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- PDB-6rp8: Crystal Structure of Ipilimumab Fab complexed with CTLA-4 at 2.6A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rp8
タイトルCrystal Structure of Ipilimumab Fab complexed with CTLA-4 at 2.6A resolution
要素
  • Antibody Ipilimumab heavy chain
  • Antibody Ipilimumab light chain
  • Cytotoxic T-lymphocyte protein 4細胞傷害性T細胞
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / Antibody (抗体) / check-point / CTLA-4 / receptor (受容体)
機能・相同性
機能・相同性情報


protein complex involved in cell adhesion / negative regulation of regulatory T cell differentiation / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / clathrin-coated endocytic vesicle / CTLA4 inhibitory signaling / negative regulation of B cell proliferation / negative regulation of T cell proliferation / B cell receptor signaling pathway / T cell receptor signaling pathway / 獲得免疫系 ...protein complex involved in cell adhesion / negative regulation of regulatory T cell differentiation / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / clathrin-coated endocytic vesicle / CTLA4 inhibitory signaling / negative regulation of B cell proliferation / negative regulation of T cell proliferation / B cell receptor signaling pathway / T cell receptor signaling pathway / 獲得免疫系 / 免疫応答 / positive regulation of apoptotic process / external side of plasma membrane / DNA damage response / perinuclear region of cytoplasm / ゴルジ体 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Cytotoxic T-lymphocyte antigen 4 / Cytotoxic T-lymphocyte protein 4/CD28 / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Immunoglobulin-like domain superfamily / 抗体 / Immunoglobulin-like fold ...Cytotoxic T-lymphocyte antigen 4 / Cytotoxic T-lymphocyte protein 4/CD28 / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Immunoglobulin-like domain superfamily / 抗体 / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytotoxic T-lymphocyte protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Zhang, F. / Zhou, A.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal Structure of Ipilimumab Fab complexed with CTLA-4 at 2.6A resolution
著者: Zhang, F. / Zhou, A.
履歴
登録2019年5月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
h: Antibody Ipilimumab heavy chain
l: Antibody Ipilimumab light chain
H: Antibody Ipilimumab heavy chain
L: Antibody Ipilimumab light chain
C: Cytotoxic T-lymphocyte protein 4
c: Cytotoxic T-lymphocyte protein 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,6936
ポリマ－120,6936
非ポリマー00
水724
1
h: Antibody Ipilimumab heavy chain
l: Antibody Ipilimumab light chain
c: Cytotoxic T-lymphocyte protein 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,3473
ポリマ－60,3473
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
H: Antibody Ipilimumab heavy chain
L: Antibody Ipilimumab light chain
C: Cytotoxic T-lymphocyte protein 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,3473
ポリマ－60,3473
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.910, 129.890, 76.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.44, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: 抗体 Antibody Ipilimumab heavy chain


分子量: 24232.135 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 Antibody Ipilimumab light chain


分子量: 23477.023 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質 Cytotoxic T-lymphocyte protein 4 / 細胞傷害性T細胞 / Cytotoxic T-lymphocyte-associated antigen 4 / CTLA-4


分子量: 12637.422 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTLA4, CD152 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P16410
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG4000, pH6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→76.42 Å / Num. obs: 34019 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.172 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.72 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.871 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 4158 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→48.112 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.28
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2666 1736 5.11 %
Rwork0.2109 --
obs0.2138 33990 99.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→48.112 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8173 0 0 4 8177
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0058372
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6911404
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8574984
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0471288
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041457
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.67650.3581500.31522657X-RAY DIFFRACTION100
2.6765-2.76290.36171430.29962678X-RAY DIFFRACTION100
2.7629-2.86170.3681440.28852694X-RAY DIFFRACTION100
2.8617-2.97620.31551190.26712718X-RAY DIFFRACTION100
2.9762-3.11170.32511450.25032660X-RAY DIFFRACTION100
3.1117-3.27570.30511280.23422709X-RAY DIFFRACTION100
3.2757-3.48090.28371340.21452696X-RAY DIFFRACTION99
3.4809-3.74950.28861460.2092680X-RAY DIFFRACTION99
3.7495-4.12670.26191650.18342659X-RAY DIFFRACTION100
4.1267-4.72330.18061560.14972697X-RAY DIFFRACTION100
4.7233-5.94920.20291530.16552678X-RAY DIFFRACTION99
5.9492-100.25871530.20352728X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.1525 Å / Origin y: -7.3972 Å / Origin z: -57.5264 Å
111213212223313233
T0.1985 Å20.0077 Å20.0448 Å2-0.267 Å2-0.0449 Å2--0.2097 Å2
L0.8272 °20.1356 °20.2117 °2-0.2865 °20.1209 °2--0.4036 °2
S-0.0457 Å °-0.0544 Å °0.0331 Å °-0.0069 Å °-0.0151 Å °0.0229 Å °-0.0154 Å °-0.0643 Å °0.0601 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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