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- PDB-7ahz: Crystal structure of Western clawed frog MDM2 RING domain homodim... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ahz
タイトルCrystal structure of Western clawed frog MDM2 RING domain homodimer bound to UbcH5B-Ub
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
  • Polyubiquitin-B
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2D 2 (UBC4/5 homolog, yeast)
キーワードLIGASE (リガーゼ) / Ubiquitin ligase (ユビキチンリガーゼ) / RING E3
機能・相同性
機能・相同性情報


Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Signaling by BMP / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Neddylation / Peroxisomal protein import / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / regulation of biological quality / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I ...Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Signaling by BMP / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Neddylation / Peroxisomal protein import / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / regulation of biological quality / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein K48-linked ubiquitination / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / グリコーゲン合成 / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / VLDLR internalisation and degradation / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / neuron projection morphogenesis / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / regulation of mitochondrial membrane potential / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / positive regulation of protein ubiquitination / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / TCF dependent signaling in response to WNT / Evasion by RSV of host interferon responses / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-protein ligase E3 MDM2 / E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) ...Ubiquitin-protein ligase E3 MDM2 / E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / ユビキチン結合酵素 / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / ユビキチン様タンパク質 / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / Ubiquitin conjugating enzyme E2 D3 / E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus tropicalis (ネッタイツメガエル)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Magnussen, H.M. / Huang, D.T.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Cancer Research UKA17196 英国
Cancer Research UKA29256 英国
European Research Council (ERC)647849 英国
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2021
タイトル: Identification of a Catalytic Active but Non-Aggregating MDM2 RING Domain Variant.
著者: Magnussen, H.M. / Huang, D.T.
履歴
登録2020年9月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22021年2月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.32024年1月31日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAA: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
BBB: Ubiquitin-conjugating enzyme E2D 2 (UBC4/5 homolog, yeast)
CCC: Polyubiquitin-B
DDD: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
EEE: Ubiquitin-conjugating enzyme E2D 2 (UBC4/5 homolog, yeast)
FFF: Polyubiquitin-B
GGG: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
HHH: Ubiquitin-conjugating enzyme E2D 2 (UBC4/5 homolog, yeast)
III: Polyubiquitin-B
JJJ: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
KKK: Ubiquitin-conjugating enzyme E2D 2 (UBC4/5 homolog, yeast)
LLL: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,28721
ポリマ－134,72812
非ポリマー5599
水6,413356
1
AAA: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
DDD: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0786
ポリマ－15,8172
非ポリマー2624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
AAA: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
BBB: Ubiquitin-conjugating enzyme E2D 2 (UBC4/5 homolog, yeast)
CCC: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8135
ポリマ－33,6823
非ポリマー1312
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
DDD: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
EEE: Ubiquitin-conjugating enzyme E2D 2 (UBC4/5 homolog, yeast)
FFF: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8135
ポリマ－33,6823
非ポリマー1312
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
GGG: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
JJJ: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0786
ポリマ－15,8172
非ポリマー2624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
GGG: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
HHH: Ubiquitin-conjugating enzyme E2D 2 (UBC4/5 homolog, yeast)
III: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8486
ポリマ－33,6823
非ポリマー1663
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
JJJ: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
KKK: Ubiquitin-conjugating enzyme E2D 2 (UBC4/5 homolog, yeast)
LLL: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8135
ポリマ－33,6823
非ポリマー1312
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.030, 153.150, 82.080
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.010, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11Chains A D
22Chains A G
33Chains A J
44Chains B E
55Chains B H
66Chains B K
77Chains C F
88Chains C I
99Chains C L
1010Chains D G
1111Chains D J
1212Chains E H
1313Chains E K
1414Chains F I
1515Chains F L
1616Chains G J
1717Chains H K
1818Chains I L

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
17
18

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要素

-
タンパク質 , 3種, 12分子 AAADDDGGGJJJBBBEEEHHHKKKCCCFFFIIILLL

#1: タンパク質
E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2


分子量: 7908.426 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: G412, S413: Expression tag.
由来: (組換発現) Xenopus tropicalis (ネッタイツメガエル)
遺伝子: mdm2, irak1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6P3Q9, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質
Ubiquitin-conjugating enzyme E2D 2 (UBC4/5 homolog, yeast) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2D 3 (UBC4/5 homolog)


