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万見
- PDB-5eqi: Human GLUT1 in complex with Cytochalasin B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5eqi
タイトルHuman GLUT1 in complex with Cytochalasin B
要素Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 1
キーワードTRANSPORT PROTEIN/INHIBITOR / MFS transporter / glucose transporter (グルコーストランスポーター) / TRANSPORT PROTEIN-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose transporter complex / Defective SLC2A1 causes GLUT1 deficiency syndrome 1 (GLUT1DS1) / long-chain fatty acid import across plasma membrane / response to Thyroglobulin triiodothyronine / dehydroascorbic acid transmembrane transporter activity / dehydroascorbic acid transport / Lactose synthesis / glucose transmembrane transporter activity / D-glucose transmembrane transporter activity / Cellular hexose transport ...glucose transporter complex / Defective SLC2A1 causes GLUT1 deficiency syndrome 1 (GLUT1DS1) / long-chain fatty acid import across plasma membrane / response to Thyroglobulin triiodothyronine / dehydroascorbic acid transmembrane transporter activity / dehydroascorbic acid transport / Lactose synthesis / glucose transmembrane transporter activity / D-glucose transmembrane transporter activity / Cellular hexose transport / Vitamin C (ascorbate) metabolism / glucose import across plasma membrane / L-ascorbic acid metabolic process / glucose transmembrane transport / photoreceptor cell maintenance / cellular hyperosmotic response / female germ cell nucleus / female pronucleus / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / cortical actin cytoskeleton / glucose import / xenobiotic transmembrane transporter activity / transport across blood-brain barrier / 介在板 / cellular response to glucose starvation / photoreceptor inner segment / central nervous system development / Regulation of insulin secretion / カベオラ / female pregnancy / response to insulin / 筋鞘 / cerebral cortex development / kinase binding / Z disc / cellular response to mechanical stimulus / : / メラノソーム / presynapse / midbody / basolateral plasma membrane / protein-containing complex assembly / blood microparticle / response to hypoxia / apical plasma membrane / ゴルジ体 / extracellular exosome / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Glucose transporter, type 1 (GLUT1) / Glucose transporter GLUT / Sugar/inositol transporter / Sugar transport proteins signature 2. / Sugar transport proteins signature 1. / MFS general substrate transporter like domains / Major facilitator, sugar transporter-like / Sugar (and other) transporter / Sugar transporter, conserved site / Major facilitator superfamily domain ...Glucose transporter, type 1 (GLUT1) / Glucose transporter GLUT / Sugar/inositol transporter / Sugar transport proteins signature 2. / Sugar transport proteins signature 1. / MFS general substrate transporter like domains / Major facilitator, sugar transporter-like / Sugar (and other) transporter / Sugar transporter, conserved site / Major facilitator superfamily domain / Major facilitator superfamily (MFS) profile. / Growth Hormone; Chain: A; / MFS transporter superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
サイトカラシンB / Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.002 Å
データ登録者Kapoor, K. / Finer-Moore, J. / Pedersen, B.P. / Caboni, L. / Waight, A.B. / Hillig, R. / Bringmann, P. / Heisler, I. / Muller, T. / Siebeneicher, H. / Stroud, R.M.
資金援助 米国, デンマーク, European Union, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM024485 米国
Danish Council for Independent ResearchDFF-4002-00052 デンマーク
European Research Council (ERC)637372European Union
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Mechanism of inhibition of human glucose transporter GLUT1 is conserved between cytochalasin B and phenylalanine amides.
著者: Kapoor, K. / Finer-Moore, J.S. / Pedersen, B.P. / Caboni, L. / Waight, A. / Hillig, R.C. / Bringmann, P. / Heisler, I. / Muller, T. / Siebeneicher, H. / Stroud, R.M.
履歴
登録2015年11月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月4日Group: Database references
改定 1.22016年5月11日Group: Database references
改定 1.32017年9月13日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
Item: _pdbx_audit_support.country / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52020年2月5日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,6052
ポリマ－54,1251
非ポリマー4801
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area18860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.430, 102.310, 68.073
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.16, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 1 / / Glucose transporter type 1 / erythrocyte/brain / GLUT-1 / HepG2 glucose transporter


分子量: 54125.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLC2A1, GLUT1 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): DSY-5 / 参照: UniProt: P11166
#2: 化合物 ChemComp-5RH / Cytochalasin B / サイトカラシンB


分子量: 479.608 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H37NO5 / コメント: 毒素*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.27 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 30-40% v/v PEG400, 100 mM MES, pH 5.5-6.5, 50-200 mM sodium chloride or magnesium chloride
PH範囲: 5.5-6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年1月30日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 16372 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.113 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / % possible all: 89.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4PYP

4pyp


解像度: 3.002→49.341 Å / SU ML: 0.55 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 37.79 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2933 1627 10.03 %
Rwork0.2471 --
obs0.2518 16227 97.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.002→49.341 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3464 0 35 0 3499
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043585
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7334873
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.2051279
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.028572
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003604
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0017-3.090.47841210.34911105X-RAY DIFFRACTION88
3.09-3.18980.35471340.32951202X-RAY DIFFRACTION99
3.1898-3.30370.35511370.31581235X-RAY DIFFRACTION99
3.3037-3.4360.3551370.3191233X-RAY DIFFRACTION100
3.436-3.59230.3541400.30651250X-RAY DIFFRACTION100
3.5923-3.78160.51131310.40891149X-RAY DIFFRACTION93
3.7816-4.01850.36831350.31961208X-RAY DIFFRACTION97
4.0185-4.32860.26661350.21551230X-RAY DIFFRACTION100
4.3286-4.76390.25491400.18781249X-RAY DIFFRACTION100
4.7639-5.45240.23831380.19281244X-RAY DIFFRACTION100
5.4524-6.86660.25841390.23441254X-RAY DIFFRACTION99
6.8666-49.34730.22871400.20751241X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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