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Yorodumi- PDB-3d12: Crystal Structures of Nipah Virus G Attachment Glycoprotein in Co... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3d12 | |||||||||
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Title | Crystal Structures of Nipah Virus G Attachment Glycoprotein in Complex with its Receptor Ephrin-B3 | |||||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE/MEMBRANE PROTEIN / Beta propeller / Protein-Receptor complex / Envelope protein / Glycoprotein / Hemagglutinin / Hydrolase / Membrane / Signal-anchor / Transmembrane / Virion / Developmental protein / Differentiation / Neurogenesis / HYDROLASE-MEMBRANE PROTEIN COMPLEX | |||||||||
Function / homology | Function and homology information axon choice point recognition / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex, modulating synaptic transmission / Ephrin signaling / EPH-Ephrin signaling / : / : / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / EPHB-mediated forward signaling / membrane fusion involved in viral entry into host cell / negative regulation of axonogenesis ...axon choice point recognition / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex, modulating synaptic transmission / Ephrin signaling / EPH-Ephrin signaling / : / : / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / EPHB-mediated forward signaling / membrane fusion involved in viral entry into host cell / negative regulation of axonogenesis / exo-alpha-sialidase activity / adult walking behavior / ephrin receptor signaling pathway / T cell costimulation / ephrin receptor binding / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / axon guidance / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell surface receptor binding / viral envelope / glutamatergic synapse / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane / identical protein binding / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Nipah virus Mus musculus (house mouse) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 3.005 Å | |||||||||
Authors | Xu, K. / Rajashankar, K.R. / Chan, Y.P. / Himanen, P. / Broder, C.C. / Nikolov, D.B. | |||||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2008 Title: Host cell recognition by the henipaviruses: crystal structures of the Nipah G attachment glycoprotein and its complex with ephrin-B3. Authors: Xu, K. / Rajashankar, K.R. / Chan, Y.P. / Himanen, J.P. / Broder, C.C. / Nikolov, D.B. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3d12.cif.gz | 247.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3d12.ent.gz | 202.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3d12.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d1/3d12 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d1/3d12 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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3 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 4 molecules ADBE
#1: Protein | Mass: 47966.520 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 176-602 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Nipah virus / Gene: HN / Plasmid: pAcGP67 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / Strain (production host): Hi5 / References: UniProt: Q9IH62, exo-alpha-sialidase #2: Protein | Mass: 16065.159 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 29-169 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Efnb3 / Plasmid: pAcGP67 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / References: UniProt: O35393 |
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-Sugars , 6 types, 8 molecules
#3: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...beta-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source | ||||||
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#4: Polysaccharide | beta-D-glucopyranose-(1-3)-[alpha-D-glucopyranose-(1-6)]beta-D-gulopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...beta-D-glucopyranose-(1-3)-[alpha-D-glucopyranose-(1-6)]beta-D-gulopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-galactopyranose-(1-4)-[beta-D-glucopyranose-(1-3)][alpha-D-glucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-idopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source | ||||||
#5: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #6: Polysaccharide | beta-D-glucopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...beta-D-glucopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #7: Polysaccharide | beta-D-glucopyranose-(1-3)-[alpha-D-glucopyranose-(1-6)]beta-D-gulopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...beta-D-glucopyranose-(1-3)-[alpha-D-glucopyranose-(1-6)]beta-D-gulopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-alpha-L-glucopyranose-(1-4)-[beta-D-glucopyranose-(1-3)][alpha-L-galactopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-gulopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #8: Sugar | |
-Non-polymers , 2 types, 134 molecules
#9: Chemical | ChemComp-SO4 / #10: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Nonpolymer details | THE STEREOCHEM |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 5.61 Å3/Da / Density % sol: 78.06 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 1.5M Li2SO4 and 100mM Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.9192 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Date: Oct 30, 2007 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9192 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3→40 Å / Num. obs: 58204 / % possible obs: 98.9 % / Redundancy: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Χ2: 1.196 / Net I/σ(I): 8.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 3.005→39.337 Å / FOM work R set: 0.795 / Stereochemistry target values: ml
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Solvent computation | Bsol: 29.077 Å2 / ksol: 0.323 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 132.01 Å2 / Biso mean: 69.13 Å2 / Biso min: 35.21 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.005→39.337 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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