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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4c03 | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of M. musculus protein arginine methyltransferase PRMT6 reduced | |||||||||
要素 | PROTEIN ARGININE N-METHYLTRANSFERASE 6 | |||||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / S-ADENOSYL-L-METHIONINE (S-アデノシルメチオニン) | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 histone H2AR3 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / histone arginine N-methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity ...histone H2AR3 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / histone arginine N-methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / regulation of mitochondrion organization / histone methyltransferase activity / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of signal transduction by p53 class mediator / protein modification process / 細胞老化 / histone binding / メチル化 / DNA修復 / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / 核小体 / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / 細胞核 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.58 Å | |||||||||
データ登録者 | Bonnefond, L. / Cura, V. / Troffer-Charlier, N. / Mailliot, J. / Wurtz, J.M. / Cavarelli, J. | |||||||||
引用 | ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2015 タイトル: Functional Insights from High Resolution Structures of Mouse Protein Arginine Methyltransferase 6. 著者: Bonnefond, L. / Stojko, J. / Mailliot, J. / Troffer-Charlier, N. / Cura, V. / Wurtz, J.M. / Cianferani, S. / Cavarelli, J. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4c03.cif.gz | 409.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4c03.ent.gz | 338.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4c03.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c0/4c03 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c0/4c03 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 42321.793 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) 参照: UniProt: Q6NZB1, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, EC: 2.1.1.125 #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.96 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 7 / 詳細: 100 MM HEPES PH 7.0, 200 MM MGCL2, 25% PEG 1500 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.9537 |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年12月17日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9537 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.58→39.56 Å / Num. obs: 98190 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 0.8 / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 8.71 |
反射 シェル | 解像度: 1.58→1.64 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 1.01 / Mean I/σ(I) obs: 0.99 / % possible all: 90.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 2Y1W 解像度: 1.58→39.56 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.04 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.58→39.56 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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