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- PDB-6szw: Asymmetric complex of Factor XII and kininogen with gC1qR/C1QBP/P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6szw
タイトルAsymmetric complex of Factor XII and kininogen with gC1qR/C1QBP/P32 is governed by allostery
要素
  • Coagulation factor XII第XII因子
  • Complement component 1 Q subcomponent-binding protein, mitochondrial
キーワードBLOOD CLOTTING (凝固・線溶系) / Contact activation
機能・相同性
機能・相同性情報


adrenergic receptor binding / Apoptotic factor-mediated response / Defective Intrinsic Pathway for Apoptosis Due to p14ARF Loss of Function / negative regulation of MDA-5 signaling pathway / kininogen binding / 第XII因子 / plasma kallikrein-kinin cascade / negative regulation of RIG-I signaling pathway / Factor XII activation / Defective SERPING1 causes hereditary angioedema ...adrenergic receptor binding / Apoptotic factor-mediated response / Defective Intrinsic Pathway for Apoptosis Due to p14ARF Loss of Function / negative regulation of MDA-5 signaling pathway / kininogen binding / 第XII因子 / plasma kallikrein-kinin cascade / negative regulation of RIG-I signaling pathway / Factor XII activation / Defective SERPING1 causes hereditary angioedema / response to misfolded protein / negative regulation of defense response to virus / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / hyaluronic acid binding / complement component C1q complex binding / positive regulation of plasminogen activation / positive regulation of trophoblast cell migration / mitochondrial ribosome binding / blood coagulation, intrinsic pathway / regulation of complement activation / positive regulation of mitochondrial translation / positive regulation of fibrinolysis / negative regulation of interleukin-12 production / misfolded protein binding / positive regulation of neutrophil chemotaxis / enzyme inhibitor activity / zymogen activation / RHOC GTPase cycle / Defective factor XII causes hereditary angioedema / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / transcription factor binding / protein autoprocessing / negative regulation of type II interferon production / positive regulation of cell adhesion / RHOA GTPase cycle / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / 小胞体 / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / complement activation, classical pathway / RNA splicing / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cytosolic ribosome assembly / protein processing / 転写後修飾 / transcription corepressor activity / 凝固・線溶系 / collagen-containing extracellular matrix / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / ミトコンドリアマトリックス / 免疫応答 / positive regulation of apoptotic process / serine-type endopeptidase activity / 自然免疫系 / mRNA binding / apoptotic process / calcium ion binding / 核小体 / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / 細胞膜 / ミトコンドリア / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 生体膜 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial glycoprotein / Mitochondrial glycoprotein superfamily / Mitochondrial glycoprotein / Coagulation factor XII/hepatocyte growth factor activator / フィブロネクチンI型ドメイン / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / フィブロネクチンII型ドメイン ...Mitochondrial glycoprotein / Mitochondrial glycoprotein superfamily / Mitochondrial glycoprotein / Coagulation factor XII/hepatocyte growth factor activator / フィブロネクチンI型ドメイン / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / フィブロネクチンII型ドメイン / Fibronectin type II domain superfamily / フィブロネクチンII型ドメイン / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / EGF様ドメイン / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Epidermal growth factor-like domain. / Kringle-like fold / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF様ドメイン / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
第XII因子 / Complement component 1 Q subcomponent-binding protein, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.14 Å
データ登録者Kaira, B.G. / Emsley, J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
British Heart FoundationRG/12/9/29775 英国
引用ジャーナル: Blood / 年: 2020
タイトル: Factor XII and kininogen asymmetric assembly with gC1qR/C1QBP/P32 is governed by allostery.
著者: Kaira, B.G. / Slater, A. / McCrae, K.R. / Dreveny, I. / Sumya, U. / Mutch, N.J. / Searle, M. / Emsley, J.
履歴
登録2019年10月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月14日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / citation_author / struct_conn
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.22024年1月24日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement component 1 Q subcomponent-binding protein, mitochondrial
B: Complement component 1 Q subcomponent-binding protein, mitochondrial
C: Complement component 1 Q subcomponent-binding protein, mitochondrial
D: Coagulation factor XII
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,1367
ポリマ－79,9404
非ポリマー1963
水19811
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Assembly is zinc dependent
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8350 Å2
ΔGint-123 kcal/mol
Surface area29940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.290, 71.560, 115.857
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.640, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MI121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13B
23C

NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: GLN / End label comp-ID: GLN / Refine code: 0 / Auth seq-ID: 74 - 282 / Label seq-ID: 1 - 209

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
21BB
12AA
22CC
13BB
23CC

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

#1: タンパク質 Complement component 1 Q subcomponent-binding protein, mitochondrial / ASF/SF2-associated protein p32 / Glycoprotein gC1qBP / C1qBP / Hyaluronan-binding protein 1 / ...ASF/SF2-associated protein p32 / Glycoprotein gC1qBP / C1qBP / Hyaluronan-binding protein 1 / Mitochondrial matrix protein p32 / gC1q-R protein / p33 / SF2AP32


分子量: 23826.105 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C1QBP, GC1QBP, HABP1, SF2P32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07021
#2: タンパク質 Coagulation factor XII / 第XII因子 / Hageman factor / HAF


分子量: 8461.517 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F12
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P00748, 第XII因子
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.31 %
結晶化温度: 283.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M sodium cacodylate, 0.1 M calcium acetate, 12% (w/v) PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.69 - 2.07
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月8日
放射プロトコル: LAUE / 単色(M)・ラウエ(L): L / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.691
22.071
反射解像度: 3.14→90.99 Å / Num. obs: 14379 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.1 % / CC1/2: 0.953 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル解像度: 3.14→3.36 Å / Num. unique obs: 2571 / CC1/2: 0.793

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
xia2データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1P32

1p32


解像度: 3.14→90.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.866 / SU B: 25.916 / SU ML: 0.432 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.472 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2505 725 5 %RANDOM
Rwork0.1952 ---
obs0.1981 13647 99.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 182.26 Å2 / Biso mean: 76.668 Å2 / Biso min: 33.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.11 Å20 Å2-6.41 Å2
2---2.99 Å20 Å2
3---4.45 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.14→90.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4725 0 3 11 4739
Biso mean--74.78 48.1 -
残基数----588
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0194817
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.024442
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4631.9466513
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.95310271
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0435578
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.32525.691246
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.55215850
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7031515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2727
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.025415
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021072
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A103180.12
12B103180.12
21A100040.13
22C100040.13
31B100580.13
32C100580.13
LS精密化 シェル解像度: 3.14→3.221 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.343 50 -
Rwork0.305 988 -
all-1038 -
obs--99.71 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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