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- PDB-4qqk: Human HMT1 hnRNP methyltransferase-like protein 6 (S. cerevisiae)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qqk
タイトルHuman HMT1 hnRNP methyltransferase-like protein 6 (S. cerevisiae) with GMS
要素Protein arginine N-methyltransferase 6
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / HRMT1L6 / Protein arginine N-methyltransferase 6 / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AR3 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / regulation of megakaryocyte differentiation / histone arginine N-methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / regulation of mitochondrion organization ...histone H2AR3 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / regulation of megakaryocyte differentiation / histone arginine N-methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / regulation of mitochondrion organization / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of signal transduction by p53 class mediator / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / protein modification process / 塩基除去修復 / RMTs methylate histone arginines / 細胞老化 / histone binding / メチル化 / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / 核小体 / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / ロスマンフォールド ...Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-37H / Protein arginine N-methyltransferase 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.88 Å
データ登録者Dong, A. / Zeng, H. / He, H. / Wernimont, A. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Brown, P.J. / Min, J. / Luo, M. ...Dong, A. / Zeng, H. / He, H. / Wernimont, A. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Brown, P.J. / Min, J. / Luo, M. / Wu, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Biochem. J. / 年: 2016
タイトル: Structural basis of arginine asymmetrical dimethylation by PRMT6.
著者: Wu, H. / Zheng, W. / Eram, M.S. / Vhuiyan, M. / Dong, A. / Zeng, H. / He, H. / Brown, P. / Frankel, A. / Vedadi, M. / Luo, M. / Min, J.
履歴
登録2014年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.22018年5月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,60424
ポリマ－42,0751
非ポリマー53023
水3,225179
1
A: Protein arginine N-methyltransferase 6
ヘテロ分子

A: Protein arginine N-methyltransferase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,20848
ポリマ－84,1492
非ポリマー1,05946
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_565-x,-y+1,z1
Buried area4750 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area26230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.211, 95.211, 108.359
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number80
Space group name H-MI41

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要素

#1: タンパク質 Protein arginine N-methyltransferase 6 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein methyltransferase-like protein 6 / Histone-arginine N- ...Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein methyltransferase-like protein 6 / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT6


分子量: 42074.559 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRMT6, HRMT1L6 / プラスミド: pFBOH-MHL
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9
参照: UniProt: Q96LA8, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, EC: 2.1.1.125
#2: 化合物 ChemComp-37H / (5S)-5-{[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl}-N~6~-carbamimidoyl-L-lysine


分子量: 437.454 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H27N9O5
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 21 / 由来タイプ: 合成
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.85 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20% PEG 3350, 0.2 M KSCN, vapor diffusion hanging drop, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97912 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97912 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.88→71.52 Å / Num. obs: 39024 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 38.2 % / Biso Wilson estimate: 26.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Χ2: 1.091 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.88-1.918.40.70419250.81100
1.91-1.958.40.50419650.8261100
1.95-1.988.40.55619220.8161100
1.98-2.038.40.41519640.8271100
2.03-2.078.40.35119370.8421100
2.07-2.128.40.30319530.8571100
2.12-2.178.40.24119520.8691100
2.17-2.238.40.20319220.9081100
2.23-2.298.40.16919510.951100
2.29-2.378.40.14819400.911100
2.37-2.458.40.11619650.911100
2.45-2.558.40.09819390.9411100
2.55-2.678.40.08119580.9711100
2.67-2.818.40.06519551.0111100
2.81-2.988.40.05619571.121100
2.98-3.218.40.0519531.4151100
3.21-3.548.30.04719541.9221100
3.54-4.058.30.04319522.0921100
4.05-5.18.10.03119791.6061100
5.1-508.10.02719811.267199.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
MOLREP11.0.05位相決定
Coot0.7.2モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HC4

4hc4


解像度: 1.88→71.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 2.507 / SU ML: 0.074 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.109 / ESU R Free: 0.108 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2071 1598 4.1 %RANDOM
Rwork0.1762 ---
obs0.1775 39011 99.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 73.7 Å2 / Biso mean: 32.467 Å2 / Biso min: 18.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.26 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.26 Å2-0 Å2
3----0.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.88→71.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2506 0 58 179 2743
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0192647
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.022506
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3611.9673599
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8963.0065747
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7575334
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.31323.19116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.41315431
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4961521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2399
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212999
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02623
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9693.0281315
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9693.0281315
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.8824.5281644
LS精密化 シェル解像度: 1.882→1.931 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.237 122 -
Rwork0.237 2689 -
all-2811 -
obs--98.87 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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