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- PDB-5b3v: Crystal structure of biliverdin reductase in complex with biliver... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5b3v
タイトルCrystal structure of biliverdin reductase in complex with biliverdin and NADP+ from Synechocystis sp. PCC 6803
要素Biliverdin reductaseビリベルジンレダクターゼ
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / biliverdin reductase (ビリベルジンレダクターゼ) / heme degrading pathway / NAD(P)H-dependent enzyme / tetrapyrrole (テトラピロール) / Rossmann fold (ロスマンフォールド)
機能・相同性Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, C-terminal / Oxidoreductase family, C-terminal alpha/beta domain / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, N-terminal / Oxidoreductase family, NAD-binding Rossmann fold / NAD(P)-binding domain superfamily / nucleotide binding / BILIVERDINE IX ALPHA / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / ビリベルジンレダクターゼ
機能・相同性情報
生物種Synechocystis sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.594 Å
データ登録者Takao, H. / Wada, K.
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: A substrate-bound structure of cyanobacterial biliverdin reductase identifies stacked substrates as critical for activity
著者: Takao, H. / Hirabayashi, K. / Nishigaya, Y. / Kouriki, H. / Nakaniwa, T. / Hagiwara, Y. / Harada, J. / Sato, H. / Yamazaki, T. / Sakakibara, Y. / Suiko, M. / Asada, Y. / Takahashi, Y. / ...著者: Takao, H. / Hirabayashi, K. / Nishigaya, Y. / Kouriki, H. / Nakaniwa, T. / Hagiwara, Y. / Harada, J. / Sato, H. / Yamazaki, T. / Sakakibara, Y. / Suiko, M. / Asada, Y. / Takahashi, Y. / Yamamoto, K. / Fukuyama, K. / Sugishima, M. / Wada, K.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr. Sect. F Struct. Biol. Cryst. Commun.
年: 2011
タイトル: Expression, purification and preliminary X-ray crystallographic analysis of cyanobacterial biliverdin reductase.
著者: Watanabe, A. / Hirata, K. / Hagiwara, Y. / Yutani, Y. / Sugishima, M. / Yamamoto, M. / Fukuyama, K. / Wada, K.
履歴
登録2016年3月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年2月22日Group: Database references
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32021年8月11日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / database_2
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Biliverdin reductase
A: Biliverdin reductase
C: Biliverdin reductase
D: Biliverdin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,49016
ポリマ－147,8554
非ポリマー7,63512
水4,089227
1
B: Biliverdin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8724
ポリマ－36,9641
非ポリマー1,9093
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Biliverdin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8724
ポリマ－36,9641
非ポリマー1,9093
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Biliverdin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8724
ポリマ－36,9641
非ポリマー1,9093
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Biliverdin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8724
ポリマ－36,9641
非ポリマー1,9093
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.500, 100.413, 138.028
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.53, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Biliverdin reductase / ビリベルジンレダクターゼ


分子量: 36963.770 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Synechocystis sp. (バクテリア) / 株: PCC 6803 / Kazusa / 遺伝子: bvdR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P72782
#2: 化合物
ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸


分子量: 743.405 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物
ChemComp-BLA / BILIVERDINE IX ALPHA / 19,24-ジヒドロ-1-ヒドロキシ-3,7,13,18-テトラメチル-2,17-ジビニル-19-オキソ-22H-ビリ(以下略)


分子量: 582.646 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C33H34N4O6
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: PEG4000, Trizma (pH8.2), magnesium chloride, barium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月8日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.594→50 Å / Num. obs: 46736 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.473 / Mean I/σ(I) obs: 19.83 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
Cootモデル構築
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5B3T

5b3t


解像度: 2.594→49.624 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2576 2216 4.77 %
Rwork0.208 --
obs0.2103 46428 99.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.594→49.624 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9993 0 536 227 10756
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00510789
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.76114703
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2946191
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0731557
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041877
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.594-2.65040.36341270.26952506X-RAY DIFFRACTION89
2.6504-2.7120.29471440.26162697X-RAY DIFFRACTION98
2.712-2.77980.30341400.2612783X-RAY DIFFRACTION99
2.7798-2.8550.32581590.2562716X-RAY DIFFRACTION100
2.855-2.9390.26811400.25412824X-RAY DIFFRACTION100
2.939-3.03380.29191470.24352711X-RAY DIFFRACTION100
3.0338-3.14230.34031330.24462781X-RAY DIFFRACTION100
3.1423-3.2680.31661290.23812815X-RAY DIFFRACTION100
3.268-3.41670.28491200.23112787X-RAY DIFFRACTION100
3.4167-3.59680.26571130.2112803X-RAY DIFFRACTION100
3.5968-3.82210.23361300.18932783X-RAY DIFFRACTION100
3.8221-4.11710.21751370.18562770X-RAY DIFFRACTION100
4.1171-4.53120.21891460.16382797X-RAY DIFFRACTION100
4.5312-5.18620.23281390.16512808X-RAY DIFFRACTION100
5.1862-6.53170.23781380.19082818X-RAY DIFFRACTION100
6.5317-49.63260.1911740.1672813X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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