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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4a7f | ||||||
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タイトル | Structure of the Actin-Tropomyosin-Myosin Complex (rigor ATM 3) | ||||||
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機能・相同性 | ![]() macropinocytic cup membrane / pseudopodium membrane / actin wave / macropinocytic cup cytoskeleton / chemotaxis to cAMP / macropinocytic cup / leading edge membrane / vesicle transport along actin filament / early phagosome / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Behrmann, E. / Mueller, M. / Penczek, P.A. / Mannherz, H.G. / Manstein, D.J. / Raunser, S. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of the rigor actin-tropomyosin-myosin complex. 著者: Elmar Behrmann / Mirco Müller / Pawel A Penczek / Hans Georg Mannherz / Dietmar J Manstein / Stefan Raunser / ![]() 要旨: Regulation of myosin and filamentous actin interaction by tropomyosin is a central feature of contractile events in muscle and nonmuscle cells. However, little is known about molecular interactions ...Regulation of myosin and filamentous actin interaction by tropomyosin is a central feature of contractile events in muscle and nonmuscle cells. However, little is known about molecular interactions within the complex and the trajectory of tropomyosin movement between its "open" and "closed" positions on the actin filament. Here, we report the 8 Å resolution structure of the rigor (nucleotide-free) actin-tropomyosin-myosin complex determined by cryo-electron microscopy. The pseudoatomic model of the complex, obtained from fitting crystal structures into the map, defines the large interface involving two adjacent actin monomers and one tropomyosin pseudorepeat per myosin contact. Severe forms of hereditary myopathies are linked to mutations that critically perturb this interface. Myosin binding results in a 23 Å shift of tropomyosin along actin. Complex domain motions occur in myosin, but not in actin. Based on our results, we propose a structural model for the tropomyosin-dependent modulation of myosin binding to actin. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 764.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 631.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | ![]() 分子量: 41875.633 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 15807.628 Da / 分子数: 2 / Fragment: RESIDUES 98-233 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 79207.305 Da / 分子数: 3 / Fragment: RESIDUES 1-697 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 株: AX2 / プラスミド: PDXA-3H 発現宿主: ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: Q03479, EC: 3.6.4.1 #4: 化合物 | ChemComp-ADP / ![]() #5: 化合物 | ChemComp-CA / 構成要素の詳細 | ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, SER 334 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN G, SER 334 TO GLU ...ENGINEERED | 配列の詳細 | SEQUENCE AS DESCRIBED BY KOLLMAR, M., DURRWANG, U., KLICHE, W., MANSTEIN, D. J. & KULL, F. J. ...SEQUENCE AS DESCRIBED BY KOLLMAR, M., DURRWANG, U., KLICHE, W., MANSTEIN, D. J. & KULL, F. J. CRYSTAL STRUCTURE OF THE MOTOR DOMAIN OF A CLASS-I MYOSIN. EMBO J 21, 2517-2525, (2002) SEQUENCE IS NOT BASED ON THE EXPERIMENT | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: COMPLEX OF F-ACTIN, MYOE AND TROPOMYOSIN / タイプ: COMPLEX / 詳細: CMOS IMAGE FRAMES SELECTED BY POWER SPECTRUM |
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緩衝液 | 名称: 5 MM HEPES-OH, 100 MM KCL, 2 MM MGCL2, 50 MM GLUTAMINE, 50 MM ARGININE pH: 7.2 詳細: 5 MM HEPES-OH, 100 MM KCL, 2 MM MGCL2, 50 MM GLUTAMINE, 50 MM ARGININE |
試料 | 濃度: 0.01 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
試料支持 | 詳細: HOLEY CARBON |
急速凍結![]() | 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: JEOL 3200FSC 詳細: BEST 836 MICROGRAPHS WERE SELECTED FROM OVER 3000 AQUIRED IMAGES |
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電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() ![]() |
試料ホルダ | 温度: 77 K |
撮影 | 電子線照射量: 1.7 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F816 (8k x 8k) |
画像スキャン | デジタル画像の数: 836 |
放射波長 | 相対比: 1 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正![]() | 詳細: INDIVIDUAL PARTICLES | ||||||||||||
3次元再構成![]() | 手法: IHRSR / 解像度: 7.7 Å / 粒子像の数: 5481 / ピクセルサイズ(公称値): 1.84 Å / ピクセルサイズ(実測値): 1.84 Å 詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-1987 DEPOSITION ID: 10340). 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL 詳細: METHOD--FLEXIBLE FITTING BY DEN REFINEMENT PROTOCOL--EM | ||||||||||||
原子モデル構築 |
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精密化 | 最高解像度: 7.7 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 7.7 Å
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