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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5znd | ||||||
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タイトル | 8-mer nanotube derived from 24-mer rHuHF nanocage | ||||||
要素 | Ferritin heavy chainフェリチン | ||||||
キーワード | METAL BINDING PROTEIN / Ferritin (フェリチン) / rHuHF / protein redesign / nanotube (ナノチューブ) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 iron ion sequestering activity / : / オートファゴソーム / Scavenging by Class A Receptors / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / intracellular sequestering of iron ion / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / ferric iron binding ...iron ion sequestering activity / : / オートファゴソーム / Scavenging by Class A Receptors / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / intracellular sequestering of iron ion / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / ferric iron binding / Iron uptake and transport / ferrous iron binding / tertiary granule lumen / iron ion transport / intracellular iron ion homeostasis / ficolin-1-rich granule lumen / 免疫応答 / iron ion binding / negative regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å | ||||||
データ登録者 | Wang, W.M. / Wang, L.L. / Zang, J.C. / Chen, H. / Zhao, G.H. / Wang, H.F. | ||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: J. Am. Chem. Soc. / 年: 2018 タイトル: Selective Elimination of the Key Subunit Interfaces Facilitates Conversion of Native 24-mer Protein Nanocage into 8-mer Nanorings. 著者: Wang, W. / Wang, L. / Chen, H. / Zang, J. / Zhao, X. / Zhao, G. / Wang, H. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5znd.cif.gz | 38.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5znd.ent.gz | 25.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5znd.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zn/5znd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zn/5znd | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 8||||||||
単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 15762.584 Da / 分子数: 1 / 変異: K86Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FTH1, FTH, FTHL6, OK/SW-cl.84, PIG15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02794, ferroxidase |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.43 % / 解説: needle like |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 詳細: 0.2M ammonium citrate (pH=8.0), 0.1M Tris-HCl (pH=8.0), 22% (w/v) PEG 3350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9779 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年1月2日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9779 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3→50 Å / Num. obs: 2556 / % possible obs: 90.1 % / 冗長度: 11.5 % / CC1/2: 0.982 / Rmerge(I) obs: 0.117 / Rrim(I) all: 0.124 / Net I/σ(I): 19.58 |
反射 シェル | 解像度: 3→3.05 Å / 冗長度: 12.9 % / Mean I/σ(I) obs: 6.15 / Num. unique obs: 134 / CC1/2: 0.96 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 2FHA 解像度: 3→33.894 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.2 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3→33.894 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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