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- PDB-4bkf: crystal structure of the human EphA4 ectodomain in complex with h... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bkf
タイトルcrystal structure of the human EphA4 ectodomain in complex with human ephrinB3
要素
  • EPHRIN TYPE-A RECEPTOR 4
  • EPHRIN-B3
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / CELL ADHESION (細胞接着) / CELL REPULSION / RECEPTOR CLUSTERING / RECEPTOR CIS INTERACTION / ERYTHROPOETIN-PRODUCING HEPATOCELLULAR RECEPTOR / LBD / SUSHI (寿司) / EGF / FN
機能・相同性
機能・相同性情報


axon choice point recognition / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex, modulating synaptic transmission / DH domain binding / : / neuron projection fasciculation / positive regulation of Rho guanyl-nucleotide exchange factor activity / corticospinal tract morphogenesis / regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / : ...axon choice point recognition / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex, modulating synaptic transmission / DH domain binding / : / neuron projection fasciculation / positive regulation of Rho guanyl-nucleotide exchange factor activity / corticospinal tract morphogenesis / regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / : / neuron projection guidance / nephric duct morphogenesis / regulation of synapse pruning / fasciculation of sensory neuron axon / fasciculation of motor neuron axon / synapse pruning / positive regulation of aspartic-type endopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / negative regulation of cellular response to hypoxia / negative regulation of axon regeneration / glial cell migration / negative regulation of axonogenesis / PH domain binding / GPI-linked ephrin receptor activity / regulation of modification of synaptic structure / transmembrane-ephrin receptor activity / regulation of dendritic spine morphogenesis / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of cell adhesion / motor neuron axon guidance / adult walking behavior / adherens junction organization / positive regulation of dendrite morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / Ephrin signaling / Somitogenesis / positive regulation of amyloid-beta formation / regulation of axonogenesis / cochlea development / regulation of GTPase activity / EPHA-mediated growth cone collapse / plasma membrane => GO:0005886 / positive regulation of cell adhesion / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / negative regulation of long-term synaptic potentiation / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / axon terminus / axonal growth cone / EPHB-mediated forward signaling / T cell costimulation / ephrin receptor binding / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / negative regulation of cell migration / protein tyrosine kinase binding / dendritic shaft / filopodium / 軸索誘導 / postsynaptic density membrane / 接着結合 / Schaffer collateral - CA1 synapse / neuromuscular junction / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / 受容体型チロシンキナーゼ / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to amyloid-beta / virus receptor activity / cell-cell signaling / negative regulation of neuron projection development / presynaptic membrane / nervous system development / kinase activity / amyloid-beta binding / early endosome membrane / perikaryon / protein tyrosine kinase activity / mitochondrial outer membrane / 樹状突起スパイン / protein autophosphorylation / negative regulation of translation / protein stabilization / 細胞接着 / protein kinase activity / positive regulation of cell migration / 神経繊維 / glutamatergic synapse / 樹状突起 / positive regulation of cell population proliferation / 細胞膜 / ATP binding / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-A receptor 4, SAM domain / Ephrin type-A receptor 4, ligand binding domain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / エフリン / エフリン / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like ...Ephrin type-A receptor 4, SAM domain / Ephrin type-A receptor 4, ligand binding domain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / エフリン / エフリン / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / フィブロネクチンIII型ドメイン / Cupredoxin / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin type-A receptor 4 / Ephrin-B3
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.65 Å
データ登録者Seiradake, E. / Schaupp, A. / del Toro Ruiz, D. / Kaufmann, R. / Mitakidis, N. / Harlos, K. / Aricescu, A.R. / Klein, R. / Jones, E.Y.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Structurally Encoded Intraclass Differences in Epha Clusters Drive Distinct Cell Responses
著者: Seiradake, E. / Schaupp, A. / Del Toro Ruiz, D. / Kaufmann, R. / Mitakidis, N. / Harlos, K. / Aricescu, A.R. / Klein, R. / Jones, E.Y.
履歴
登録2013年4月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月10日Group: Database references
改定 1.22013年8月21日Group: Database references
改定 1.32015年11月11日Group: Data collection
改定 1.42019年4月3日Group: Data collection / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EPHRIN TYPE-A RECEPTOR 4
B: EPHRIN TYPE-A RECEPTOR 4
C: EPHRIN-B3
D: EPHRIN-B3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,1674
ポリマ－166,1674
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6610 Å2
ΔGint-28.5 kcal/mol
Surface area68320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)300.530, 300.530, 300.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number212
Space group name H-MP4332

