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- PDB-5vhe: DHX36 in complex with the c-Myc G-quadruplex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vhe
タイトルDHX36 in complex with the c-Myc G-quadruplex
要素
  • DEAH (Asp-Glu-Ala-His) box polypeptide 36
  • DNA (5'-D(*AP*GP*GP*GP*TP*GP*GP*GP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*GP*GP*GP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3')
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / positive regulation of intracellular mRNA localization / positive regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / positive regulation of cardioblast differentiation / positive regulation of mRNA 3'-end processing / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / pre-miRNA binding / G-quadruplex DNA unwinding / RNA secondary structure unwinding / G-quadruplex DNA binding ...DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / positive regulation of intracellular mRNA localization / positive regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / positive regulation of cardioblast differentiation / positive regulation of mRNA 3'-end processing / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / pre-miRNA binding / G-quadruplex DNA unwinding / RNA secondary structure unwinding / G-quadruplex DNA binding / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / regulation of transcription by RNA polymerase III / positive regulation of cytoplasmic translation / cellular response to arsenite ion / telomerase RNA binding / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / regulation of embryonic development / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / regulation of mRNA stability / DNA helicase activity / mRNA 3'-UTR binding / mRNA 5'-UTR binding / cytoplasmic stress granule / cellular response to UV / cellular response to heat / G-quadruplex RNA binding / 精子形成 / perikaryon / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to virus / ヘリカーゼ / chromosome, telomeric region / RNA helicase activity / negative regulation of translation / 細胞分化 / ヘリカーゼ / nuclear speck / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / 神経繊維 / 自然免疫系 / 樹状突起 / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ミトコンドリア / RNA binding / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / Helicase associated domain (HA2), ratchet-like / DEAD-box helicase, OB fold / Oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB)-fold / Helicase-associated domain / Helicase associated domain (HA2), winged-helix / Helicase associated domain (HA2) Add an annotation / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / DEAD/DEAH box helicase ...: / Helicase associated domain (HA2), ratchet-like / DEAD-box helicase, OB fold / Oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB)-fold / Helicase-associated domain / Helicase associated domain (HA2), winged-helix / Helicase associated domain (HA2) Add an annotation / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
: / デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / ATP-dependent DNA/RNA helicase DHX36
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.793 Å
データ登録者Chen, M. / Ferre-D'Amare, A.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Structural basis of G-quadruplex unfolding by the DEAH/RHA helicase DHX36.
著者: Chen, M.C. / Tippana, R. / Demeshkina, N.A. / Murat, P. / Balasubramanian, S. / Myong, S. / Ferre-D'Amare, A.R.
履歴
登録2017年4月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年7月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DEAH (Asp-Glu-Ala-His) box polypeptide 36
B: DNA (5'-D(*AP*GP*GP*GP*TP*GP*GP*GP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*GP*GP*GP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,8344
ポリマ－114,7562
非ポリマー782
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4140 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area41980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.526, 79.282, 212.077
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DEAH (Asp-Glu-Ala-His) box polypeptide 36


分子量: 107181.789 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 56-1010 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q05B79
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*GP*GP*GP*TP*GP*GP*GP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*GP*GP*GP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3')


分子量: 7573.854 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.59 %
結晶化温度: 294.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 200 mM sodium malonate (pH 7.0) and 25% w/v PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.793→39.641 Å / Num. obs: 12615 / % possible obs: 99.24 % / 冗長度: 9.6 % / Biso Wilson estimate: 115.04 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.2745 / Rpim(I) all: 0.09196 / Net I/σ(I): 7.81

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5VHA

5vha


解像度: 3.793→39.641 Å / SU ML: 0.5 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 1261 10 %
Rwork0.2384 --
obs0.2427 12607 99.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.793→39.641 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6697 503 2 0 7202
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0027392
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.49610151
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.4284375
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0391172
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031215
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.7927-3.94440.33261280.30931155X-RAY DIFFRACTION94
3.9444-4.12380.33991380.28261245X-RAY DIFFRACTION100
4.1238-4.34090.30091400.26631247X-RAY DIFFRACTION100
4.3409-4.61250.27691380.23861242X-RAY DIFFRACTION100
4.6125-4.9680.24471400.23651267X-RAY DIFFRACTION100
4.968-5.46680.32751400.23911256X-RAY DIFFRACTION100
5.4668-6.25520.33541420.26241278X-RAY DIFFRACTION100
6.2552-7.87080.29741430.25371288X-RAY DIFFRACTION100
7.8708-39.64310.22261520.19121368X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3405-0.0993-0.73820.6885-0.03711.0772-0.03810.18720.52670.2007-0.0996-0.2689-0.3976-0.13860.17531.8875-0.1047-0.05821.26930.05051.50446.447512.2642-18.2557
21.5917-0.7336-1.70641.51951.52844.7968-0.0169-0.1296-0.23920.3990.01840.13140.7477-0.62260.02520.9414-0.1411-0.06310.87290.13310.897820.8609-25.1536-20.342
30.84410.38580.82022.26711.87337.14120.0429-0.1288-0.17720.26920.1413-0.36610.1134-0.0347-0.15950.64280.0157-0.05660.7138-0.07370.886635.7325-21.2749-36.0605
42.5988-0.27860.71661.1431-0.55863.9388-0.0371-0.33150.44610.13350.0735-0.0421-0.60640.4601-0.06350.9836-0.0581-0.040.6932-0.06780.9638.174510.78-23.1871
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 58 through 179 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 180 through 454 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 455 through 665 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 666 through 991 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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