詳細: Each particle
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: Maximum likelihood / 解像度: 6.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 50503 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.45 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.45 Å
詳細: (Single particle details: Particles automatically selected using TMaCS and processed in Relion.) (Single particle--Applied symmetry: C1)
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
詳細: REFINEMENT PROTOCOL--flexible DETAILS--Rigid body fitting performed in Chimera first, followed by flexible fitting performed using Molecular Dynamics Flexible Fitting (MDFF).
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeInitial refinement model-ID
11U7L

1u7l

A1U7L1
21HO8

1ho8

A1HO82
34RND

4rnd

A4RND3
44RND

4rnd

B4RND3
54DL0

4dl0

E4DL04
64DL0

4dl0

G4DL04
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数57659 0 0 0 57659

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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