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万見
- PDB-5kkg: Crystal structure of E72A mutant of ancestral protein ancMT of AD... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kkg
タイトルCrystal structure of E72A mutant of ancestral protein ancMT of ADP-dependent sugar kinases family
要素ancMT E72A
キーワードDE NOVO PROTEIN (De novo) / ancestral protein reconstruction / ADP-dependent sugar kinases family / glucokinase (グルコキナーゼ) / phosphofructokinase (ホスホフルクトキナーゼ) / bifuncional enzymes / enzyme evolution
機能・相同性Adenosine kinase, small domain - #20 / Adenosine kinase, small domain / リボキナーゼ / UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanine:D-glutamate ligase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / アデニル酸 / IODIDE ION
機能・相同性情報
生物種synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.608 Å
データ登録者Castro-Fernandez, V. / Herrera-Morande, A. / Zamora, R. / Merino, F. / Pereira, H.M. / Brandao-Neto, J. / Garratt, R. / Guixe, V.
資金援助 チリ, 1件
組織認可番号国
FONDECYT1150460 チリ
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Reconstructed ancestral enzymes reveal that negative selection drove the evolution of substrate specificity in ADP-dependent kinases.
著者: Castro-Fernandez, V. / Herrera-Morande, A. / Zamora, R. / Merino, F. / Gonzalez-Ordenes, F. / Padilla-Salinas, F. / Pereira, H.M. / Brandao-Neto, J. / Garratt, R.C. / Guixe, V.
履歴
登録2016年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ancMT E72A
B: ancMT E72A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,65718
ポリマ－108,5102
非ポリマー2,14616
水1,820101
1
A: ancMT E72A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,61810
ポリマ－54,2551
非ポリマー1,3629
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: ancMT E72A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0398
ポリマ－54,2551
非ポリマー7847
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)132.529, 132.529, 117.438
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 ancMT E72A


分子量: 54255.164 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / プラスミド: pET-28a / 詳細 (発現宿主): TEV clivage site / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP / アデニル酸


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#3: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド / ヨウ化物


分子量: 126.904 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.36 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 18 % (w/v) PEG 3350, 0.2 M NaI Protein 8 mg/mL, 20 mM F6P, 30 mM MgCl2, 25 mM HEPES pH 7.8, 20 mM AMP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年4月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.608→59.27 Å / Num. obs: 31763 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 8.5 % / Biso Wilson estimate: 56.06 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.122 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.61-2.727.60.937197.4
9.03-59.278.20.065199.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.15データスケーリング
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSOct 15, 2015データ削減
PHASER2.6.0位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5K27

5k27


解像度: 2.608→59.269 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.4
Rfactor反射数%反射
Rfree0.261 1574 4.97 %
Rwork0.2231 --
obs0.2249 31663 97.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 142.35 Å2 / Biso mean: 64.8791 Å2 / Biso min: 23.24 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.608→59.269 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6887 0 53 101 7041
Biso mean--68.82 56.19 -
残基数----902
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0027050
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5449555
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0431135
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031205
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6964304
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6075-2.69170.33651400.30632631277196
2.6917-2.78790.34881510.311527372888100
2.7879-2.89950.35431520.296827542906100
2.8995-3.03150.33081660.294227552921100
3.0315-3.19130.30721540.273527512905100
3.1913-3.39120.30651450.263527782923100
3.3912-3.6530.25451400.24427892929100
3.653-4.02060.27021050.23552187229277
4.0206-4.60220.21011330.175428272960100
4.6022-5.79750.2391370.188828703007100
5.7975-59.28410.21321510.185330103161100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.44910.57940.08360.6865-0.1150.0035-0.0033-0.1522-0.07430.0154-0.0718-0.0506-0.0096-0.0187-00.35390.03280.02060.33190.01180.3313-8.286129.369319.159
20.9633-0.25660.01030.8271-0.06851.6911-0.02560.08020.0202-0.04480.02890.00220.0391-0.0085-00.28880.0147-0.00990.2062-0.0140.2682-2.773445.41952.1891
30.5153-0.0980.4740.41280.26560.1589-0.1351-0.11330.1292-0.0852-0.12960.1896-0.217-0.1706-00.4841-0.0479-0.0910.5061-0.04890.4682-34.78811.0599-12.642
4-0.00180.02850.34670.52180.06890.4627-0.2841-0.2127-0.07220.00910.18870.3594-0.33020.0459-0.06530.3826-0.0354-0.01180.3677-0.02170.3752-41.491.4719-12.4006
51.6343-0.0538-0.3190.78930.43790.3160.0202-0.4556-0.04530.10550.0832-0.0831-0.0550.082800.3564-0.0218-0.04740.61190.0320.4351-21.0608-6.2478-18.023
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 0 through 202 )A0 - 202
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 203 through 451 )A203 - 451
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid -2 through 116 )B-2 - 116
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 117 through 215 )B117 - 215
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 216 through 450 )B216 - 450

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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