分子量: 16851.381 Da / 分子数: 4 / Mutation: S22R, C85K / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: C85K is covalently linked to G76 (Molecule 3).
由来: (組換発現) Xenopus tropicalis (ネッタイツメガエル)
遺伝子: ube2d3, ube2d2, TGas005e16.1-001 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q28EY6
#3: タンパク質
Polyubiquitin-B


分子量: 8922.141 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: G-4,S-3,G-2,G-1,S0: Expression tag G76 is covalently linked to C85K (Molecule 2).
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47

-
非ポリマー , 3種, 365分子

#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 356 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.56 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1 M HEPES, 10 % w/v PEG 20000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→52.623 Å / Num. obs: 113701 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 1.82→1.85 Å / Num. unique obs: 5647 / CC1/2: 0.652

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0253精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5MNJ

5mnj


解像度: 1.82→52.623 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 4.044 / SU ML: 0.116 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.13 / ESU R Free: 0.125 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2305 5516 4.853 %
Rwork0.1949 108144 -
all0.197 --
obs-113660 98.025 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 48.798 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.827 Å2-0 Å2-0.094 Å2
2---3.237 Å2-0 Å2
3---3.472 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.82→52.623 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8781 0 9 356 9146
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0139017
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0178498
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4621.6612241
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3561.57919786
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.25351118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg26.46121.576425
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.674151566
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.5831561
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.21231
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.029916
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021783
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.21568
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1910.27814
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1610.24384
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0830.23908
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1650.2345
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other00.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0910.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1830.223
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2270.290
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2130.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.24.9514484
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.2014.9514482
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.5817.4125586
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.587.4125586
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.215.5534533
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other5.215.5534534
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.7548.0916651
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.7538.0916652
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it9.50758.1639687
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other9.49158.0159617
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_10.1140.051571
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_20.1050.051547
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_30.0880.051568
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_40.1060.054635
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_50.1030.054698
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_60.0840.054608
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_70.0660.052251
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_80.0630.052293
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_90.0910.052019
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_100.1030.051544
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_110.110.051547
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_120.0950.054634
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_130.1160.054439
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_140.0730.052259
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_150.0930.051998
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_160.1050.051555
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_170.1110.054522
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_180.090.052013
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
1.82-1.8670.3534160.34679290.34685760.5090.51797.30640.344
1.867-1.9180.3283860.31277310.31383350.6390.64497.38450.306
1.918-1.9740.3043560.29675340.29780990.7130.70897.41940.285
1.974-2.0350.2674030.25773030.25778780.8310.82697.81670.238
2.035-2.1010.2553720.23971050.23976390.8570.86197.87930.218
2.101-2.1750.2483440.21668500.21873400.8830.89998.01090.196
2.175-2.2570.2443460.20766400.20971150.90.91798.18690.187
2.257-2.3490.2433280.264090.20268930.9120.92797.73680.181
2.349-2.4530.2283260.19561100.19765410.9220.93298.39470.179
2.453-2.5720.2452830.20359240.20463020.9190.9398.49250.188
2.572-2.7110.2222760.256440.20160110.9320.93898.48610.189
2.711-2.8750.2612800.253070.20356580.9150.93398.74510.196
2.875-3.0730.212150.18650540.18753380.9390.94498.70740.189
3.073-3.3180.2152200.19246800.19349530.9350.94398.92990.202
3.318-3.6330.2532050.19843120.245800.9260.9498.62450.212
3.633-4.060.2222100.18638180.18841250.9450.94997.64850.21
4.06-4.6830.2062020.15734070.1636720.9510.96398.28430.188
4.683-5.7250.2181650.17128620.17330820.9580.96398.21540.21
5.725-8.0480.2341100.19822490.19924270.9380.95397.19820.241
8.048-52.6230.182730.16612760.16713820.9660.96997.61220.204

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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