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万見
- PDB-6h7a: Structure of Leishmania PABP1 (domain J). -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6h7a
タイトルStructure of Leishmania PABP1 (domain J).
要素PABP1 domain J
キーワードTRANSLATION (翻訳 (生物学)) / Complex Translation Initiation Leishmania
機能・相同性
機能・相同性情報


eukaryotic initiation factor 4G binding / eukaryotic initiation factor 4E binding / poly(A) binding / poly(U) RNA binding / : / mRNA 3'-UTR binding / cytoplasmic stress granule / ribonucleoprotein complex / RNA binding / 細胞核 ...eukaryotic initiation factor 4G binding / eukaryotic initiation factor 4E binding / poly(A) binding / poly(U) RNA binding / : / mRNA 3'-UTR binding / cytoplasmic stress granule / ribonucleoprotein complex / RNA binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
c-terminal domain of poly(a) binding protein / c-terminal domain of poly(a) binding protein / PABP, RNA recognition motif 2 / Polyadenylate binding protein, human types 1, 2, 3, 4 / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / Poly-adenylate binding protein, unique domain / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / PABC (PABP) domain / RNA recognition motif domain, eukaryote ...c-terminal domain of poly(a) binding protein / c-terminal domain of poly(a) binding protein / PABP, RNA recognition motif 2 / Polyadenylate binding protein, human types 1, 2, 3, 4 / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / Poly-adenylate binding protein, unique domain / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / PABC (PABP) domain / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyadenylate-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania major (大形リーシュマニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Cameron, A.D. / Firczuk, H. / dos Santos Rodrigues, F.H. / McCarthy, J.E.G.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/N017447/1 英国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2019
タイトル: The Leishmania PABP1-eIF4E4 interface: a novel 5'-3' interaction architecture for trans-spliced mRNAs.
著者: Dos Santos Rodrigues, F.H. / Firczuk, H. / Breeze, A.L. / Cameron, A.D. / Walko, M. / Wilson, A.J. / Zanchin, N.I.T. / McCarthy, J.E.G.
履歴
登録2018年7月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月3日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / database_PDB_rev ...citation / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PABP1 domain J
B: PABP1 domain J


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6152
ポリマ－21,6152
非ポリマー00
水1,29772
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: scanning transmission electron microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area610 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area10390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.970, 82.970, 46.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 PABP1 domain J


分子量: 10807.429 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania major (大形リーシュマニア)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): NiCo21 / 参照: UniProt: E9AFX7
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.93 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M ammonium sulphate, 0.1 M Sodium cacodylate at pH 6.5, 30% PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→30 Å / Num. obs: 11824 / % possible obs: 99.85 % / 冗長度: 19.9 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Rpim(I) all: 0.02967 / Rrim(I) all: 0.1315 / Net I/σ(I): 14.98
反射 シェル解像度: 2.03→2.103 Å / 冗長度: 19.8 % / Rmerge(I) obs: 1.821 / Num. unique obs: 1175 / CC1/2: 0.683 / Rpim(I) all: 0.4187 / Rrim(I) all: 1.868 / % possible all: 99.91

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PTH

3pth


解像度: 2.03→27.158 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 24.98
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2249 632 5.35 %
Rwork0.2014 --
obs0.2027 11821 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.03→27.158 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1270 0 0 72 1342
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021294
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4231749
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.513832
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.034199
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004228
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.03-2.18670.29141430.25812200X-RAY DIFFRACTION100
2.1867-2.40660.26831030.21922242X-RAY DIFFRACTION100
2.4066-2.75460.24061400.22032206X-RAY DIFFRACTION100
2.7546-3.46940.22661150.22092250X-RAY DIFFRACTION100
3.4694-27.16070.20381310.17782291X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.97160.71591.3811.2101-0.23631.4651-0.0715-0.11970.0171-0.1633-0.00010.03830.1172-0.19010.07330.34020.00510.03050.3747-0.01160.32695.226429.816719.8196
24.2205-4.2374-1.36048.69742.10021.0236-0.0063-0.00940.18940.1639-0.0253-0.1773-0.1233-0.02160.0670.3320.0097-0.01910.3230.02610.323919.397550.72325.5435
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 481 through 560)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 482 through 560)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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