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万見
- PDB-6j6y: FGFR4 D2 - Fab complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j6y
タイトルFGFR4 D2 - Fab complex
要素
  • Fab Heavy chainFragment antigen-binding
  • Fab light chainFragment antigen-binding
  • Fibroblast growth factor receptor 4
キーワードTRANSFERASE/IMMUNE SYSTEM / Fab / TRANSFERASE-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


FGFR4 mutant receptor activation / betaKlotho-mediated ligand binding / regulation of extracellular matrix disassembly / phosphate ion homeostasis / regulation of bile acid biosynthetic process / FGFR4 ligand binding and activation / fibroblast growth factor receptor activity / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / positive regulation of DNA biosynthetic process / positive regulation of catalytic activity ...FGFR4 mutant receptor activation / betaKlotho-mediated ligand binding / regulation of extracellular matrix disassembly / phosphate ion homeostasis / regulation of bile acid biosynthetic process / FGFR4 ligand binding and activation / fibroblast growth factor receptor activity / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / positive regulation of DNA biosynthetic process / positive regulation of catalytic activity / fibroblast growth factor binding / PI-3K cascade:FGFR4 / positive regulation of proteolysis / regulation of lipid metabolic process / PI3K Cascade / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by FGFR4 in disease / 小胞 / FRS-mediated FGFR4 signaling / cholesterol homeostasis / Negative regulation of FGFR4 signaling / 受容体型チロシンキナーゼ / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / 遊走 / glucose homeostasis / PIP3 activates AKT signaling / heparin binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / protein autophosphorylation / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor complex / エンドソーム / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / ゴルジ体 / 小胞体 / extracellular region / ATP binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Fibroblast growth factor receptor family / 免疫グロブリンフォールド / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype ...Fibroblast growth factor receptor family / 免疫グロブリンフォールド / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / 抗体 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibroblast growth factor receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Takahashi, M. / Hanzawa, H.
引用ジャーナル: Mol.Cancer Ther. / 年: 2019
タイトル: Preclinical Development of U3-1784, a Novel FGFR4 Antibody Against Cancer, and Avoidance of Its On-target Toxicity.
著者: Bartz, R. / Fukuchi, K. / Ohtsuka, T. / Lange, T. / Gruner, K. / Watanabe, I. / Hayashi, S. / Oda, Y. / Kawaida, R. / Komori, H. / Kashimoto, Y. / Wirtz, P. / Mayer, J.A. / Redondo-Muller, M. ...著者: Bartz, R. / Fukuchi, K. / Ohtsuka, T. / Lange, T. / Gruner, K. / Watanabe, I. / Hayashi, S. / Oda, Y. / Kawaida, R. / Komori, H. / Kashimoto, Y. / Wirtz, P. / Mayer, J.A. / Redondo-Muller, M. / Saito, S. / Takahashi, M. / Hanzawa, H. / Imai, E. / Martinez, A. / Hanai, M. / Haussinger, D. / Chapman, R.W. / Agatsuma, T. / Bange, J. / Abraham, R.
履歴
登録2019年1月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibroblast growth factor receptor 4
B: Fab Heavy chain
C: Fab light chain
D: Fibroblast growth factor receptor 4
E: Fab Heavy chain
F: Fab light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,4676
ポリマ－128,4676
非ポリマー00
水8,197455
1
A: Fibroblast growth factor receptor 4
B: Fab Heavy chain
C: Fab light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,2333
ポリマ－64,2333
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Fibroblast growth factor receptor 4
E: Fab Heavy chain
F: Fab light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,2333
ポリマ－64,2333
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)104.218, 119.165, 105.099
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.290, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-341-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Fibroblast growth factor receptor 4 / / FGFR-4


分子量: 11903.556 Da / 分子数: 2 / 断片: domain2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGFR4, JTK2, TKF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P22455, 受容体型チロシンキナーゼ
#2: 抗体 Fab Heavy chain / Fragment antigen-binding


分子量: 26600.033 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体 Fab light chain / Fragment antigen-binding


分子量: 25729.688 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 455 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.29 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5 / 詳細: 1.9M ammonium sulfate, 0.1M sodium acetate, pH 4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→45.41 Å / Num. obs: 74039 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 36.112 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.153 / Rpim(I) all: 0.142 / Rrim(I) all: 0.209 / Χ2: 1.02 / Net I/σ(I): 6.6 / Num. measured all: 408438
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 1.432 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. measured obs: 17342 / Num. possible: 43499 / Num. unique obs: 4586 / CC1/2: 0.321 / Rpim(I) all: 1.298 / Rrim(I) all: 1.939 / Χ2: 1.08 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0222精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.15→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 10.341 / SU ML: 0.239 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.217 / ESU R Free: 0.203 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2582 3449 5 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.1963 65516 99.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 164.1 Å2 / Biso mean: 69.266 Å2 / Biso min: 42.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2 Å2-0 Å2-0.39 Å2
2---2 Å2-0 Å2
3---0.09 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.15→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7955 0 0 455 8410
Biso mean---70.71 -
残基数----1061
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0158172
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3831.76711149
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.47351053
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.02921.27307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.444151157
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.3121538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.21079
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0216126
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.205 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.367 253 -
Rwork0.357 4811 -
all-5064 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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