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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6sq4 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of mouse PRMT6 in complex with inhibitor U2 | ||||||
要素 | Protein arginine N-methyltransferase 6 | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / SAM binding domain / arginine methylation (メチル化) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 histone H2AR3 methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation, to asymmetrical-dimethyl arginine / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RMTs methylate histone arginines / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / histone arginine N-methyltransferase activity ...histone H2AR3 methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation, to asymmetrical-dimethyl arginine / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RMTs methylate histone arginines / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / histone arginine N-methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / regulation of mitochondrion organization / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of signal transduction by p53 class mediator / protein modification process / 細胞老化 / histone binding / DNA修復 / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / 核小体 / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / 細胞核 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å | ||||||
データ登録者 | Bonnefond, L. / Cavarelli, J. | ||||||
引用 | ジャーナル: To be published タイトル: Crystal structure of mouse PRMT6 in complex with inhibitors 著者: Bonnefond, L. / Cavarelli, J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6sq4.cif.gz | 388.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6sq4.ent.gz | 322.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6sq4.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sq/6sq4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sq/6sq4 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 42821.301 Da / 分子数: 2 / 断片: mouse PRMT6 / 変異: F315L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Prmt6, Hrmt1l6 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) 参照: UniProt: Q6NZB1, type I protein arginine methyltransferase #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.53 % / Mosaicity: 0.2 ° |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5 / 詳細: PEG 3,350 20%, NaI 200 mM, Tris-HCl pH 7.5 100 mM |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-X / 波長: 1.54178 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月6日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.54178 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.7→45.17 Å / Num. obs: 74687 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 20.39 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rpim(I) all: 0.023 / Rrim(I) all: 0.058 / Net I/σ(I): 16.5 / Num. measured all: 361459 / Scaling rejects: 160 |
反射 シェル | 解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.934 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 3909 / CC1/2: 0.454 / Rpim(I) all: 0.621 / Rrim(I) all: 1.125 / % possible all: 98.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.7→35.058 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37
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原子変位パラメータ | Biso max: 95.61 Å2 / Biso mean: 30.2832 Å2 / Biso min: 11.89 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.7→35.058 Å
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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