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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4i85 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of transthyretin in complex with CHF5074 at neutral pH | ||||||
要素 | Transthyretinトランスサイレチン | ||||||
キーワード | transport protein/inhibitor / amyloidosis (アミロイドーシス) / fibrillogenesis / amyloid fibrils (アミロイド) / T3 or T4 hormone binding / Plasma / transport protein-inhibitor complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Retinoid cycle disease events / thyroid hormone binding / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / Non-integrin membrane-ECM interactions / purine nucleobase metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation ...Retinoid cycle disease events / thyroid hormone binding / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / Non-integrin membrane-ECM interactions / purine nucleobase metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.67 Å | ||||||
データ登録者 | Zanotti, G. / Cendron, L. / Folli, C. / Florio, P. / Imbimbo, B.P. / Berni, R. | ||||||
引用 | ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2013 タイトル: Structural evidence for native state stabilization of a conformationally labile amyloidogenic transthyretin variant by fibrillogenesis inhibitors. 著者: Zanotti, G. / Cendron, L. / Folli, C. / Florio, P. / Imbimbo, B.P. / Berni, R. #1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007 タイトル: Acidic pH-induced conformational changes in amyloidogenic mutant transthyretin. 著者: Pasquato, N. / Berni, R. / Folli, C. / Alfieri, B. / Cendron, L. / Zanotti, G. #2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009 タイトル: Amyloidogenic potential of transthyretin variants: insights from structural and computational analyses. 著者: Cendron, L. / Trovato, A. / Seno, F. / Folli, C. / Alfieri, B. / Zanotti, G. / Berni, R. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4i85.cif.gz | 62.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4i85.ent.gz | 46.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4i85.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i8/4i85 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i8/4i85 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 13777.360 Da / 分子数: 2 / 断片: Transthyretin (unp residues 21-147) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PALB, TTR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P02766 #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.89 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 詳細: 2 M ammonium sulfate, 0.1 M KCl, 0.05 M sodium phosphate, pH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.9334 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月26日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9334 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.67→29.94 Å / Num. all: 27434 / Num. obs: 27434 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 15.1 |
反射 シェル | 解像度: 1.67→1.76 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.386 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. unique all: 3938 / % possible all: 98.8 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1F41 解像度: 1.67→29.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 2.063 / SU ML: 0.07 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.106 / ESU R Free: 0.109 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 18.798 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.67→29.94 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.67→1.713 Å / Total num. of bins used: 20
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