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Yorodumi- PDB-6dcw: Crystal structure of human anti-tau antibody CBTAU-27.1 Fab in co... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6dcw | ||||||
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Title | Crystal structure of human anti-tau antibody CBTAU-27.1 Fab in complex with a human tau peptide | ||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / Tau / Fab / naturally occurring human antibody / common motif | ||||||
Function / homology | Function and homology information IgD immunoglobulin complex / IgM immunoglobulin complex / IgA immunoglobulin complex / IgE immunoglobulin complex / CD22 mediated BCR regulation / complement-dependent cytotoxicity / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / antibody-dependent cellular cytotoxicity / Fc-gamma receptor I complex binding / Classical antibody-mediated complement activation ...IgD immunoglobulin complex / IgM immunoglobulin complex / IgA immunoglobulin complex / IgE immunoglobulin complex / CD22 mediated BCR regulation / complement-dependent cytotoxicity / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / antibody-dependent cellular cytotoxicity / Fc-gamma receptor I complex binding / Classical antibody-mediated complement activation / IgG immunoglobulin complex / Initial triggering of complement / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / immunoglobulin mediated immune response / FCGR activation / Role of phospholipids in phagocytosis / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Scavenging of heme from plasma / complement activation, classical pathway / antigen binding / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Regulation of Complement cascade / Cell surface interactions at the vascular wall / FCERI mediated MAPK activation / FCGR3A-mediated phagocytosis / B cell receptor signaling pathway / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / FCERI mediated NF-kB activation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / antibacterial humoral response / microtubule binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / microtubule / Potential therapeutics for SARS / adaptive immune response / blood microparticle / immune response / axon / dendrite / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2 Å | ||||||
Authors | Zhu, X. / Zhang, H. / Wilson, I.A. | ||||||
Citation | Journal: Acta Neuropathol Commun / Year: 2018 Title: A common antigenic motif recognized by naturally occurring human VH5-51/VL4-1 anti-tau antibodies with distinct functionalities. Authors: Apetri, A. / Crespo, R. / Juraszek, J. / Pascual, G. / Janson, R. / Zhu, X. / Zhang, H. / Keogh, E. / Holland, T. / Wadia, J. / Verveen, H. / Siregar, B. / Mrosek, M. / Taggenbrock, R. / ...Authors: Apetri, A. / Crespo, R. / Juraszek, J. / Pascual, G. / Janson, R. / Zhu, X. / Zhang, H. / Keogh, E. / Holland, T. / Wadia, J. / Verveen, H. / Siregar, B. / Mrosek, M. / Taggenbrock, R. / Ameijde, J. / Inganas, H. / van Winsen, M. / Koldijk, M.H. / Zuijdgeest, D. / Borgers, M. / Dockx, K. / Stoop, E.J.M. / Yu, W. / Brinkman-van der Linden, E.C. / Ummenthum, K. / van Kolen, K. / Mercken, M. / Steinbacher, S. / de Marco, D. / Hoozemans, J.J. / Wilson, I.A. / Koudstaal, W. / Goudsmit, J. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6dcw.cif.gz | 198.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6dcw.ent.gz | 156.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6dcw.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dc/6dcw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dc/6dcw | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5zv3C 6dcvC 6gk7C 6gk8C 3qos S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Antibody | Mass: 24432.914 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Cell (production host): HEK 293-F / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: P01834*PLUS |
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#2: Antibody | Mass: 24971.930 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Cell (production host): HEK293-F / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: P01857*PLUS |
#3: Protein/peptide | Mass: 2082.422 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) / References: UniProt: A0A2K5IAM2*PLUS |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.14 Å3/Da / Density % sol: 42.52 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 / Details: 0.1 M Hepes, pH 7.0, 0.1 M KCl, 15% PEG5000 MME. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL12-2 / Wavelength: 0.979 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: Jan 22, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2→50 Å / Num. obs: 27347 / % possible obs: 91.5 % / Redundancy: 4 % / CC1/2: 0.99 / Rpim(I) all: 0.06 / Rsym value: 0.11 / Net I/σ(I): 19.5 |
Reflection shell | Resolution: 2→2.05 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique all: 1223 / CC1/2: 0.784 / Rpim(I) all: 0.25 / Rsym value: 0.38 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3QOS 3qos Resolution: 2→43.771 Å / SU ML: 0.22 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 23.67
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→43.771 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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