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要素

#1: タンパク質 EPHRIN TYPE-A RECEPTOR 4 / EPH-LIKE KINASE 8 / EK8 / HEK8 / TYROSINE-PROTEIN KINASE TYRO1 / TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR SEK


分子量: 62679.359 Da / 分子数: 2 / 断片: HEPHA4 ECTODOMAIN, RESIDUES 20-547 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト)
参照: UniProt: P54764, 受容体型チロシンキナーゼ
#2: タンパク質 EPHRIN-B3 / EPH-RELATED RECEPTOR TRANSMEMBRANE LIGAND ELK-L3 / EPH-RELATED RECEPTOR TYROSINE KINASE LIGAND 8 / LERK-8


分子量: 20404.375 Da / 分子数: 2 / 断片: HEPHRINA5 RECEPTOR BINDING DOMAIN, RESIDUES 27-169 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q15768
配列の詳細SEQUENCE CORRESPONDS TO HEPHA4 RESIDUES 20-547 FUSED TO AN N-TERMINAL SECRETION SIGNAL SEQUENCE AND ...SEQUENCE CORRESPONDS TO HEPHA4 RESIDUES 20-547 FUSED TO AN N-TERMINAL SECRETION SIGNAL SEQUENCE AND A POLY-HISTIDINE TAG CONTAINS AN N-TERMINAL ARTIFICIAL SECRETION SIGNAL AND A C- TERMINAL POLY-HISTIDINE TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶溶媒含有率: 83.3 %
解説: WE USED THE CC CRITERIA TO SELECT THE HIGH RESOLUTION CUT-OFF. THE CC-HALF VALUE IN THE HIGHERST RESOLUTION SHELL IS 16.1.
結晶化詳細: PROTEIN SAMPLE WAS MIXED 1:1:1 (V/V/V) WITH (0.08 M MAGNESIUM ACETATE TETRAHYDRATE. 0.05 M CACODYLATE PH 6.5, 15% POLYETHYLENE GLYCOL 400) AND 0.1 M SPERMIDINE (HAMPTON).

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンDiamond I2410.9173
シンクロトロンDiamond I0420.9173
検出器
タイプID検出器
ADSC CCD1CCD
ADSC CCD2CCD
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 0.9173 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.65→106 Å / Num. obs: 25557 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 220.26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.26 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 4.65→4.7 Å / 冗長度: 6.9 % / Mean I/σ(I) obs: 0.5 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.2精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 4BK4, 3D12

4bk4

3d12


解像度: 4.65→106.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8642 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9053 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 1.014
詳細: ONLY RIGID BODY AND TLS REFIN MOLECULAR REPLACEMENT, DUE TO THE LOW RESOLUTION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3508 1298 5.09 %RANDOM
Rwork0.3274 ---
obs0.3286 25492 99.83 %-
原子変位パラメータBiso mean: 209.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 1.895 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.65→106.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10126 0 0 0 10126
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0110309HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.9914005HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3541SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes282HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1483HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it10309HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.51
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.87
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1347SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact11538SEMIHARMONIC0
LS精密化 シェル解像度: 4.65→4.84 Å / Total num. of bins used: 13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2232 142 5.07 %
Rwork0.2138 2660 -
all0.2143 2802 -
obs--99.83 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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