+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2yje | ||||||
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Title | Oligomeric assembly of actin bound to MRTF-A | ||||||
Components |
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Keywords | MOTOR PROTEIN | ||||||
Function / homology | Function and homology information SUMOylation of transcription cofactors / leucine zipper domain binding / RHO GTPases Activate Formins / smooth muscle cell differentiation / wound healing, spreading of cells / cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding ...SUMOylation of transcription cofactors / leucine zipper domain binding / RHO GTPases Activate Formins / smooth muscle cell differentiation / wound healing, spreading of cells / cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / actin filament bundle / filamentous actin / actin filament bundle assembly / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / negative regulation of apoptotic signaling pathway / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / forebrain development / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on acid anhydrides to facilitate cellular and subcellular movement / neuron migration / positive regulation of miRNA transcription / neuron projection development / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / actin binding / cell body / actin cytoskeleton organization / transcription coactivator activity / molecular adaptor activity / transcription cis-regulatory region binding / hydrolase activity / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / identical protein binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ORYCTOLAGUS CUNICULUS (rabbit) MUS MUSCULUS (house mouse) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.1 Å | ||||||
Authors | Mouilleron, S. / Langer, C.A. / Guettler, S. / McDonald, N.Q. / Treisman, R. | ||||||
Citation | Journal: Sci Signal / Year: 2011 Title: Structure of a pentavalent G-actin*MRTF-A complex reveals how G-actin controls nucleocytoplasmic shuttling of a transcriptional coactivator. Authors: Mouilleron, S. / Langer, C.A. / Guettler, S. / McDonald, N.Q. / Treisman, R. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2yje.cif.gz | 431.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2yje.ent.gz | 354.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2yje.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yj/2yje ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yj/2yje | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2yjfC 2v52S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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-Components
#1: Protein | Mass: 42096.953 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (rabbit) / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21 / Variant (production host): ROSETTA PLYSS / References: UniProt: P68135 #2: Protein | | Mass: 15782.284 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: RPEL DOMAIN, RESIDUES 16-142 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) MUS MUSCULUS (house mouse) / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21 / Variant (production host): ROSETTA PLYSS / References: UniProt: Q8K4J6 #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Chemical | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.34 Å3/Da / Density % sol: 47.42 % / Description: NONE |
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Crystal grow | pH: 8.25 Details: 0.1 M BTP PH 8.25, 20.5% PEG 3350, 0.2 M SODIUM NITRATE. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID14-2 / Wavelength: 0.933 |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 4 / Detector: CCD / Date: Dec 10, 2006 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.933 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.1→45 Å / Num. obs: 24795 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 12.4 |
Reflection shell | Resolution: 3.1→3.27 Å / Redundancy: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 97.5 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 2V52 Resolution: 3.1→19.883 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 0 / Phase error: 25.52 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.95 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 81.24 Å2 / ksol: 0.382 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.1→19.883 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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